Реферат: Интересные сведения о белках

ИНТЕРЕСНЫЕСВЕДЕНИЯ О БЕЛКАХ

Введение

Более4 миллиардов лет назад на Земле из маленькихнеорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшиестроительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всёживое обязано именно уникальным молекулам белка, и иные формы жизни воВселенной науке пока неизвестны.

Нормальнаядеятельность любого организма возможна лишь при непрерывном поступлении пищи.Входящие в состав пищи белки, жиры, углеводы, минеральные соли, вода и витаминынеобходимы для жизненных процессов организма. Питательные вещества являются какисточником энергии, покрывающем расходы организма, так и строительнымматериалом, который используется в процессе роста организма и воспроизведенияновых клеток, замещающих отмирающие.

Нопитательные вещества в том виде, в каком они употребляются в пищу, не могутвсосаться и быть использованными организмом. Только вода, минеральные соли ивитамины всасываются и усваиваются в том виде, в каком они поступают. Другиепитательные вещества в пищеварительном тракте подвергаются как физическимвоздействиям (измельчаются и перетираются), так и химическим изменениям,которые происходят под влиянием особых веществ — ферментов, содержащихся всоках пищеварительных желёз. Под влиянием пищеварительных соков питательныевещества расщепляются на более простые, которые всасываются и усваиваютсяорганизмом.

Белки,или протеины (от греч.protos—первый, первичный),— это природныеорганические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любогоорганизма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи иядовитые вещества грибов… С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся сболезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинахокеана мерцают таинственным светом медузы.

Впервыебелок был выделен (в виде клейковины) в1728г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари(1682—1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химиибелка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячиразличных белков и исследованы их свойства.

«Вовсех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомненияявляется наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которогожизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я наименовал — протеин». Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер,который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировалсвою теорию протеина.

Ив самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50%сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется впределах от 45 до 95%. Белки являются одними из четырех основных органическихвеществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но посвоему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% — в костях исухожилиях и около 10% — в коже. Но наиболее важными белками всех организмовявляются ферменты, которые, хотя и присутствуют в их теле и в каждой клеткетела в малом количестве, тем не менее управляют рядом существенно важных дляжизни химических реакций. Все процессы, происходящие в организме: перевариваниепищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечнаядеятельность и работа мозга регулируется ферментами. Разнообразие ферментов втеле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многиесотни.

В наше время,когда абсолютно достоверно установлено, что наследственная информациясосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, не вызываетсомнения, что только белки являются теми молекулярными инструментами, припомощи которых генетическая информация реализуется. Без белков, в частности ферментов,ДНК не может воспроизводить себя, т. е. лишена способности передаватьгенетическую информацию.

Живая природахарактеризуется рядом свойств, отличающих ее от неживой природы, и почти всеэти свойства связаны с белками. Прежде всего, для живых организмов характерныширокое разнообразие белковых структур и их высокая упорядоченность; последняясуществует во времени и в пространстве. Удивительная способность живыхорганизмов к воспроизведению себе подобных также связана с белками.Сократимость, движение — непременные атрибуты живых систем — имеют прямоеотношение к белковым структурам мышечного аппарата. Наконец, жизнь немыслимабез обмена веществ, постоянного обновления составных частей живого организма,т.е. без процессов анаболизма и катаболизма (этого удивительного единствапротивоположностей живого), в основе которых лежит деятельность каталитическиактивных белков — ферментов.

Вприроде существует примерно 1010-1012 различных белков,обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусовдо человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Белкамиявляются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологически активныевещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обменавеществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, которыйпослужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществбиологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладаетстоль многогранными функциями в жизни организма как белки.

Ф.Энгельс писал: „Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана скаким-либо белковым телом и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело,которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем иявления жизни“.

Исследование белков

Своеназвание белки получили от яичного белка, который с незапамятных времениспользовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям ПлинияСтаршего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство.Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляютсяпервые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемостьпри нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белковживотного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белкикрови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателемучения о кровообращении У.Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание иР.Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимойв воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я.Беккари. В своихработах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.

Впервыетермин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животногоорганизма использовал французскийфизиолог Ф.Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в«Энциклопедию» Д.Дидро и Ж.Д'Аламбера.

Сэтого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематическийхарактер. В 1759 г. А.Кессель-Майер,а несколько позднее И.Руэльописали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали еесвойства. В 1762 г. А.Халлерисследовал процесс образования и свертывания казеина, а в 1777 г. А.Тувенель, работавший тогда вПетербурге, называет творог белковой частью молока. Важнейший этап в изучениибелков связан с работами французского химика А.Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальныевещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительныхи животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложилназвания альбумин, желатин и фибрин. В 1780 г. Ф.Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза.

Кначалу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков.Уже в 1803 г. Дж.Дальтон дает первые формулы белков — альбумина и желатина — как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж.Гей-Люссак проводит химическиеанализы белков — фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементногосостава. Решающее значение для понимания химической природы белков имеловыделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А.Браконно в 1820 г., когда, действуяна белки серной кислотой, при кипячении он получил «клеевой сахар», или глицин,при гидролизе фибрина из мяса — лейцин и при разложении шерсти — также лейцин исмесь других продуктов гидролиза. Первой открытой аминокислотой был, видимо,аспарагин, выделенный Л.Вокленомиз сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж.Пруст получил лейцин приразложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделенымногие другие аминокислоты.

Перваяконцепция строения белков принадлежит голландскому химику Г.Мульдеру (1836). Основываясь натеории радикалов, он сформулировал понятие о минимальной структурной единице,входящей в состав всех белков. Эту единицу Мульдер назвал протеином (Рг), асвою концепцию — теорией протеина. Позднее состав протеина был уточнен;дополнительно к протеинным единицам некоторые белки содержали серу и фосфор.Работы Г. Мульдера способствовали широкому распространению взглядов о единствевсех белков, их фундаментальном значении в мире живой природы.

Входе проверки «теории протеина» были резко расширены химические исследованиябелков, и в этом приняли участие выдающиеся химики того времени Ю. Либих и Ж.Дюма. Ю. Либих, поддерживавший в принципе идею протеиновой единицы, уточнилформулу протеина.

Однаковскоре наступают трудные времена для теории протеина. В 1846 г. Н. Э.Лясковский,работавший в лаборатории Ю. Либиха, доказал неточность многих приведенных Г.Мульдероманализов. Свои сомнения в правильности теории публично высказал Ю. Либих, онпланировал начать широкие исследования структуры белков и даже изучил продуктыраспада белковых веществ. Понимая весомость аргументов оппонентов, Г.Мульдерпытался корректировать формулу протеина, но в конце концов уступил под натискомновых фактов и открытий. Теория протеина стала достоянием истории, однако еезначение непреходяще, ибо она стимулировала химические исследования белков,сделала белки одним из главных объектов бурно развивающейся химии природныхвеществ.

В1902г. Э.Фишер создал метод анализа и разделенияаминокислот, основанный на переводе их в сложные эфиры, которые можно былоподвергать фракционной перегонке, не опасаясь разложения. С помощью этогометода провел качественное и количественное определение продуктов расщеплениябелков и открыл аминокислоты валин, пролин и гидроксипролин. Позднее изаминокислот он получил продукты их конденсации, названные полипептидами.

В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А.E.Мирски сформулировал теорию строения и функциибелка. В 1936 г. он положил началоизучению атомной и молекулярной структуры белков и аминокислот (мономеров, изкоторых состоят белки) с применением рентгеновской кристаллографии. В1942 г. Полингу и его коллегам,получив первые искусственные антитела, удалось изменить химическую структурунекоторых содержащихся в крови белков, известных как глобулины. В 1951 г.П. и Р.Б. Кори опубликовали первоезаконченное описание молекулярной структуры белков. Это был результатисследований, длившихся долгих 14 лет. Применяя методы рентгеновскойкристаллографии для анализа белков в волосах, шерсти, мускулах, ногтях и другихбиологических тканях, они обнаружили, что цепи аминокислот в белке закрученыодна вокруг другой таким образом, что образуют спираль. Это описание трехмернойструктуры белков ознаменовало крупный прогресс в биохимии.

Биологические «бусы»

Белкиимеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательныхвеществ. Белки — обязательная составная часть всех живых клеток. В составбелков входят: углерод, водород,кислород, азот, сера и иногда фосфор.Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота. Другиепитательные вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотосодержащимвеществом.

<img src="/cache/referats/20347/image001.gif" v:shapes="_x0000_s1029"><img src="/cache/referats/20347/image002.gif" v:shapes="_x0000_s1028">Молекула белка очень длинная. Химики называют такиемолекулы полимерными (от греч. poly—много и meros—часть, доля). Действительно,длинная молекула полимера состоит из множества маленьких молекул, связанныхдруг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах рольнити играют химические связи между бусинками-молекулами.

Секретбелков спрятан в особенностях этих самых молекул-бусинок. Большинство полимеровне принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, укоторых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею— они примут форму кольца или овала, положишьв коробку— свернутся в клубокнеопределённой формы. А теперь представим себе, что некоторые бусинки могут«слипаться» друг с другом. Например, красные притягиваются к жёлтым. Тогда всяцепочка примет определённую форму, обязанную своим существованием «слипанию»жёлтых и красных бусинок.

Нечтоподобное происходит и в белках. Отдельные маленькие молекулы, входящие всостав белка, обладают способностью «слипаться», так как между ними действуютсилы притяжения. В результате у любой белковой цепи есть характерная толькодля неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойствабелков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функции, которыеосуществляют в живой клетке.

Состави строение белков

Основныеазотосодержащие вещества, из которых состоят белки, — это аминокислоты.Количество аминокислот невелико — их известно только 28. Все громадноеразнообразие содержащихся в природе белков представляет собой различноесочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качествабелков.

Аминокислоты— это и есть те «бусинки», из которых состоитбелок, и устроены они сравнительно просто.

Вкаждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмязаместителями. Один из них— атомводорода, второй— карбоксильная группа— СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствуетслово «кислота». Третий заместитель— аминогруппа—NH2и,наконец, четвёртый заместитель— группаатомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислотR-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты вR-группах (их ещё называют боковыми цепями).

Числоаминокислот, различающихсяR-группой,велико. В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Но чащедругих в белках встречается всего20 разныхаминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы.Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными илинормальными.

Длянормальной жизнедеятельности человеческий организм нуждается в полном набореиз20 основныхаминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клеткахсамого организма, а другие— должныпоступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислотыназывают заменимыми, а во втором— незаменимыми.Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысынезаменимыми являются10 аминокислот, адля молочнокислых бактерий— 16. Растения могут самостоятельносинтезировать самые разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые невстречаются в белках.

Элементный составбелков

Белки содержат в среднем около 1 6% азота, 50-55% углерода, 21-23%кислорода, 15-17% азота, 6-7% водорода,0,3-2,5% серы. В составеотдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другиемакро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах. Содержаниеосновных химических элементов в белках может различаться, за исключением азота,концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством.

Последовательностьсоединения аминокислот в том или ином белке устанавливают путем ступенчатогорасщепления или рентгеноструктурным анализом.

Молекулярнаямасса

Белкиявляются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен итысяч аминокислотных остатков — мономеров. Соответственно и молекулярная массабелков находится в пределах 10000 — 1000000. Так, в составе рибонуклеазы(фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и еемолекулярная масса составляет примерно 14000. Миоглобин (белок мышц), состоящийиз 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17000, а гемоглобин –64500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков болеевысокие: g

-глобулин (образуетантитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150000,а молекулярная масса белка вируса гриппа – 320000000.Классификация белков

Из-заотносительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения иотсутствия достаточно точных данных оструктуре большинства белков еще нетрациональной химической классификации белков. Существующая классификация взначительной мере условна и построена главным образом на основаниифизико-химических свойств белков, источников их получения, биологическойактивности и других, нередко случайных, признаков. Так, по физико-химическимсвойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, нагидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т.п. По источникуполучения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; набелки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.п.; по биологическойактивности – на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки, сократительныебелки, антитела и т.д. Следует, однако, иметь в виду, что из-за несовершенствасамой классификации, а также вследствие исключительного многообразия белковмногие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемыхздесь групп.

Все белки принято делить на простые белки,или протеины, и сложные белки, или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями). Простыебелки (они широко распространены в животном и растительном мире) являютсяполимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержаттакже небелковые, так называемые простетические группы.

Протеины.

Гистоны.Имеютсравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочныхсвойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах,осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественныхусловиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основнаяфункция — регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможнаблокировка передачи).

Протамины.Самаянизкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляют выраженные основные свойства.Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белкахроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

Глютелины. Растительныебелки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленыхчастях растений. Нерастворимы в воде, растворах солей и этанола, но хорошорастворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты,являются полноценными продуктами питания.

Проламины.Растительныебелки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-мспирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).

Протеиноиды.Белки опорных тканей (кость,хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые вводе, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. Кпротеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.Альбумины.Невысокой молекулярной массой(15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевыхрастворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют вподдержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различныевещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.Глобулины. Молекулярная масса до 100 тыс. В воде нерастворимы, но растворимы вслабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (ужепри 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых имасленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях.Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма квирусным инфекционным заболеваниям.

Склеропротеины—нерастворимые белки. К склеропротеинам относятсякератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натуральногошелка фиброин.

Протеидыпостроены из протеинов, соединенных с молекуламидругого типа (простетическими группами).

Фосфопротеины.Имеют в качестве небелковогокомпонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиногенмолока, вителлин (белок желтков яиц). Такая локализация фосфопротеидовсвидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослыхформ эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.Липопротеины.Сложные белки, простетическаягруппа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200нм)сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (чтопозволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть — липидами и ихпроизводными. Основная функция липопротеинов — транспорт по крови липидов.

Металлопротеины.Содержат катионы одного или нескольких металлов.Наиболее часто это — железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель.Белковый компонент связан с металлом координационной связью.

Гликопротеины.Простетическаягруппа представлена углеводами и их производными. Имеют функции:структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую(ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления.

Хромопротеины.Выполняют ряд функций: участие впроцессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорте С иСО2. Являются сложными белками, простетическая группа которыхпредставлена окрашенными соединениями.

Нуклеопротеины. Роль протеистическойгруппы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонамии протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, ас гистонами — в соматических клетках, где молекула ДНК «намотана» вокругмолекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клеткивирусы — это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки — капсида.

Присоединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение- полипептид. Полипептиды,соединяясь, образуют еще более сложные и крупные частицы и в итоге — сложнуюмолекулу белка.

Функциибелка

Белки выполняют множество самыхразнообразных функций, характерных для живых организмов. Здесь же будутперечислены главные и в некотором смысле уникальные биологические функциибелков, не свойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров.

Каталитическаяфункция

.Все известные в настоящее время биологические катализаторы — ферменты — являются белками. К 1988 г. было идентифицировано более 2100 ферментов. Этафункция белков является уникальной, определяющей скорость химических реакций вбиологических системах.

Питательная(резервная) функция.

Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источникамипитания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белокмолока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд другихбелков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот,которые в свою очередь являются предшественниками биологически активныхвеществ, регулирующих процессы обмена веществ.

Транспортнаяфункция.

Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляетсямолекулами гемоглобина — белка эритроцитов. В транспорте липидов принимаютучастие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образуеткомплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другимисоединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитнаяфункция.

Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, котораяобеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ напоступление в организм бактерий, токсинов или вирусов. Высокая специфичностьвзаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типубелок-белок способствует узнаванию и нейтрализации биологического действияантигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков кровик свертыванию. Свертывание белка плазмы крови фибриногена приводит кобразованию сгустка крови, что предохраняет от потери крови при ранениях.

Сократительнаяфункция.

В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковыхвеществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин имиозин — специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща нетолько мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшиепроцессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Структурнаяфункция.

Белки, выполняющие структурные функции, занимают по количеству первое местосреди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играет коллаген всоединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистойстенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами вформировании ряда секретов — мукоидов, муцина и т. д. В комплексе с липидами (вчастности, фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Гормональнаяфункция.

Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этойрегуляции важное место занимают гормоны, вырабатываемые в железах внутреннейсекреции. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоныгипофиза, поджелудочной железы и др.

Можно назвать еще некоторые жизненноважные функции белков, в частности способностьсохранять онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рНвнутренней среды, и др.

Таким образом, из этого далеко неполного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерампринадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Еслипопытаться вычленить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранностьбиологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строгоизбирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ.В частности, эта высокая специфичность белков обеспечивает взаимодействиеферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови спереносимыми молекулами других веществ и т. д. В случае ферментов этовзаимодействие основано на принципе биоспецифического узнавания, завершающегосясвязыванием фермента с соответствующей молекулой, что содействует протеканиюхимической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки,которые составляют молекулярную основу таких процессов, как дифференцировка иделение клеток, развитие живых организмов, обеспечивающее их биологическуюиндивидуальность.

Структура белков

Полимернаямолекула белка образуется при соединении в длинную цепочкубусинок-аминокислот. Они нанизываются на нить химических связей благодаряимеющимся у всех аминокислот амино- и карбоксильной группам, присоединённым катому углерода.

Образующиесяв результате такой реакции соединения называются пептидами. Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, можнополучить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такиесоединения получили название полипептиды.Полипептидное строение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер.

Вначале 50-х гг.XX в. американские химикиЛайнус Карл Полинг(1901— 1994),награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, иРоберт Кори (1897—1971) предположили, чтонекоторые участки аминокислотной цепочки в белках закручены в спираль.Благодаря совершенствованию экспериментальных методов (структуру белковизучают с помощью рентгеновских лучей) через несколько лет эта гениальнаядогадка подтвердилась.

Действительно,полипептидные цепи очень часто образуют спираль,закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень пространственнойорганизации белковых цепочек. Позднее выяснилось, что спираль— не единственный способ укладкиаминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаряводородным связям могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов однойполипептидной цепи. В результате получается целый слой.

Вбольшинстве белков спирали и слои перемежаются всевозможными изгибами ифрагментами цепи без какой-либо определённой структуры.

Приизучении состава белков было установлено, что все они построены по единомупринципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, аотдельные из них и четвертичную структуры.

Первичнаяструктура

Представляетсобой линейную цепь аминокислот (полипептид), расположенных в определеннойпоследовательности с четким генетически обусловленным порядком чередования исоединенных между собой пептидными связями.

Кнастоящему времени установлены последовательности аминокислот для несколькихтысяч различных белков. Запись структуры белков в виде развернутых структурныхформул громоздка и не наглядна. Поэтому используется сокращенная форма записи —трехбуквенная или однобуквенная.

Вторичнаяструктура

Вторичной структурой называют конформацию,которую образует полипептидная цепь. Для высокомолекулярных белков характернаструктура спирали.

Для полипептидных цепейизвестно несколько различных типов спиралей. Если при наблюдении вдоль осиспирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке, то спираль считаетсяправой (правозакрученной), а если удаляется против часовой стрелки — левой(левозакрученной). Наиболее распространена правая a

-спираль (предложена Л.Полингом и Р.Кори). Строениеспирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.Третичнаяструктура

Сведенияо чередовании аминокислотных остатков в полипептидной цепи (первичнаяструктура) и наличие в белковой молекуле спирализованных, слоистых и неупорядоченныхее фрагментов (вторичная структура) еще не дают полного представления ни обобъеме, ни о форме, ни тем более о взаимном расположении участков полипептиднойцепи по отношению друг к другу. Эти особенности строения белка выясняют приизучении его третичной структуры, под которой понимают — общее расположение впространстве составляющих молекул одной или нескольких полипептидных цепей,соединенных ковалентными связями. То есть третичная конфигурация — реальнаятрехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль,которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространствеимеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами.

Полноепредставление о третичной структуре дают координаты всех атомов белка. Благодаряогромным успехом рентгеноструктурного анализа такие данные, за исключением координататомов водорода получены для значительного числа белков. Это огромные массивы информации,хранящиеся в специальных банках данных на машиночитаемых носителях, и их обработканемыслима без применения быстродействующих компьютеров. Полученные на компьютерахкоординаты атомов дают полную информацию о геометрии полипептидной цепи, чтопозволяет выявить спиральную структуру, b

-складкиили нерегулярные фрагменты.

Первые пространственныемодели молекул белка— миоглобина и гемоглобина— построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю(родился в1917 г.) и Макс ФердинандПеруц (родился в 1914 г.). При этом онииспользовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования вобласти строения белков Кендрю и Перуц в1962г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определенатретичная структура уже нескольких тысяч белков.

Четвертичная структура

У большинства белковпространственная организация заканчивается третичной структурой, но длянекоторых белков с молекулярной массой больше 50-100 тысяч, построенных изнесколько полипептидных цепей характерна четвертичная.

Сущность такой структуры вобъединении несколько полимерных цепей в единый комплекс. Такой комплекс такжерассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Белки,состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе (гемоглобин,вир

еще рефераты

Еще работы по биологии

Отряд катранообразные

Создание и ведение Красных Книг - действенная форма сохранения биологического разнообразия

29 Августа 2013