Реферат: Характеристика и особенности протеиногенных аминокислот.
Из организма животных, растении и микробов выделено около 200 АК, которые делятся на небелковые и протеиногенные. Протеиногенные АК – АК содержащиеся в белках и закодированы в ДНК, поэтому их называют стандартными, их 20. Имеют общую формулу: R-CHNH2-COOH. Все они альфа рода имеют следующие группы NH2 — амино группа (свойства основании),COOH- карбоксильную группу (кислые своиства), R- радикал (цикличные и ацикличные кислоты), водород и а- связанный с а-рядом атом углерода.
Классификация этих аминокислот основана как на строении, так и на полярности боковых цепей.
В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:
— классификация (семь классов);
— название и принятое сокращение (по трем первым буквам) (например, для гистидина — Нis);
— однобуквенный символ, удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);
— полярность боковой цепи (для гистидина +10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты.
На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от желтых тонов через зеленые к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены рКa (цифры красного цвета).
К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин. Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, О или S), циклических группировок и характеризуются отчетливо выраженной низкой полярностью.
Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин, причем цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединенных дисульфидным мостиком.
Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резоно стабилизированные) циклы. В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях рН. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме, может быть отнесен к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.
Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.
Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений рН. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области рН. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.
Особое положение занимает пролин. Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой. Атом азота и кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях рН. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи, что очень существенно для структуры коллагена.
Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты отмечены звездочками красного цвета.
9) Полипептидная теория строения белковой молекулы.
Полипептидная теория строения белков — предложенна Э.Фишером в 1902г. Согласно пептидной теории основой структуры белковой молекулы признана полипептидная цепь. Эта цепь построена из нескольких десятков, а иногда и сотен остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями.Граница между полипептидами и белками проведена условно. К белкам относят полипептиды с молекулярной массой 6 тысяч и более и числом аминокислотных остатков свыше 50. Такой принцип деления основан на способности к диализу через природные мембраны.Белковая молекула может состять из одной или нескольких полипептидных цепей. Цепи могут быть соединены между собой ковалентными или нековалентными связями. Белки, состоящие из двух или нескольких полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентными связями, называют олигомерными. Отдельные полипептидные цепи в таких белках называют протомерами; функционально активные части белка — субъединицами.
10) Формы связей в белке.
Полипптидная связь очень прочна и в состав белка может входить огромное количество аминокислот соединённых в различной последовательность, чем и обусловлено большое количество белков в природе 1010 до 1012. Кроме пептидной связи присутсвует дисульфидная связь, она возникает между серосодержащими аминокислотами. Когда сединяются 2 молеку (цистеин) их сульфгидрильные группы оказавшись по соседству окисляются и образуют дисульфидную связь. Она может возникать как между разными пептидными цепями так и между разными участками одной и той же цепи. Эти связи достаточно прочны и нелегко разрываются.
Водородная связь возникает между атомами водорода и атомами наиболее электроотрицательных элементов.( кислород азот железо итд). Связь может возникнуть между карбоксильной и гидроксильной группой, между аминогруппой и карбоксильной группой, между гидроксильной группой серина и карбоксильной группой пептидной цепи.
Ионная связь. Про определённом значении рН кислотные и основные радикальные группы ионизированы, т.е. несут заряд, кислотные отрицательный, основные положительный.
В водной среде ионные связи значительно слабее ковалентных и могут разрываться
Сложно эфирная связь. Характерна для фосфо протеинов, в случае образования эфиров аминокисоты и серина.
Гидрофобные взаимодействия. Это особый вид слабых межмолекулярных взаимодействий. Радикальные группы некоторых аминокислот неполярны и поэтому гидрофобны. Тирозин и валин. Если в полепептидной цепи содержится много таких групп то в водной среде эта цепь стремится свернутся таким образом чтобы гидрофобные группы сблизились и вытесни воду. Так свёртываются многие глабулярные белки.
11) Пространственная структура белковой молекулы: первичная, вторичная, структура
Белковая молекула обладает определённой пространственной структурой. По современным представлениям белки имеют несколько последовательно возникающих уровней пространственной структуры. Различают 4 уровня структуры молекулы белка :
1. Первичная это последовательность расположения аминокислотных остатков в полептидной цепи. Благодаря соединению этих остатков десятков и сотен аминокислот через пептидную связь образуется полипептидная цепь. Так например инсулин это 51 аминокислота состоит из 2-ух полипептидных цепей, в одной 31 аминокислота в другой 20 аминокислот. Кроме того по средствам других связей полипептидная цепь связывается дополнительно. Первичная структура у каждого белка индивидуальна, она обуславливает последующих структур свойства и функции белков.
2. Вторичная это ориентация в пространстве участков полипептидной цепи или в целом всей цепи. Образуют водородные связи. В результате этого полипептидная цепочка сварачивается в спираль. Водородные связи достаточно слабые, но благодаря их большому количеству, вторичная структура достаточно прочная( уступает первичной). Различают 3 основных типа вторичной структуры.
Альфаспираль полипептидная цепь закручивается вокруг оси вправую или левую сторону. Наиболее устойчива правая альфаспираль. Один виток спирали включает 36 аминокислотных остатков. Содержание в белке от 5-80%.
Бета структура или складчатом слое участки цепи расположены параллельно друг другу подобно складчатому листу. Такую структуру образуют вытянутее полипептидные цепи. Поддерживается аьфаспираль и бета форма вторичными связями возникающими между карбоксильной и аминогруппой водородными связями между пептидной связью близ лижащего ветка или параллельно идущими цепями. Могут присутствовать в белке от 0-45%.
Беспорядочный клубок участки не имеющие чёткой организации в пространстве. Вс труктуре этого белка цепь более подвижна, она легко изменяет свою пространственную форму, тогда как альфоспирали и бетоформа это жёсткие структуры.
12) Пространственная структура белковой молекулы: третичная, четвертичная структура.
1. Третичная образуется самопроизвольно и представляет собой пространственное расположение вторичной структуры полипептидной цепи. Возникает в результате взаимодействия между цепочками полипептидов, поддерживается дисульфидными ионными связями, гидрофобным и электростатическим взаимодействием. Определяет форму белковой молекулы. Она мение прочна чем вторичная. По форме бывает в зависимости от белка глабулярной и фибреальные (глобулус- шарик, фибрилла-нить).глабулярные белки растворимы в воде имеют компактную третичную структуру. По форме приближенны к шару или эллипсоиду. К ним относятся большенство белков содержащихся в растениях, животных и микроорганизмах( ферменты, антитела, некоторые гармоны). Обычно для их характеристики применяют отношение длинны большей оси к малой оси.х
2. Четвертичная. асооциация нескольких полипептидных цепей которая образуется по средствам водородной ионной связи, гидрофильным взаимодействием электростатического поисхождения. Такую структуру имеют более сложные беки, они образуют индивидуальную конформацию для выполнения функций ферментативного характера. Глабулярные белки которые имеют четвертичную структуру могут иметь большое количество полипептидных цепей тесно связанных с друг другом в компактную мицеллу, которая ведёт себя в растворе как одна молекула. Напиример, козеиновая мицелла среднего размера состоит из нескольких тысяч полипептидных фракций козеина связанных друг с другом. Например ферментативный белок гемоглобин состоит из 4 мономеров и содержит 574 аминокислоты которые связанны в 4 полипептидные цепи. Молекулы белков с четвертичной структурой при определённых усовиях могут распадатся до мономеров. Так же могут эти мономеры вновь объединятся образуя макромолекулы. Если четвертичныя структура распалась и не соединяется то белок перестаёт существовать. В конформацию белков срздающуюся при нормальных физеологических условиях ковалентными и дополнительными связями которые придают белковой молекуле упорядоченность называют нативный белок. Четвертичную структуру имеют хлорофилл ферменты, фибреарные белки соединительной ткани сухожилия волосы шерсть итд. Глабулярные белки с четвертичной структурой выполняют катулистическую регулеторную и защитную функции. Биологическая роль третичной и четвертичной структуры представляющих природную конформацию состоит в том что они обеспечивают молекуле биологическую активность.
Фибриальрые белки имеют нитевидную форму. Они не растворимы и выполняют защитные функции. К ним относяк керотин, калоген эластин. Это главные белки соединительной ткани. При частичном гидролизе превращаются в глютин, растворимую и перевариваемую смесь полипептидов. Глютин в виде желотина нашёл широкое применение в кулинарной и кондитерской промышленности в качестве студнеобразователя. Так например качество мяса так же зависит от доли соединительной ткани в нём. Чем её больше тем ниже биологическая и пищевая ценность мяса.