Реферат: Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.
Ферменты — это биологические катализаторы белковой природы. Ферменты начинают своё каталитическое действие в ЖКТ, продолжают его в тканях, на этапе выведения и образования конечных продуктов. Все реакции в организме ферментативные.
1. Повышают скорость реакции.
2. В реакциях они не расходуются.
3. Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.
ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ.
1.Ферменты обладают более высокой эффективностью действия.
2.Ферменты чувствительны к температуре (ТЕРМОЛАБИЛЬНЫ)
3.Ферменты чувствительны к значениям РН среды.
4.Ферменты обладают высокой специфичностью действия.
5.Ферменты — это катализаторы с регулируемой активностью.
Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными. Простые ферменты представлены только белковой частью (состоят из АК) — ПЕПСИН, ТРИПСИН, ФОСФАТАЗЫ. В структурном отношении имеют 3 уровня организации.
Сложные ферменты представлены:
1.Белковой частью (состоит из АК) — АПОФЕРМЕНТ;
2.Небелковой частью — КОФАКТОР.
Выделяют 2 основных КОФАКТОРА:
А. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются МЕТАЛЛОФЕРМЕНТАМИ. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.
В. КОФЕРМЕНТЫ — низкомолекулярные органические вещества не белковой природы. Активный центр — это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. АКТ. Ц обычно располагается в гидрофобном углублении, изолируя субстрат от воды. В образовании АКТ. Ц, участвуют боковые группы АК (12-20 АК), причём эти АК могут находиться на разных участках ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, но при формировании пространственной конфигурации фермента они укладываются т.о., что располагаются в области активного центра. В образовании активного центра принимают участие следующие группы: NH2 (АРГ, ЛИЗ), СООН (АСП, ГЛУ), SH (ЦИС), ОН (СЕР, ТРЕ), ИМИДАЗОЛ (ГИС), ГУАНИДИНО-группа… Контактный участок -это место в активном центре фермента, где происходит связывание субстрата с его активным центром. Контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата к ферменту. Каталитический участок — место, где проходит сама каталитическая реакция.