Лекция: Классификация белков

Ввиду огромного числа белков, функционирующих в живых организмах, не существует единой их классификации. В настоящий момент действует несколько классификаций; в основу каждой из них положен какой-либо признак, по которому белки объединяют в узкие или широкие группы.

По степени сложности строения белки делят на простые и сложные.

Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентнымотносят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. В качестве простетической группы могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты; соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами.

По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. Фибриллярные белки являются главными компонентами наружного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека. Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия. Подавляющее количество природных белков относится к глобулярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более сложную конформацию, глобулярные белки выполняют и более разнообразные, по сравнению с фибриллярными белками, функции. Простые белки (протеины), подразделяются на следующие подгруппы: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины, склеропротеины. Протамины — группа белков с очень высоким содержанием диаминомонокарбоновых кислот (до 80%). В составе протаминов отсутствуют триптофан и содержащие серу аминокислоты; в большинстве протаминов также нет тирозина и фенилаланина. Протамины имеются в большом количестве в сперме, в икре рыб (сальмин, скумбрии, клупеин). Гистоны — группа белков, в составе которых до 30% диаминомонокарбоновых кислот В настоящее время изолировано несколько фракций гистонов, различающихся по содержанию лизина и аргинина, изучена их первичная структура. Эти белки обладают свойствами слабых оснований. Изоэлектрнческие точки их лежат в щелочной среде (рН 10—11). В клетках гистоны, как правило, связаны с нуклеиновыми кислотами. Считают, что эти белки играют определенную роль в структуре хромосом и регуляции синтеза нуклеиновых кислот. Альбумины — широко распространенная группа белков, растворимых в воде и солевых растворах, но не растворимых в насыщенном растворе (МН4)2SО4. В альбуминах обнаружены 19 различных аминокислот; в больших количествах в них содержатся лейцин, глютаминовая кислота, аспарагиновая кислота, лизин и другие аминокислоты. Молекулярный вес альбуминов колеблется в пределах от 35 000 до 70 000. Основные представители альбуминов: яичный альбумин, альбумин сыворотки крови, альбумин молока, миоальбумин и др. Глобулины— белки, не растворимые в воде, но растворимые в водных растворах нейтральных солей, щелочей и кислот. В составе глобулинов встречаются практически все аминокислоты. Молекулярный вес глобулинов колеблется от 90 000 до 150 000. Эти белки легко взаимодействуют с различными органическими соединениями, образуя сложные комплексы Глобулины встречаются во всех животных и растительных тканях (белки плазмы крови, сыворотки молока, белки мышц — миозин, актин и др.). Проламины— группа растительных белков, не растворимых в воде, но растворимых в 60—80-процентном спирте. Особенностью их является относительно высокое содержание пролина и почти полное отсутствие лизина. Главные представители этих белков: глиадин — белок эндосперма пшеничного зерна; гордеин — белок ячменя; зеин—белок кукурузы. Глютелины — растительные белки, не растворимые в нейтральных растворителях и растворимые в разбавленных щелочах. Основные представители: глютенин — основная масса клейковины пшеницы; оризенин — белок риса. Склеропротеины— белки, нерастворимые или ограниченно растворимые в воде, водных растворах нейтральных солей, этаноле и смесях этанола с водой. Они имеют фибриллярную структуру, отличаются высокой устойчивостью к химическим реагентам, действию протеолитических ферментов и выполняют в организме опорно-механические или механозащитные функции. К склеропротеинам относятся белки опорных тканей и покровных образований — кератины, коллаген, фиброин. Эти белки отличаются очень малым разнообразием входящих в их состав аминокислот, в связи с чем их даже выделяли в особый класс так называемых протеиноидов, белковоподобных веществ. Так, фиброин состоит на 90% только из остатков четырех аминокислот — глицина, аланина, серина и тирозина. В составе кератина содержится много цистина и цистеина (10—14%), а также пролина и оксипролина (9%). В составе коллагена отсутствуют цистин, цистеин, триптофан,, но много глицина, оксиаминокис-лот, пролина.

Сложные белки (протеиды). Они также подразделяются на подгруппы в зависимости от характера содержащихся в них небелковых компонентов (простатических групп).

К важнейшим сложным белкам относятся; нуклеопротеиды, фосфоппотеиды, глюкопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды. Нуклеопротеиды состоят из простого белка (типа протамина, гистона, альбумина или глобулина) и нуклеиновой кислоты. В зависимости от характера нуклеиновой кислоты различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды.

По характеру белка выделяют нуклеогистоны и нуклеопротамины. Нуклеопротеиды являются не только структурными элементами ядра и протоплазмы клеток, но и выполняют важнейшие специфические функции: передачу наследственной информации, деление клеток, биосинтез белка. Фосфопротеиды — сложные белки, которые состоят из простых белков и фосфорной кислоты. Остаток последней присоединен эфирной связью к оксиаминокислотам (серии, треонин), входящим в состав белка: Фосфопротеиды широко распространены в клетке и выполняют важные регуляторные функции. Многие из фосфопротеидов являются ферментами (фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, АТФаза и др.), активность которых зависит от наличия остатка фосфорной кислоты, связанного с пептидной цепью. Большая доля фосфопротеидов сосредоточена в ядрах клеток и связана с генетическим аппаратом. Этим фосфопрртеидам,„приписывают важную роль в регуляции генной активности. Известен целый ряд фосфопротеидов, которые являются важными запасными питательными веществами — казеин молока, вителлины яиц, ихтуллины икры рыб и др. Глюкопротеиды — сложные белки, содержащие в качестве простетической группы углеводы и их производные (галактозу, глюкозу, маннозу, глюкозамин, глюкуроновую кислоту). В их состав входят также полисахариды — гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты. Из глюкопротеидов — наиболее распространены муцин и мукойды, входящие в состав всех тканей и жидкостей организма. Муцин содержится в слюне и других выделениях слизистых желез, мукоиды — в хрящах, костях, связках и сухожилиях. Липопротеиды — сложные соединения, состоящие из белка и липидов (холестерина, фосфатидов, жиров). Они широко представлены в нерной ткани, плазме крови, 'молоке. Хромопротеиды — сложные белки, состоящие из простого белка, связанного с окрашенным соединением небелкового характера Небелковая простетическая группа важнейших хромопротеидов содержит пиррольные кольца. В состав многих хромопротеидов входят металлы (Fе. Сu Мg). К хромопротеидам принадлежат белки чрезвычайно разнообразными функциями: один из этих белков играет важную роль в связывании кислорода и доставке его тканям, другие являются ферментами, участвующими в окислительных процессах (цитохромы, каталаза, пероксидаза и др.). Наиболее изученные представители хромопротеидов —

гемоглобины.

Функциональная классификация белковнаиболее удовлетворительная, поскольку в ее основу положен не случайный признак, а выполняемая функция.

• Каталитически активные белки называют ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превращений в клетке.

• Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интегрируют обмен в различных клетках организма в целом.

• Рецепторы избирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.

• Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

• Структурные белки. Прежде всего к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.

• Белки — ингибиторы ферментов составляют многочисленную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуляцию активности ферментов.

• Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

• Токсичные белки — некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

• Защитные белки. К этой группе белков принадлежат антитела —• вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодействуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают организм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бактерий и т. д.

Основные понятия и термины темы

Амфотерность — проявление двойственных свойств (и кислоты, и основания).

Белки — высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

Вторичная структура белка — способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру.

Заменимые аминокислоты — аминокислоты, синтезируемые в организме в достаточном количестве.

Изоэлектрическая точка аминокислоты (белка) — значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты (белка) равен нулю.

Нативный белок — белок, обладающий определенной биологической активностью.

Незаменимые аминокислоты — аминокислоты, не синтезируемые в организме, а поступающие в него с пищей.

Первичная структура белка — порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Субъединица (или протомер) — единая полипептидная цепь в эпимолекуле (или мультимере).

Третичная стурктура белка — способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

Четвертичная структура белка — структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью.

Эпимолекула (или мультимер) — белок, обладающий четвертичной структурой.