Реферат: Гистогенез морфо-функциональные и гисто-химические особенности мышечной ткани Механизм мышечного

Раздел: Медицина, биология
Назначение: Курсовая работа
Формат: WinWord
Автор: Иванчина Наталья Валерьевна, ufaprod@ufanet.ru
Использование: 2001 г., Башкирский Государственный Университет, Биологический Факультет, Кафедра морфологии и физиологии человека,
отлично.

Введение

Мышечнымитканями (textusmuscularis) называютткани, различныепо строениюи происхождению, но сходные поспособностик выраженнымсокращениям.Они обеспечиваютперемещенияв пространствеорганизма вцелом, его частейи движениеорганов внутриорганизма(сердце, язык, кишечник идр.).

Свойствомизменения формыобладают клеткимногих тканей, но в мышечныхтканях этаспособностьстановитсяглавной функцией.

Основныеморфологическиепризнаки элементовмышечных тканей– удлиненнаяформа, наличиепродольнорасположенныхмиофибрилли миофиламентов– специальныхорганелл, обеспечивающихсократимость, расположениемитохондрийрядом с сократительнымиэлементами, наличие включенийгликогена, липидов и миоглобина.

Специальныесократительныеорганеллы –миофиламентыили миофибриллыобеспечиваютсокращение, которое возникаетпри взаимодействиив них двух основныхфибриллярныхбелков – актинаи миозина приобязательномучастии ионовкальция. Митохондрииобеспечиваютэти процессыэнергией. Запасисточниковэнергии образуютгликоген илипиды. Миоглобин– белок, обеспечивающийсвязываниекислорода исоздание егозапаса на моментсокращениямышцы, когдасдавливаютсякровеносныесосуды (поступлениекислорода приэтом резкопадает).

Классификация.В основу классификациимышечных тканейположены двапринципа –морфофункциональныйи гистогенетический.В соответствиис морфофункциональнымпринципом, взависимостиот структурыорганелл сокращения, мышечные тканиподразделяютна две подгруппы.

Перваяподгруппа –поперечнополосатые(исчерченные)мышечные ткани(textus muscularis striatus).В цитоплазмеих элементовмиозиновыефиламентыпостояннополимеризованы, образуют сактиновыминитями постоянносуществующиемиофибриллы.Последниеорганизованыв характерныекомплексы –с а р к о м е р ы.В соседнихмиофибриллахструктурныесубъединицысаркомероврасположенына одинаковомуровне и создаютпоперечнуюисчерченность.Исчерченныемышечные тканисокращаютсябыстрее, чемгладкие.

Втораяподгруппа –гладкие(неисчерченные)мышечные ткани(textus muscularisnonstriatus). Эти тканихарактеризуютсятем, что внесокращениямиозиновыефиламентыдеполимеризованы.В присутствииионов кальцияони полимеризуютсяи вступают вовзаимодействиес филаментамиактина. Образующиесяпри этом миофибриллыне имеют поперечнойисчерченности: при специальныхокрасках онипредставленыравномерноокрашеннымипо всей длине(гладкими) нитями.

В соответствиис гистогенетическимпринципом взависимостиот источниковразвития(эмбриональныхзачатков) мышечныеткани подразделяютсяна 5 типов: мезенхимные(из десмальногозачатка в составемезенхимы), эпидермальные(из кожной эктодермыи из прехордальнойпластинки), нейральные(из нервнойтрубки), целомические(из миоэпикардиальнойпластинкивисцеральноголистка сомита)и соматические(миотомные).

Первыетри типа относятсяк подгруппегладких мышечныхтканей, четвертыйи пятый – к подгруппепоперечнополосатых.

Поперечнополосатыемышечные ткани

Имеетсядве основныеразновидностипоперечнополосатых(исчерченных)тканей – скелетнаяи сердечная.

Скелетнаямышечная ткань

Гистогенез.Источникомразвития элементовскелетной(соматической)поперечнополосатоймышечной ткани(textus muscularis striatussceletalis) являютсяклетки миотомов– миобласты.Одни из нихдифференцируютсяна месте и участвуютв образованиитак называемыхаутохтонныхмышц. Другиеклетки мигрируютиз миотомовв мезенхиму.Они уже детерминированы, хотя внешнене отличаютсяот других клетокмезенхимы. Ихдифференцировкапродолжаетсяв местах закладкидругих мышцтела. В ходедифференцировкивозникают двеклеточныелинии. Клеткиодной из линийсливаются, образуя удлиненныесимпласты –мышечныетрубочки (миотубы).В них происходитдифференцировкаспециальныхорганелл –миофибрилл.В это время вмиотубах отмечаетсяхорошо развитаягранулярнаяэндоплазматическаясеть. Миофибриллысначала располагаютсяпод плазмолеммой, а затем заполняютбольшую частьмиотубы. Ядра, напротив, изцентральныхотделов смещаютсяк периферии.Клеточныецентры и микротрубочкипри этом полностьюисчезают. Гранулярнаяэндоплазматическаясеть редуцируетсяв значительнойстепени. Такиедефинитивныеструктурыназываютмиосимпластами.

Клеткидругой линииостаютсясамостоятельнымии дифференцируютсяв миосателлитоциты(миосателлиты).Эти клеткирасполагаютсяна поверхностимиосимпластов.

Строение.Основной структурнойединицей скелетноймышечной тканиявляется мышечноеволокно, состоящееиз миосимпластаи миосателлитоцитов, покрытых общейбазальноймембраной(рис.1 I,II).

Д/>
/>
/>
линавсего волокнаможет измерятьсясантиметрамипри толщине50 – 100 мкм. Комплекс, состоящий изплазмолеммымиосимпластаи базальноймембраны, называютсарколеммой.

Строениемиосимпласта.Миосимпластимеет множествопродолговатыхядер, расположенныхнепосредственнопод сарколеммой.Их количествов одном симпластеможет достигатьнесколькихдесятков тысяч.У полюсов ядеррасполагаютсяорганеллыобщего значения– аппарат Гольджии небольшиефрагментыгранулярнойэндоплазматическойсети. Миофибриллызаполняютосновную частьмиосимпластаи расположеныпродольно.

С/>
аркомер– структурнаяединица миофибриллы.Каждая миофибриллаимеет поперечныетемные и светлыедиски, имеющиенеодинаковоелучепреломление(анизотропныеА-диски и изотропныеI-диски).Каждая миофибриллаокружена продольнорасположеннымии анастомозирующимимежду собойпетлями агранулярнойэндоплазматическойсети – саркоплазматическойсети. Соседниесаркомеры имеютобщую пограничнуюструктуру –Z-линию(рис. 2).

Онапостроена ввиде сети избелковых фибриллярныхмолекул, средикоторых существеннуюроль играет-актинин.С этой сетьюсвязаны концыактиновыхфиламентов.От соседнихZ-линийактиновыефиламентынаправляютсяк центру саркомера, но не доходятдо его середины.Филаментыактина объединеныс Z-линиейи нитями миозинафибриллярныминерастяжимымимолекуламинебулина. Посерединетемного дискасаркомерарасполагаетсясеть, построеннаяиз миомезина.Она образуетв сечении М-линию.В узлах этойМ-линии закрепленыконцы миозиновыхфиламентов.Другие их концынаправляютсяв сторону Z-линийи располагаютсямежду филаментамиактина, но досамих Z-линийтоже не доходят.Вместе с темэти концы фиксированыпо отношениюк Z-линиямрастяжимымигигантскимибелковымимолекуламититина.

Молекулымиозина имеютдлинный хвости на одном изего концов двеголовки. Приповышенииконцентрацииионов кальцияв областиприсоединенияголовок (шарнирныйучасток) молекулаизменяет своюконфигурацию.При этом (посколькумежду миозиновымифиламентамирасположеныактиновые)головки миозинасвязываютсяс актином (приучастии вспомогательныхбелков – тропомиозинаи тропонина).Затем головкамиозина наклоняетсяи тянет за собойактиновуюмолекулу всторону М-линии.Z-линиисближаются, саркомерукорачивается.

Альфа-актининовыесети Z-линийсоседних миофибриллсвязаны другс другом промежуточнымифиламентами.Они подходятк внутреннейповерхностиплазмолеммыи закрепляютсяв кортикальномслое цитоплазмы, так что саркомерывсех миофибриллрасполагаютсяна одном уровне.Это и создаетпри наблюдениив микроскопвпечатлениепоперечнойисчерченностивсего волокна.

Типымышечных волокон.Разные мышцы(как органы)функционируютв неодинаковыхбиомеханическихусловиях. Поэтомуи мышечныеволокна в составеразных мышцобладают разнойсилой, скоростьюи длительностьюсокращения, а также утомляемостью.Ферменты в нихобладают разнойактивностьюи представленыв различныхизомерныхформах. Заметноразличие в нихсодержаниядыхательныхферментов –гликолитическихи окислительных.

Посоотношениюмиофибрилл, митохондрийи миоглобинаразличаютбелые, красныеи промежуточныеволокна.По функциональнымособенностяммышечные волокнаподразделяютна быстрые, медленныеи промежуточные.Наиболее заметномышечные волокнаразличаютсяособенностямимолекулярнойорганизациимиозина. Средиразличных егоизоформ существуютдве основных– «быстрая»и «медленная».При постановкегистохимическихреакций ихразличают поАТФазной активности.С этими свойствамикоррелируети активностьдыхательныхферментов.Обычно в быстрыхволокнах преобладаютгликолитическиепроцессы, ониболее богатыгликогеном, в них меньшемиоглобина, поэтому ихназывают такжебелыми. В медленныхволокнах, напротив, выше активностьокислительныхферментов, онибогаче миоглобином, выглядят болеекрасными.

Еслипо активностиАТФазы мышечныеволокна различаютсядовольно резко, то степеньактивностидыхательныхферментовварьируетвесьма значительно, поэтому нарядус белыми и краснымисуществуюти промежуточныеволокна. В мышечнойткани разныеволокна часторасположенымозаично.

Сердечнаямышечная ткань

Гистогенези виды клеток.Источникиразвития сердечнойпоперечнополосатоймышечной ткани(textus muscularis striatus cardiacus) – симметричныеучастки висцеральноголистка спланхнотомав шейной частизародыша –миоэпикардиальныепластинки.Из них дифференцируютсятакже клеткимезотелияэпикарда. Входе гистогенезавозникает 5видов кардиомиоцитов– рабочие(сократительные), синусные(пейсмекерные), переходные, проводящие, а также секреторные.

Рабочие(сократительные)кардиомиоцитыобразуют своицепочки. Именноони, укорачиваясь, обеспечиваютсилу сокращениявсей сердечноймышцы. Рабочиекардиомиоцитыспособны передаватьуправляющиесигналы другдругу. Синусные(пейсмекерные)кардиомиоцитыспособныавтоматическив определенномритме сменятьсостояниесокращенияна состояниерасслабления.Именно онивоспринимаютуправляющиесигналы отнервных волокон, в ответ, на чтоизменяют ритмсократительнойдеятельности.Синусные(пейсмекерные)кардиомиоцитыпередают управляющиесигналы переходнымкардиомиоцитам, а последние– проводящим.Проводящиекардиомиоцитыобразуют цепочкиклеток, соединенныхсвоими концами.Первая клеткав цепочкевоспринимаетуправляющиесигналы отсинусныхкардиомиоцитови передает ихдалее – другимпроводящимкардиомиоцитам.Клетки, замыкающиецепочку, передаютсигнал черезпереходныекардиомиоцитырабочим. Секреторныекардиомиоцитывыполняютособую функцию.Они вырабатываютнатрийуретическийфактор (гормон), участвующийв процессахрегуляциимочеобразованияи в некоторыхдругих процессах.Все кардиомиоцитыпокрыты базальноймембраной.

Гладкиемышечные ткани

Различаюттри группыгладких (неисчерченных)мышечных тканей(textus muscularis nonstriatus)– мезенхимные, эпидермальныеи нейральные.

Мышечнаяткань мезенхимногопроисхождения

Гистогенез.Стволовыеклетки иклетки-предшественникив гладкой мышечнойткани на этапахэмбриональногоразвития покаточно не отождествлены.По-видимому, они родственнымеханоцитамтканей внутреннейсреды. Вероятно, в мезенхимеони мигрируютк местам закладкиорганов, будучиуже детерминированными.Дифференцируясь, они синтезируюткомпонентыматрикса иколлагенабазальноймембраны, атакже эластина.У дефинитивныхклеток (миоцитов)синтетическаяспособностьснижена, но неисчезает полностью.

Строениеклеток.Гладкий миоцит– веретеновиднаяклетка длиной20 – 500 мкм, шириной5 – 8 мкм (рис.3).

Я/>дропалочковидное, находится вее центральнойчасти. Когдамиоцит сокращается, его ядро изгибаетсяи даже закручивается.Органеллыобщего значения, среди которыхмного митохондрий, сосредоточеныоколо полюсовядра (в эндоплазме).Аппарат Гольджии гранулярнаяэндоплазматическаясеть развитыслабо, чтосвидетельствуето малой активностисинтетическихфункций. Рибосомыв большинствесвоем расположенысвободно.

М/>ышечнаяткань мезенхимноготипа в составеорганов

Миоцитыобъединяютсяв пучки, междукоторымирасполагаютсятонкие прослойкисоединительнойткани. В этипрослойкивплетаютсяретикулярныеи эластическиеволокна, окружающиемиоциты. В прослойкахпроходят кровеносныесосуды и нервныеволокна. Терминалипоследнихоканчиваютсяне непосредственнона миоцитах, а между ними.Поэтому послепоступлениянервного импульсамедиаторраспространяетсядиффузно, возбуждаясразу многиеклетки. Гладкаямышечная тканьмезенхимногопроисхожденияпредставленаглавным образомв стенках кровеносныхсосудов и многихтрубчатыхвнутреннихорганов, а такжеобразует отдельныемелкие мышцы(цилиарные).

Гладкаямышечная тканьв составе конкретныхорганов имеетнеодинаковыефункциональныесвойства. Этообусловленотем, что наповерхностиорганов имеютсяразные рецепторык конкретнымбиологическиактивным веществам.Поэтому и намногие лекарственныепрепараты ихреакция неодинакова.Возможно, разныефункциональныесвойства тканейсвязаны и сконкретноймолекулярнойорганизациейактиновыхфиламентов.

Мышечнаяткань эпидермальногопроисхождения

М/>
иоэпителиальныеклетки развиваютсяиз эпидермальногозачатка.

Онивстречаютсяв потовых, молочных, слюнных и слезныхжелезах и имеютобщих предшественниковс их секреторнымиклетками.Миоэпителиальныеклетки непосредственноприлежат ксобственноэпителиальными имеют общуюс ними базальнуюмембрану. Прирегенерациите и другиеклетки тожевосстанавливаютсяиз общихмалодифференцированныхпредшественников.Большинствомиоэпителиальныхклеток имеютзвездчатуюформу. Эти клеткинередко называюткорзинчатыми: их отросткиохватываютконцевые отделыи мелкие протокижелез (рис.4). Втеле клеткирасполагаютсяядро и органеллыобщего значения, а в отростках– сократительныйаппарат, организованный, как и в клеткахмышечной тканимезенхимноготипа.

Мышечнаяткань нейральногопроисхождения

Миоцитыэтой тканиразвиваютсяиз клеток нейральногозачатка в составевнутреннейстенки глазногобокала. Телаэтих клетокрасполагаютсяв эпителиизадней поверхностирадужки. Каждаяиз них имеетотросток, которыйнаправляетсяв толщу радужкии ложится параллельноее поверхности.В отросткенаходитсясократительныйаппарат, организованныйтак же, как иво всех гладкихмиоцитах. Взависимостиот направленияотростков(перпендикулярноили параллельнокраю зрачка)миоциты образуютдве мышцы –суживающуюи расширяющуюзрачок.

Сокращениемышц

Теорияскольжениянитей

Н.Е.Huxley иA.F. Huxleyнезависимодруг от другав 1954 г. предложилидля объяснениямеханизмамышечногосокращениятеорию скольжениянитей. Согласноданной теории, укорочениесаркомера, а, следовательно, и мышечноговолокна в моментсокращенияпроисходитблагодаряактивномускольжениютонких (актиновых)нитей относительнотолстых (миозиновых)нитей. Укорочениезаканчивается, когда актиновыефиламентыглубоко втягиваютсяпо направлениюк центру диска, который определяетграницы саркомеров.При расслабленииили растяжениимышцы областьвзаимногоперекрываниятонких и толстыхфиламентовсужается.

Скользящеедвижение миозиновыхи актиновыхфиламентовдруг относительнодруга обусловленосилами, генерируемымипри взаимодействиипоперечныхмостиков сактиновымифиламентами.

Поперечныемостики должныпоследовательноприкрепитьсяк актиновомуфиламенту, развить силу, отойти и вновьприкрепитьсяв другом месте.Для того чтобыподдерживатьактивное сокращение, поперечныемостики должныработать асинхронно, т.е. в любой моментвремени частьиз них прикрепленак актину, тогдакак другиеотсоединены.После отсоединенияпоперечныймостик долженвновь прикрепитьсяк актиновомуфиламенту, ноуже дальше, всторону Z-пластинок, внося тем самымвклад в активноескольжениевдоль указанногонаправления.

Одиниз основныхвопросов поповоду функционированияпоперечныхмостиков относитсяк преобразованиюхимическойэнергии вмеханическую.Как же все-такипоперечныемостики генерируютсилу для скольжениятолстых и тонкихфиламентовдруг относительнодруга? По этомуповоду высказанряд гипотез.Широкое распространениеполучила точказрения, чтосила генерируетсяза счет колебанияили вращениямиозиновойголовки и затемпередаетсяна толстую нитьчерез шейкумолекулы миозина.Шейка образуетмостиковыйшарнир, расположенныймежду головкоймиозиновоймолекулы итолстым филаментом.В данной гипотеземостиковыйшарнир выступаеткак соединениемежду головкоймиозина и толстымфиламентом, которое передаетсилу, развиваемуюпри вращенииголовки наактиновомфиламенте.

Исследованиямеханическихсвойств сокращающейсямышцы, проведенныеХаксли и Симмонсом, подтвердилитакую точкузрения на функциюпоперечныхмостиков. Авторыпоказали, чтоосновная частьупругого компонентамышцы, включеннаяпоследовательнос сократительнымэлементом, находится всамих поперечныхмостиках, предположительнов мостиковомшарнире. Онивысказалимысль, что упругоерастяжениешарнира служитважным моментомв процессезапасаниямеханическойэнергии привращении головкимиозина вокругактиновогофиламента. Всоответствиис данной гипотезойвращение генерируетсянесколькимицентрами миозиновойголовки, которыепоочередновзаимодействуютс центрами наактиновомфиламенте.

Упругостьмостиковогошарнира способствуетвращению головкибез заметныхскачкообразныхколебанийразвиваемойсилы. Растянувшись, мостиковыйшарнир будетпередаватьсвое усилиетолстому филаментумягко, содействуяактивациискольженияфиламентов.Один из главныхаргументов-этото, что, по даннымХаксли и Симмонса, последовательносоединенныйупругий компонентмышечноговолокна пропорционаленвеличине взаимногоперекрываниятонких и толстыхфиламентов, а следовательно, пропорционаленчислу присоединенныхпоперечныхмостиков. Авторытакже установили, что внезапновозникающеенебольшоеукорочениесопровождаетсяочень быстрымвозрастаниемразвиваемогоусилия; ониобъясняют этолишь поворотомголовок поперечныхмостиков, взаимодействующихс актином, вболее стабильноеположение.

Роль кальцияв процессесокращения

Данныео роли ионовкальция всократительнойактивностимышц накапливалисьдовольно медленно.Кальций активенв саркоплазмепри такой низкой(10-6 М именее) концентрации, что до открытиякальцийхелатныхреагентов, например ЭДТАи ЭГТА, ее невозможнобыло поддерживатьв экспериментальныхрастворах. Делов том, что дажев бидистиллированнойводе концентрацияионов кальцияпревышает 10-6М. Самые первыедоказательствафизиологическойроли Са2+представленыв работах Рингераи Бакстона.Авторы обнаружили, что изолированноесердце лягушкипрекращаетсокращенияпри отсутствиикальция в омывающемрастворе. Такпоявилисьраствор Рингераи другие физиологическиесолевые растворы.

Камадаи Киносита, азатем Хейлбруни Вертинскийпроверялиучастие Са2+в регуляциимышечногосокращенияпутем введенияразных катионоввнутрь мышечныхволокон. Извсех изученныхионов толькокальций вызывалсокращениепри концентрациях, соизмеримыхс концентрациямиСа2+обычно наблюдаемымив живой ткани.Впоследствиибыло обнаружено, что скелетнаямышца не сокращаетсяв ответ надеполяризациюмембраны, еслиисчерпанызапасы кальцияво внутреннихдепо, а подвергнутыепредварительнойэкстракциипрепаратыволокон скелетноймышцы не сокращаютсяпри добавленииАТФ, если отсутствуетСа2+.

Количественнаязависимостьмежду концентрациейсвободногоСа2+ всаркоплазмеи силой мышечногосокращениябыла установленасравнительнонедавно. Дляпроведенияанализа удалялиповерхностнуюмембрану иоголенныемиофибриллыобрабатывалирастворамикальция различнойконцентрации.Сила возрастаетот нуля приконцентрациикальция около10-8 М домаксимальногозначения приконцентрациикальция около5х10-6 М.Данная зависимостьмежду силойи концентрациейСа2+аналогичназависимостимежду АТФазнойактивностью(скоростьюгидролиза АТФ)гомогенизированныхмиофибрилли концентрациейСа2+.Такое совпадениехарактеристикнаводило намысль, что Са2+служиткофакторомАТФазной активностимиозина. Нооказалось, чтоэто не так.

АТФазнаяактивностьчистого растворамиозина довольнонизкая, но сильновозрастаетпри добавленииочищенногоактина. Этоуказывает нато, что АТФазныйцентр миозинаактивируетсяпри связываниимиозина с актином.В интактноймышце активацияАТФазногоцентра миозинаосуществляетсяпри присоединениипоперечногомостика к активномуфиламенту.Эксперименты, проведенныев лабораторииЭбаши, показали, что тропонини тропомиозин, лежащие вдольактиновойспирали, препятствуютприсоединениюмиозиновыхпоперечныхмостиков кактину. Тропонин– единственныйбелок в актиновыхи миозиновыхфиламентахпоперечнополосатыхмышц позвоночныхживотных, имеющийвысокое химическоесродство кСа2+.Каждый тропониновыйкомплекс связываетчетыре ионакальция. Тропониновыекомплексырасположенывдоль актиновогофиламента черезкаждые 40 нм, прикрепляясьодновременнок актиновомуфиламенту имолекулетропомиозина.В состояниипокоя положениетропомиозинаконформационнопрепятствуетсоединениюголовок миозинас актиновымфиламентом.Связывая Са2+, тропонин претерпеваетконформационныеизменения, врезультатечего молекулатропомиозинасмещается иосвобождаетдорогу миозиновымпоперечныммостикам дляприкрепленияк актиновымцентрам. Следовательно, присоединениеСа2+к тропонинуустраняетпостоянносуществующеепрепятствиедля взаимодействияпоперечныхмостиков сактином. Изрезультатовэкспериментов, сделан вывод, что ингибированиеприсоединениямостиков снимаетсяпри концентрациисвободногоСа2+свыше 10-7М.

Сказанноевыше объясняетроль Са2+в регуляцииактин-миозиновоговзаимодействияв скелетныхи сердечноймышце позвоночныхживотных. Вбольшинстведругих мышцроль кальцияиная. Есть ещепо крайней мередва механизмакальцийзависимойрегуляцииактин-миозиновоговзаимодействия.В поперечнополосатыхмышцах большинствабеспозвоночныхживотных кальцийинициируетсокращение, присоединяяськ легким полипептиднымцепям миозинав головкахпоперечныхмостиков. Вгладких мышцахпозвоночныхживотных и внемышечномактомиозинесокращениеконтролируетсякальцийзависимымфосфорилированиеммиозиновойголовки.

Инактивацияпоперечныхмостиков ирасслаблениемышцы

Вмышце, находящейсяв состояниипокоя, внутренняясистема ограниченныхмембранамикомпартментов, называемаясаркоплазматическимретикулумом, активно поглощаетСа2+.Благодаря этомупроцессу уровеньсвободных ионовкальция неподнимаетсявыше 10-7М. При такойконцентрациипоперечныемостики неактивны, потому что стропониномсвязываетсялишь оченьнебольшоеколичествокальция. Такимобразом, удалениеСа2+из саркоплазмыв ретикулумезаставляетмышцу расслаблятьсяпосле сокращения.

ПосколькуАТФ поставляетэнергию длясокращения, напрашиваетсявывод, что удалениеАТФ тоже вызоветрасслаблениемышцы. Но оказалось, что этого непроисходит.

Мышцастановитсянапряженнойи не поддаетсярастяжениюпри исчерпаниивсех ее запасовАТФ и фосфагенов.Это состояниеизвестно кактрупноеокоченение, и обусловленооно тем, чтопоперечныемостики немогут отделитьсяот актиновыхфиламентов.О том, что длярасслаблениямышцы нуженМg2+-АТФ, известно современи проведенияпервых экспериментовс экстрагированнымиглицериномпрепаратамимышц. В присутствииСа2+ иМg2+-АТФглицеринизированнаямышца сокращается, а при удаленииСа2+ –расслабляется.Расслабление, как и сокращение, происходиттолько в присутствииМg2+-АТФ.В нормальныхусловиях, когдамышца обеспеченаАТФ, мостикилегко отделяются.Затем, есликонцентрациясвободногосаркоплазматическогоСа2+становитсяниже уровня, необходимогодля процессаприсоединенияпоперечныхмостиков кактиновымфиламентам, мышца расслабляется.

Итак, расслаблениемышцы зависитот наличияМg2+-АТФ, необходимогодля разрушенияактомиозиновогокомплекса, иот внутриклеточнойконцентрациикальция, котораядолжна бытьдостаточнонизкой дляпредотвращениянового прикреплениямостиков кактиновымфиламентам.

Саркоплазматическийретикулум

Счего начинаетсяпоступлениеСа2+ вСР? Если мембраныСР выделитьс помощьюфракционирования, они образуютмикроскопическиевезикулы диаметром1 мкм. Везикулыспособны поглощатькальций изокружающейсреды. Если кним добавитьщавелевуюкислоту, товнутри везикулпо мере увеличенияв них концентрацииСа2+будет осаждатьсяоксалат кальция.Это говоритоб активномтранспортекальция мембранойретикулума.В нефракционированноймышечной тканиосадок оксалатакальция можнообнаружитьс помощьюэлектронногомикроскопав терминальныхцистернах.СпособностьСР к накоплениюкальция довольновысокая, чтообеспечиваетподдержаниеконцентрациисвободногоСа2+ всаркоплазмерасслабленноймышцы ниже 10-7М. Этот уровеньСа2+достаточендля разрушениясвязи кальцияс тропониноми предотвращениясокращения.СпособностьСР поглощатьСа2+из миоплазмызависит отактивностимолекул кальциевогонасоса. Наэлектронныхмикрофотографиях, полученныхметодомзамораживания-скалывания, молекулы насосаплотно прижаты(«плечом к плечу»)в мембранах, формирующихпродольныеэлементы СР.Как и в другихактивных транспортныхсистемах, вкачестве источникаэнергии кальциевыйнасос СР используетАТФ.

Высвобождениекальция саркоплазматическимретикулумом

Кактолько сталоизвестно, чтов СР накапливаютсяионы кальция, исследователиначали склонятьсяк мысли о том, что мышечноесокращениеинициируетсяСа2+, высвобождаемымв саркоплазмуиз внутреннейсреды цистернСР.

Сокращениеактивируетсякальцием, высвобожденнымиз СР, а поверхностныйэлектрическийсигнал, т.е. ПД, поступает вглубокие областимышечноговолокна с помощьюТ-трубочек.Более того, Т-трубочкиобразуют тесныеконтакты сконцевымицистернамисаркоплазматическогоретикулума.Но как электрическийсигнал из Т-трубочекпередаетсяв СР, давая командук высвобождениюСа2+в ответ надеполяризациюТ-трубочки, долгое времяоставалосьзагадкой. Сейчас, кажется, наэтот важныйвопрос можноответить. Очевидно, что при деполяризацииТ-трубочексигнал доставляетсяк концевымцистернам СРпосредствомвнутриклеточныхмолекул-посредников.Недавниеисследования, проведенныев Калифорнийскомуниверситете, показали, чтовысвобождениеСа2+из СР и последующеесокращениеодиночногопоперечноговолокна могутиндуцироватьсяинозитол-1,4,5-трифосфатом(ИФ3).Это внутриклеточнаямолекула-посредник, образующаясяпри разложениисвязанногос мембранойфосфатидилинозитола, которая, какизвестно, стимулируетвысвобождениеСа2+из внутриклеточныххранилищ внекоторыхтканях. В отношениимышц есть сведения, что вещества, блокирующиеобразованиеИФ3, нарушают сопряжениепроцессовсокращенияволокна идеполяризациимембран. Показано, что такимивещества мешаютнормальномувысвобождениюСа2+из СР в ответна электрическоевозбуждениемышцы. И наконец, вещества, блокирующиеферментативноеразложениеИФ3, напротив, усиливаютэффективностьИФ3, в инициациисокращениямышечноговолокна. Такогорода данныепослужилиповодом длявозникновениягипотезы, утверждающей, что деполяризацияТ-трубочеквызывает образованиеИФ3, а уже затемИФ3, действует каквнутриклеточныйпосредник, индуцирующийв/>
ысвобождениеСа2+из СР (рис.5).

Согласноэтой гипотезе, начальнаястадия сопряженияпроцесса «возбуждение– сокращение»сопровождаетсяраспространениемвозбужденияпо поверхностисистемы Т-трубочеки представляетсобой активациючувствительныхк электрическомунапряжениюферментов, расположенныхна мембранеданных трубочекрядом с концевымицистернамиСР. Эти гипотетическиеферменты, по-видимому, столь же чувствительнык изменениюэлектрическогополя мембраны, как натриевыйканал, и реагируютна это изменениеконформационнымсдвигом. Вызванныйдеполяризациеймембраныконформационныйсдвиг переводитфермент изнеактивнойформы в активную.И уже этот активныйфермент прямоили косвенноопределяетобразованиеИФ3.Затем ИФ3диффундируетна короткоерасстояниеи достигаетмембраны концевойцистерны СР, где, связавшисьс рецептором, заставляетоткрыватьсякальциевыеканалы. Ионыкальция, скопившиесяв относительновысокой концентрациив просвете СР, продолжаютвыходить наружудо тех пор, покане произойдетферментативноеразрушениеИФ3и каналы незакроются.Потом с помощьюактивноготранспортавысвобожденныеиз СР ионы кальциявозвращаютсяна прежнееместо.

Краткоеописание процессовсокращенияи расслабления

П/>роцессы, контролирующиесокращениескелетноймышцы, изображеныв общем видена рис.6. Приведемих перечень.

1. Поверхностнаямембрана мышечноговолокна деполяризуетсяпод влияниемпотенциаладействия или(в некоторыхмышцах) подвлияниемсинаптическихпотенциалов.

2. Потенциалдействия поступаетв глубь мышечноговолокна поТ-трубочкам.

3. В ответна деполяризациюТ-трубочексигнал, который, вероятно, опосредуетсямолекуламиИФ3, распространяетсяот этих трубочекк концевымцистернамсаркоплазматическогоретикулума.

4. Этотхимическийпосредниквызывает открытиекальциевыхканалов в СРи высвобождениесеквестированныхтам ионов кальция.

5.КонцентрациясвободногоСа2+ вмиоплазмевозрастаетот значения10-7 М иниже (в покое)до приблизительно10-6 М иболее (в активномсостоянии).Кальций соединяетсяс тропонином, вызывая в молекулеэтого белкаконформационныеизменения.

6. Конформационныеизменениямолекулы тропомиозинаустраняютпространственноепрепятствиедля присоединенияпоперечныхмостиков кактиновымфиламентам.

7. Миозиновыепоперечныемостики прикрепляютсяк актиновымфиламентами вступают впоследовательноевзаимодействиес их центрами, что вызываетвращение миозиновойголовки относительноактиновыхфиламентови натяжениемостиковогошарнира.

8. Натяжениемостиковогошарнира приводитк активномувхождениюактиновыхфиламентовв А-диск. Саркомерслегка укорачивается.

9.Прежде чемпроизойдетследующий циклдвижения миозиновогопоперечногомостика, АТФ(связанная сАТФазным центромна миозиновойголовке) гидролизуетсяи освобожденнаяпри этом энергиязапасаетсяв виде конформационногоизменения вмолекуле миозина.Миозиноваяголовка отходити затем вновьготова присоединитьсяк следующемуцентру, расположенномупо длине актиновогофиламента, иповторить цикл, описанный впп. 7 и 8. Во времяодиночногосокращениякаждый поперечныймостик по мересвоего продвиженияк Z-пластинкевдоль актиновогофиламентаприкрепляется, подтягиваетсяи отсоединяетсямножество раз.

10.Наконец, в результатеактивной работыСР уровень Са2+в саркоплазмеснова понижается, и тропомиозинначинаетпрепятствоватьприсоединениюпоперечныхмостиков. Мышцаостаетсярасслабленнойдо тех пор, покане произойдетследующаядеполяризациимембраны.

Междуструктуройсаркотубулярнойсистемы и функциеймышцы существуетинтереснаясвязь. Те мышцы, которые сокращаютсяи расслабляютсяочень быстро, имеют высокоразвитыйСР и обширнуюсеть Т-трубочек.А те мышцы, сокращениеи расслаблениекоторых происходитмедленно, соответственноимеют менееразвитый СР.Различныескорости сокращенияи расслабления, по-видимому, коррелируютс эффективностьюСР в регуляцииизмененийконцентрациикальция, которыев свою очередьзапускают иостанавливаютсократительныймеханизм.

Заключение

Какуже было отмечено, мышечные ткани– это группатканей организмаразличногопроисхождения, объединяемыхпо признакусократимости: поперечнополосатая(скелетная исердечная), гладкая, а такжеспециализированныесократимыеткани – эпителиально-мышечнаяи нейроглиальная, входящая всостав радужкиглаза.

Поперечнополосатаяскелетнаямышечная тканьвозникает измиотомов, входящихв состав элементовсегментированноймезодермы –сомитов.

Гладкаямышечная тканьчеловека ипозвоночныхживотных развиваетсяв составе производныхмезенхимы, также как и тканивнутреннейсреды. Однакодля всех мышечныхтканей характерносходное обособлениев составеэмбриональногозачатка в видеклеток веретенообразнойформы – мышцеобразовательныхклеток, илимиобластов.

Сокращениемышечноговолокна заключаетсяв укорочениимиофибриллв пределахкаждого саркомера.Толстые (миозиновые)и тонкие (актиновые)нити, в расслабленномсостояниисвязанныетолько концевымиотделами, вмомент сокращенияосуществляютскользящиедвижения навстречудруг другу.Выделениенеобходимойдля сокращенияэнергии происходитв результатепревращенияАТФ в АДФ подвлиянием миозина.Ферментнаяактивностьмиозина проявляетсяпри условииоптимальногосодержанияСа2+, которые накапливаютсяв саркоплазматическойсети.

Списоклитературы

Гистология. Под редакцией Ю.И. Афанасьевой, Н.А. Юриной. М.: «Медицина», 1999 г.

Р. Эккерт, Д. Рендел, Дж. Огастин «Физиология животных» – 1 т. М.: «Мир», 1981 г.

К.П. Рябов «Гистология с основами эмбриологии» Минск: «Высшая школа», 1990 г.

Гистология. Под редакцией Улумбекова, проф. Ю.А. Челышева. М.: 1998 г.

Гистология. Под редакцией В.Г. Елисеева. М.: «Медицина», 1983 г.