Реферат: Монстакова Ирина Минеевна, 1 квалификационная категория, моу сош №11, город Североуральск, Свердловская область. Предмет : химия, 10 класс. Тип урок

Разработка фрагмента урока с использованием ресурсов интерактивной доски.


Учитель: Монстакова Ирина Минеевна, 1 квалификационная категория,

МОУ СОШ № 11, город Североуральск, Свердловская область.


Предмет: химия, 10 класс.

Тип урока: изучение нового материала.

Разработка урока на два академических часа.


Тема:


Белки: их строение, функции и свойства.

Повсюду, где мы встречаем жизнь,
мы находим, что она связана
с каким-либо белковым телом.

Ф.Энгельс


Цели урока:

Познавательные:

Расширить знания учащихся о белках как природных полимерах и основных компонентах живых клеток с опорой на имеющиеся знания;

Раскрыть многообразии функций белков во взаимосвязи со строением и свойствами;

Объяснить строение макромолекул белка, имеющих характер информационных биополимеров.

Изучить химические свойства белков.

Развивающие:

развивать умения анализировать результаты химических опытов, устанавливать причинно- следственные связи;

развивать познавательный интерес учащихся на основе использования современных информационных технологий и интерактивных обучающих средств;

учить применению знаний, получаемые на уроках по одному предмету, к анализу явлений или процессов, изучаемых другими предметами;

продолжить работу по формированию информационной культуры обучающихся;

развивать навыки самоконтроля.

Воспитательные:

создание в представлении учащихся целостной картины мира с его единством и многообразием свойств живой и неживой природы.

Оборудование:

Интерактивная доска, медиа-ресурсы по функциям, строению белков, их свойствам: видеофрагменты «Ксантопротеиновая реакция белков», «Биуретовая реакция белков», «Осаждение белков солями тяжелых металлов».


Клубок из эластичного шнура для демонстрации третичной структуры.


Два разноцветных шнура, закрученных друг относительно друга для демонстрации четвертичной структуры белка.


Опережающие задания к уроку:

Сообщение с исторической справкой о строении белков.

Сообщение с мультимедиапрезентацией «Белки в организме человека, их значение».

Сообщение «Функции белков».

План изучения

Роль белков в организме, природные источники белков.

Состав и строение белков.

Функции белков.

Физические и химические свойства белков.

Синтез белков.

Превращения белков в организме.

Рефлексия.

ХОД УРОКА.

^ 1.Роль белков в организме, природные источники белков.
Учитель Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Вопрос классу: Где же в природе встречаются белки? Учащиеся называют продукты, и после этого-для самопроверки открыть слайд «Природные источники белков».

Слайд2. Природные источники белков.


.

Сообщение ученика с мультимедиапрезентацией «Белки в организме человека, их значение»:

Какова же ценность белков для организма человека?

Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.
Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.

Белок – важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи. Потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие белкового баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.

Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.

На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается.

Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе.


.^ 2 Строение белков.


Учитель: Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы?(макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А- полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства. Как Вы думаете, к каким полимерам относятся белки?

Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100000 белков.

В состав большинства белков входят 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидных цепях. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составить 10130. Многие белки велики и по длине, и по молекулярной массе.

Инсулин –5700

Рибонуклеаза –12700

Альбумин-36000

Гемоглобин-65000

Белки должны быть при такой массе длинными нитями. Но их макромолекулы имеют формулу компактных шаров (глобул) или вытянутых структур (фибрилл).


Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно, например: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.

А сейчас -сообщение о строении белков. Ваша задача: внимательно его выслушать, а после этого мы проверим, как вы это усвоили.


Ученик: Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. Немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. Русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру

Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков, осуществляется за счет пептидных (амидных) связей, все связи ковалентные, прочные.

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль, осуществляется за счет множества водородных связей.

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. (Демонстрация клубка из эластичного шнура).

Представить конфигурацию легко, труднее понять, какие силы ее поддерживают. (Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул. Радикалы взаимодействуют между собой благодаря силам Ван-дер-Ваальса.) (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные мостики), сложноэфирные мостики..

Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс. Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей.

Демонстрация 2 шнуров, закрученных друг относительно друга.

^ Рефлексия. Учитель: проверим, как вы поняли вопрос о строении белков при помощи мультимедийного слайда на интерактивной доске.

Слайд3. Структура белков.



3. Функции белков.

Учитель: Какие же функции выполняют белки? Это вы знаете из курса биологии, и для того, чтобы вспомнить этот материал, воспользуемся следующим слайдом.


Слайд 4. Функции белков. Ученики по очереди вставляют в слайде пропущенные слова, по ходу этой работы- более подробный рассказ о каждой функции (Сообщение ученика «Функции белков»)



^ Сообщение ученика «Функции белков»

1. Белки участвуют в образовании всех мембранных и немембранных структур клетки, а также внеклеточных структур. У высших животных, например, из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи и т.д. Поэтому первая функция строительная (кератин, коллаген).

2. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. От чего зависит скорость химических реакций? (От свойств реагирующих веществ, от их концентрации, от температуры). Химическая активность веществ в клетке небольшая, концентрации незначительны, температура клеточной среды невысокая, т.е. реакции в клетке должны протекать медленно. Но это не так. Почему? Подобные результаты достигаются благодаря наличию катализаторов. Клеточные катализаторы называются ферментами. Они ускоряют реакции в миллионы раз. По химической природе почти все ферменты – белки. В последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов. Представление о том, что ферменты – белки, утвердилось не сразу. Для этого нужно было научиться выделять их в высокоочищенной кристаллической форме. Впервые это сделал Самнер в 1926 году, выделив уреазу – фермент, расщепляющий мочевину. Потребовалось еще 10 лет, в течение которых были получены несколько ферментов в кристаллической форме, чтобы представление о белковой природе этих веществ стало доказанным и получило всеобщее признание.

Каждая молекула фермента способна осуществить от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. Известно более 2000 ферментов и количество их продолжает увеличиваться. Каталитическая активность характеризуется определенным участком – активным центром. Благодаря определенной пространственной структуре молекулы белка и определенному расположению аминокислот в нем фермент узнает свой субстрат, присоединяет его и ускоряет его превращение. В белковой молекуле есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, сходящий с биологического конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта слишком мало, то фермент активируется. Это обратные связи, которые обеспечивают процессы саморегуляции. Такие принципы лежат в основе современной техники, в создании автоматических устройств. Подобные же принципы используются во многих природных механизмах, в живой клетке. Таким образом, 2 функция – каталитическая.

3. Кроме двух названных, важна сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

4. Движение, как известно, одно из проявлений жизненной активности. Все виды движений, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек, движения жгутиков выполняют особые сократительные белки (актин, миозин и др.). четвертая функция – двигательная.

5. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме, ядре клетки есть различные транспортные белки. Так белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям и органам.

6. Большое значение имеет защитная функция белков. При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества. В лимфоидных тканях (лимфатические железы, селезенка, вилочковая железа) производятся клетки-лимфоциты, способные синтезировать огромное разнообразие защитных белков антител. Такие антитела носят название иммуноглобулинов. Их молекулы имеют участок, узнающий “пришельца” и участок осуществляющий “расправу” с ним. Самое удивительное то, что лимфоциты способны ответить синтезом соответствующих антител на любой антиген, с которым клетка и организм даже никогда не встречались. В клетках человека и животных синтезируются также специальные противовирусные белки – интерфероны. Синтез таких белков начинается после встречи клетки с вирусной нуклеиновой кислотой. Он блокирует аппарат синтеза вирусных белков.

7. Регуляторная функция связана с регуляторами физиологических процессов – гормонами. Многие из них также по природе своей белки. Гормоны роста, адренокортикотропный, тиреотропный гормоны, инсулин, глюкагон и другие являются белками. Успехи в области генной инженерии привели к тому, что многие из числа гормонов-белков производятся уже в больших количествах как исключительно важные лекарственные средства. Для лечения больных сахарным диабетом получают инсулин из поджелудочной железы животных. Поскольку бычий инсулин несколько отличается по первичной структуре от человеческого, то не все больные переносят его. Синтез человеческого инсулина генно-инженерными методами открыл новые возможности для лечения таких больных.

8. Еще одна функция белков, вытекающая из анализа уровней структурной организации белков – энергетическая. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется около 17 кДж энергии. Однако белки используются, как источник энергии обычно, когда истощаются иные источники, такие как углеводы и жиры. Таким образом, мы рассмотрели значение белков, некоторые их функции.

^ 4. Химические свойства белков.

4.1. Гидролиз белков. При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей:

Работа со слайдом №5 на интерактивной доске(один ученик), все остальные делают записи в тетрадях.


^ 4.2. Денатурация белков
Начиная с вторичной структуры, пространственное строение (конфигурация) макромолекул белка поддерживается в основном слабыми химическими связями. Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, PH и т.д.) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно его свойства, изменяются.

Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов. (Определение записывается в тетрадь).
а) Действие спирта на белок;
б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок;
в) действие HNO3 (конц.);
г) свертывание белков при кипячении

Белок становится нерастворим (пример с куриным яйцом), доступен действию пищеварительных ферментов. Денатурация может быть обратимой и необратимой.

Необратимая денатурация происходит при нагревании, во всех других случаях- обратимая денатурация.

Процесс восстановления структурной организации белковой молекулы называется ренатурацией. (Определение записывается в тетрадь).

^ 4.3.Цветные реакции на белки


Биуретовая реакция (на обнаружение группы –CONH–). Если к небольшому количеству раствора белка прилить немного NaOH и по каплям добавлять раствор СuSO4, то появляется красно-фиолетовая окраска


Слайд№6 с видеофрагментом. При просмотре- делать записи в тетрадях, потом проверить, что записано.




Слайд №7. с видеофрагментом. При просмотре- делать записи в тетрадях, потом проверить, что записано.




Цели. Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами; использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития интереса учащихся.

План изучения

Роль белков в организме.

Состав, строение, свойства белков.

Функции белков.

Синтез белков.

Превращения белков в организме.

^ ХОД УРОКА
Роль белков в организме
^ Учитель биологии. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.
«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.
Состав, строение, свойства белков
^ Учитель химии. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.
Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.
(Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».)
Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1).


Рис. 1.
Первичная структура белка
Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) (рис. 2).


Рис. 2.
Вторичная структура белка
Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи) (рис. 3).


Рис. 3.
Третичная структура белка
Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс (рис. 4).


Рис. 4.
Четвертичная структура белка
 
Химические свойства белков
При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей:


Лабораторный опыт 1.
Денатурация белков
Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов.
а) Действие спирта на белок;
б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок;
в) действие HNO3 (конц.);
г) свертывание белков при кипячении.
Лабораторный опыт 2.
Цветные качественные реакции белков
а) Биуретовая реакция;
б) ксантопротеиновая реакция;
в) взаимодействие белка с ацетатом свинца при нагревании.

Учительхимии. Данные опыта 1 показывают, что загрязнение природной среды солями тяжелых металлов приводит к отрицательным последствиям для живых организмов. Природные белки теряют присущие им специфические свойства, становятся нерастворимыми, денатурируют. При отравлении людей солями тяжелых металлов используют молоко, белки которого связывают ионы таких металлов.
(Демонстрация фрагмента из 1-й части фильма «Белки, строение белковых молекул».)
^ Функции белков
Учитель биологии. Функции белков разнообразны.

1. Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.
4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.
Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.
^ Синтез белков
Учитель биологии. Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние десятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. Половина земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн т в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г.
(Демонстрация фрагмента 2-й части кинофильма «Белки, строение белковых молекул» – о сборке молекулы белка.)
^ Превращения белков в организме


Учительхимии. Выводы. Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое строение.

Домашнее задание. Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия-11. М.: Просвещение, 1992, с. 18–22.
ЛИТЕРАТУРА
Макареня А.А. Повторим химию. М.: Высшая школа, 1989;
Пособие по химии. Органическая химия для подготовки в учебные заведения медико-биологического профиля. Ростов-на-Дону: Изд-во Ростовского ун-та, 1995;
Колтун М. Мир химии. М.: Детская литература, 1988;
Книга для чтения по органической химии. Сост. П.Ф.Буцкус. М.: Просвещение, 1985;
Чертков И.Н. Эксперимент по полимерам в средней школе. М.: Просвещение, 1971;
Кузовая Т.В., Калякина Е.А. Белки. «Химия» (Издательский дом «Первое сентября»), 2003, № 3,
с. 14;
Беляев Д.К., Воронцов Н.Н., Дымишц Г.М. и др. Общая биология. М.: Просвещение, 1999, 287 с.

^ Цель: познакомить учащихся с основными компонентами живых клеток – белками.

Задачи:

Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки.

Объяснить строение макромолекул белка, имеющих характер информационных биополимеров.

Изучить химические свойства белков.

Углубить знания учащихся о связи строения молекул веществ и их функций на примере белков.

Оборудование: таблицы: “Функции белков”, “Строение белковой молекулы”, “Структура гема”, модель структур молекул белка (можно заменить спирально закрученным эластичным телефонным шнуром или шнуром от бытового электроприбора.); реактивы: растворы NaOH, CuSO4, HNO3, химическая посуда, спиртовка, держатели.

^ Ход урока

1.Учитель биологии сообщает учащимся цель и задачи, план урока, настраивает их на работу.

Следующий этап – обсуждение понятия жизни, данное Ф.Энгельсом в работе “Антидюринг” и определение значения белков.

II.Учитель биологии. Белки называют также протеинами (греч. Protos – первый, главный). Этим названием выделяется первостепенное значение белков для жизненного процесса. В клетке содержится много органических соединений. После удаления воды, в сухом остатке на 1 месте по содержанию стоят белки. Они составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки.

Учитель химии. Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы?(макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А- полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства. Как Вы думаете, к каким полимерам относятся белки?

Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

(Определение поясняется учителем с помощью списка аминокислот и записывается).

Учитель биологии. В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Природных аминокислот –150, в белки входят –20. 8 из них – незаменимые, т.е. они не способны синтезироваться в организме человека, но поступают в него с растительной пищей. Какие же это аминокислоты?

Учитель химии. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин. (Демонстрация таблицы).

Учитель биологии. Две последние не синтезируются в организме ребенка. Если количество этих аминокислот в пище будет недостаточным, нормальное функционирование и развитие организма человека нарушается. При отдельных заболеваниях организм человека не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты.

Ш. Учитель химии. Каково же строение белка? Чтобы ответить на этот вопрос, давайте вспомним состояние молекулы аминокислоты в растворе?

(Один из учащихся объясняет по таблице строение биполярного иона)

Благодаря такому строению аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя длинные дипептидные цепи, полипептидные молекулы.

В качестве примера давайте запишем образование дипептида – рис.1.


В состав большинства белков входят 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидных цепях. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составить 10130. Многие белки велики и по длине, и по молекулярной массе.

Инсулин –5700

Рибонуклеаза –12700

Альбумин-36000

Гемоглобин-65000

Белки должны быть при такой массе длинными нитями. Но их макромолекулы имеют формулу компактных шаров (глобул) или вытянутых структур (фибрилл).

IV. Уровни организации белковой молекулы.

Учитель биологии. Таким образом, каждый белок имеет очень сложную структуру. Выделяют первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуры.

Первичная структура – порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи, определенный генотипом. (Определение записывается в тетрадь).

Представим, что перед нами полипептидная цепь (демонстрация эластичного шнура).

После растяжения шнура он вернулся в исходное состояние. Перед нами новая структура в виде спирали. Обратите внимание, на каком расстоянии находятся витки спирали? (На одинаковом).

Учитель химии. Какие силы удерживают молекулу в таком состоянии? Представьте, что наш макет перенесен на таблицу, причем здесь подробно показано химическое строение белковой молекулы. Посмотрите, на разных витках спирали оказались рядом NH и CO. Между ними образовались водородные связи. Они слабые, но их много, за счет этого обеспечивается стабильность вторичной структуры.

Вторичная структура – спираль с одинаковым расстоянием между витками.

Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. (Демонстрация клубка из эластичного шнура).

Представить конфигурацию легко, труднее понять, какие силы ее поддерживают. (Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул. Радикалы взаимодействуют между собой благодаря силам Ван-дер-Ваальса.)

Учитель биологии Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей.

Демонстрация 2 шнуров, закрученных друг относительно друга.

Учитель химии. Демонстрация таблицы “Структура гема”. Пояснение строения молекул гемоглобина.

V. Начиная с вторичной структуры, пространственное строение (конфигурация) макромолекул белка поддерживается в основном слабыми химическими связями. Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, PH и т.д.) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно его свойства, изменяются.

Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. (Определение записывается в тетрадь).

Белок становится нерастворим (пример с куриным яйцом), доступен действию пищеварительных ферментов. Денатурация может быть обратимой и необратимой.

Процесс восстановления структурной организации белковой молекулы называется ренатурацией. (Определение записывается в тетрадь).

Учитель биологии. Ренатурация лежит в основе раздражимости клеток. Так под действием гормонов регулируется действие ферментов, рецепторов, транспортеров и т.д. Иногда денатурация белка имеет определенное значение. Например, паук выделяет капельку секрета и приклеивает ее к какой-нибудь опоре. Затем, продолжая выделять секрет, он слегка натягивает ниточку и этого слабого натяжения достаточно, чтобы белок денатурировался, из растворимой формы перешел в нерастворимую, и нить приобрела прочность.

Учитель химии. Мы рассмотрели одно из основных свойств белков, имеющее глубокий биологический смысл.

Свойства белков (демонстрация опытов, записи в тетрадях).

Для белков характерны реакции с выпадением осадков. В одних случаях полученный осадок при избытке воды вновь растворяется (т.е. происходит ренатурация). Это возможно, если на белок было оказано воздействие слабым раствором спирта, кислоты, солями легких металлов.

Разберем цветные реакции белков.

1. Биуретовая реакция (на обнаружение группы –CONH–). Если к небольшому количеству раствора белка прилить немного NaOH и по каплям добавлять раствор СuSO4, то появляется красно-фиолетовая окраска.

2. Ксантопротеиновая реакция (на бензольные кольца, содержащиеся в некоторых аминокослотах). Под действием концентрированной HNO3 белки окрашиваются в желтый цвет.

3. Реакция с ацетатом свинца (CH3COO)2Pb или Pb(OOCCH3)2. Если к раствору белка прилить раствор ацетата свинца, а затем NaOH и нагреть, то выпадает черный осадок, что указывает на содержание серы.

4. Гидролиз белков (раствор кислоты, щелочи, нагревание). – Рис. 2


VI. Пищевая ценность белков.

Учитель биологии. Так белки проявляют себя при химических реакциях. Так их можно обнаружить. Какова же ценность белков для организма человека?

Сообщение учащегося или учителя биологии. Белок – важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи. Напомним Вам, что потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие белкового баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.

Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.

На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается.

Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г. До