Реферат: Низкотемпературных и пищевых технологий

Федеральное агентство по образованию


Государственное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

НИЗКОТЕМПЕРАТУРНЫХ И ПИЩЕВЫХ ТЕХНОЛОГИЙ





Кафедра органической, физической, биологической химии и микробиологии


Биохимия

Рабочая программа, методические указания к самостоятельной работе и контрольные задания для студентов заочной формы обучения специальностей 260202, 260204, 260301, 260302, 260303, 260504, 280201и направления 260100 заочной формы обучения


Санкт-Петербург 2009


УДК 633.1+633.85


Биохимия / А.Г. Шлейкин, А.Н. Бландов, Н.Н. Скворцова, Н.Т. Жилинская, Д.В. Дуденко. Рабочая программа, метод. указания к самостоятельной работе и контрольные задания для студентов спец. 260202, 260204, 260301, 260302, 260303, 260504, 280201 и направления 260100 заочной формы обучения.– СПб.: СПбГУНиПТ, 2009. – 25 с.


Даны методические рекомендации к самостоятельной работе и рабочая программа дисциплины «Биохимия» для студентов технологических специальностей и бакалавров направления «Технология продуктов питания». Представлены варианты контрольных работ для студентов тех же специальностей, обучающихся по заочной форме обучения. Приведен список рекомендуемой литературы.


Рецензент

Доктор техн. наук, проф. В. С. Колодязная


Рекомендованы к изданию редакционно-издательским советом университета


© Санкт-Петербургский государственный

университет низкотемпературных

и пищевых технологий, 2009

ВВЕДЕНИЕ

Биологическая химия является одной из базовых дисциплин

в подготовке бакалавра/инженера по направлению «Технология продуктов питания». Опираясь на знания неорганической, аналитической, физической и органической химии, биохимия формирует представления о химическом составе клеток и тканей живых организмов, а также о молекулярных механизмах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Изучение физико-химических свойств природных соединений, основных закономерностей протекания химических процессов в био-

логических тканях и участвующих в них ферментных систем создает научную базу для рационального использования пищевого сырья,

а также применения способов его технологической переработки

и хранения готовых продуктов, обеспечивающих максимальную сохранность их пищевой ценности.


^ Цель и задачи дисциплины


Цель изучения биохимии – подготовка студентов к освоению технологий производства и хранения пищевых продуктов путем формирования у будущих специалистов научных представлений

о строении, свойствах, биологической роли и процессах обмена биогенных веществ.

В результате изучения дисциплины студент должен

знать:

– химический состав биологических тканей, строение веществ, входящих в состав живых организмов;

– роль природных соединений в жизнедеятельности организма;

– механизмы действия ферментов и их роль в обменных процессах;

– реакции обмена веществ в тканях человека, животных и растений;

– механизмы регуляции обмена веществ и клеточного гомеостаза;

– процессы трансформации энергии в живых организмах;

– механизм передачи наследственной информации;

– основные методы биохимических исследований;

уметь:

– проводить качественный и количественный анализ биологического материала;

– работать с биохимическим оборудованием и аппаратурой;

– применять теоретические знания в решении технологических задач;

– использовать биохимические методы при определении биологической и пищевой ценности продуктов питания;

– получить навыки экспериментальных исследований;

– ориентироваться в источниках информации по биологической химии.

Изучение биологической химии базируется на знаниях, полученных при изучении дисциплин: физика, разделы: биофизика, термодинамика, оптика, строение вещества; неорганическая и аналитическая химия, разделы: строение атомов и молекул, валентность, механизмы реакций, комплексные соединения, аналитические реагенты, методы анализа веществ; органическая химия; физическая химия, разделы: химическая термодинамика, кинетика, катализ.

^ СОДЕРЖАНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

Раздел 1. Статическая биохимия: белки, ферменты,

незаменимые низкомолекулярные вещества


Тема 1.1. Содержание биохимии и её значение в технологии

продуктов питания


Характеристика биологической химии как научной отрасли

и учебной дисциплины. Основные этапы развития науки. Место биохимии в системе подготовки технолога пищевого профиля. Роль биохимии в развитии науки о питании. Значение биохимии в пищевых технологиях. Связь биохимии с другими дисциплинами. Основные разделы дисциплины – статическая и динамическая биохимия. Методология изучения биохимии. Методы биохимических исследований. Строение клетки как основной морфологической единицы животных и растений. Основные направления современных научных исследований. Специальная литература, учебники и учебные пособия.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 3–14.]


Тема 1.2. Молекулярное строение белков и пептидов


Биологическая роль белков и пептидов. Функции белков в организме. Источники пищевого белка. Элементарный состав белков растительного и животного происхождения. Строение аминокислот, входящих в состав белков. Классификация и физико-химические свойства природных аминокислот. Реакционноспособность функциональных групп и боковых радикалов аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

Структурная организация белковой молекулы. Характеристика первичной структуры белка, ее биологическая роль и методы определения. Особенности строения пептидной связи. Вторичная структура, её разновидности и биологическое значение. Роль водородных связей в формировании вторичной структуры.

Третичная структура, условия ее формирования и роль в функционировании белков. Роль нековалентных и дисульфидных связей

в стабилизации третичной структуры. Глобулярные и фибриллярные белки, их пространственное строение, локализация в тканях и биологические функции. Четвертичная структура как высшая форма организации белковых молекул. Кооперативный эффект в мультимерных белках.

Лабораторное занятие № 1. Методы идентификации белков

и аминокислот: универсальные и специфические цветные реакции на белки и пептиды, хроматография аминокислот.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 15–23, 46–77].

Выполнение тестовых заданий по строению аминокислот, пептидов

и белков.


Тема 1.3. Физико-химические свойства, методы исследования

и классификация простых белков


Молекулярная масса, размеры белковых молекул, растворимость в воде и солевых растворах, заряд белка, изоэлектрическая точка. Свойства белковых растворов. Факторы стабилизации водных растворов белка. Условия формирования гидратной оболочки белковых молекул. Влияние заряда белка на устойчивость белка в растворе. Влияние физических и химических факторов на структуру белковых молекул.

Денатурация белков. Изменения структуры и биологических функций при денатурации. Виды денатурации. Факторы, вызывающие денатурацию, механизмы, биологическое значение, практическое применение обратимой и необратимой денатурации. Методы выделения и фракционирования белков. Количественное определение белков в биологических средах.

Простые белки. Классификация, аминокислотный состав

и биологическая роль простых белков. Особенности состава

и свойств белков растительного и животного происхождения. Сравнительная физико-химическая характеристика основных групп простых белков: альбуминов и глобулинов, гистонов и протаминов, глютелинов и проламинов. Биологическая и пищевая ценность белков.

Лабораторные занятия № 2, 3. Методы осаждения белков; высаливание и его практическое применение; определение изоэлектрической точки белков; количественное определение белка методом Кьельдаля; определение аминного азота методом формольного титрования.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 24–37].

Выполнение тестовых заданий по классификации и физико-химическим свойствам белков.


Тема 1.4. Классификация, строение и биологические функции

сложных белков


Сложные белки. Классификация, строение, тканевая и внутриклеточная локализация сложных белков. Апопротеины и простетические группы. Биологическая роль основных групп сложных белков: нуклео-, хромо-, липо-, глико-, металло- и фосфопротеинов. Нуклеопротеины. Химическое строение и функции азотистых оснований, нуклеозидов, нуклеотидов и нуклеиновых кислот. ДНК, особенности строения и структурной организации, роль в хранении и передаче генетической информации. РНК, разновидности, особенности химического строения, структуры и биологических функций. Биологический код и его основные свойства. Комплементарность азотистых оснований. Правила Чаргаффа.

Хромопротеины и их биологические функции. Основные представители гемопротеинов. Строение гема и хлорофилла. Гемоглобин, структурная организация, биологическая роль, особенности регуляции. Миоглобин, строение, биологическая роль, различия с гемоглобином. Производные гемо-и миоглобина. Влияние метмиоглобина на цвет мясных изделий. Цитохромы и гемсодержащие ферменты, особенности их строения и механизма действия. Флавопротеины. Биологическая роль ФМН- и ФАД-содержащих белков. Наиболее важные представители металло- и фосфопротеинов и их биологические функции. Строение и физиологическая роль глико- и липопротеинов.

Лабораторные занятия № 4, 5. Выделение сложных белков: ну-

клеопротеинов из дрожжей, казеина из молока и гликопротеинов из слюны; гидролиз сложных белков и качественное определение их компонентов; количественное определение содержания ДНК в дрожжах.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 80–94].

Выполнение тестовых заданий по сложным белкам и нуклеиновым кислотам.


Тема 1.5. Ферменты


Химическая природа ферментов. Общие свойства ферментов

с другими катализаторами. Отличия ферментов от небелковых катализаторов. Механизм действия ферментов. Энергия активации

и энергетический барьер. Активный и аллостерический центры и их роль. Строение активного центра. Роль контактного и каталитического участков. Двухкомпонентные ферменты. Роль коферментов в ферментативном катализе. Изоферменты. Мультиэнзимные комплексы.

Влияние температуры, рН среды и концентрации субстрата на активность ферментов. Кинетика ферментативного катализа. Уравнение Михаэлиса – Ментен. Константа Михаэлиса и максимальная скорость реакции. Графический метод расчета кинетических констант. Механизмы регуляции активности ферментов. Активаторы и ингибиторы. Виды ингибирования и их практическое значение.

Классификация и номенклатура ферментов. Шифр фермента. Единицы ферментативной активности и принципы ее определения. Роль ферментов в обмене веществ. Техническая энзимология. Использование ферментных препаратов в пищевых технологиях. Промышленное производство ферментов.

Лабораторные занятия № 6, 7. Специфичность действия ферментов; влияние температуры, рН, активаторов и ингибиторов на активность ферментов; количественное определение активности амилазы, трипсина и липазы в пищевом сырье.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 95–146].

Выполнение тестовых заданий по ферментам.


Тема. 1.6. Незаменимые факторы питания


Незаменимые пищевые компоненты, требующиеся в микроколичествах для нормальной жизнедеятельности. Витамины: классификация, природные источники; гипо-, гипер- и авитаминозы. Провитамины. Антивитамины. Водорастворимые витамины В1, В2, В3,В5,В6: химическое строение, суточная потребность, механизмы биологического действия, коферментные функции.

Аскорбиновая кислота: окислительно-восстановительные свойства, участие в реакциях гидроксилирования, антиоксидантное действие. Физиологические функции аскорбиновой кислоты. Условия, влияющие на потребность организма в витамине С. Изменения витаминов при переработке пищевого сырья и хранении продуктов питания. Применение аскорбиновой кислоты в производстве пищевых продуктов.

Жирорастворимые витамины А, Д, Е, К. Строение, природные источники, суточная потребность, биологические функции. Факторы, влияющие на потребность человека в жирорастворимых витаминах. Молекулярные механизмы их действия и антиоксидантные свойства. Применение жирорастворимых витаминов и их аналогов в производстве продуктов питания. Минеральные вещества. Макро- и микроэлементы, их природные источники и роль в обмене веществ.

Лабораторные занятия № 8, 9. Качественные реакции на витамины; количественное определение витамина С в продуктах питания; влияние физических и химических факторов на сохранность аскорбиновой кислоты; количественное определение глутатиона в дрожжах; определение концентрации кальция в продуктах.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 147–177].

Выполнение тестовых заданий по витаминам и минеральным веществам.
^ Раздел 2. Введение в обмен веществ. Биологическое окисление Тема 2.1. Анаболизм и катаболизм. Первая стадия катаболизма

Свойства живой материи. Роль энергии в поддержании постоянства внутриклеточной среды. Биологические источники энергии. Обмен веществ как фундаментальное свойство живых организмов. Эндэргонические и экзэргонические реакции. Связь обмена веществ и энергии в природе. Анаболизм и катаболизм, их значение и взаимосвязь – метаболизм. Три стадии катаболизма. Первая стадия катаболизма. Ферменты желудочно-кишечного тракта и лизосом, катализирующие реакции гидролиза макромолекул: протеазы, гликозидазы, нуклеазы и липазы. Всасывание продуктов гидролиза.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 178–188].

Решение тестовых заданий по теме.


Тема 2.2. Тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование

Особенности биологического окисления, протекающего в живых тканях. Тканевое дыхание – основной источник энергии в организме человека и животных. Строение митохондрий. Дыхательная цепь ферментов в митохондриях. Строение НАД- и ФАД-зависимых дегидрогеназ и цитохромов. Механизм передачи электронов по цепи тканевого дыхания. Окислительно-восстановительный потенциал компонентов дыхательной цепи.

Макроэргические связи и их роль в аккумуляции энергии. Строение АТФ. Источники и пути использования АТФ. Сопряжение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Механизм синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования. Хемиоосмотическая теория Митчела – Уилсона. Эффективность тканевого дыхания, коэффициент Р/О. Разобщители и ингибиторы тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 411–416].

Решение тестовых заданий по теме.


Раздел 3. Обмен веществ


Тема 3.1. Обмен углеводов


Строение, свойства и биологическое значение углеводов. Содержание углеводов в продуктах питания. Потребность человека в уг-

леводах. Роль крахмала и гликогена. Промышленное получение углеводов. Использование углеводов в производстве пищевых продуктов.

Дихотомический и апотомический пути распада глюкозы. Анаэробное окисление глюкозы. Биологическое значение и энергетическая эффективность гликолиза. Механизм субстратного фосфорилирования. Обмен молочной кислоты. Молочнокислое и спиртовое брожение и их использование в биотехнологии. Пентозофосфатный путь обмена глюкозы и его биологическое значение. Фотосинтез, световая и темновая фазы. Роль фотосинтеза в биологических и биотехнологических процессах.

Аэробное окисление глюкозы. Внутриклеточная локализация процесса. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Образование и пути использования активной формы уксусной кислоты – ацетил-коэнзима А. Цикл трикарбоновых кислот. Энергопоставляющие реакции цикла, его роль в интеграции обмена веществ и энергетическая эффективность.

Лабораторное занятие № 10. Количественное определение углеводов в пищевых продуктах йодо- и поляриметрическим методами.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 306–369].

Выполнение тестовых заданий по обмену углеводов.


Тема 3.2. Обмен липидов


Классификация, строение, и физико-химические свойства отдельных групп липидов. Классификация и особенности строения природных жирных кислот. Пищевые источники и биологические функции насыщенных и ненасыщенных жирных кислот. Полиненасыщенные жирные кислоты как незаменимые пищевые факторы. Свойства жиров, жировые константы. Роль жиров в организме. Механизмы прогоркания жиров. Перекисное окисление липидов и его роль в порче жиров. Природные и синтетические антиоксиданты и их применение в пищевой промышленности.

Глицеро- и сфингофосфолипиды как структурная основа биологических мембран. Амфифильность фосфолипидов. Стерины. Роль свободного холестерина и его производных. Стерины растительного происхождения и их пищевое значение. Промышленное получение липидов и их использование в пищевых целях.

Физиологическая роль жиров. Механизм β-окисления высших жирных кислот. Стадии окисления. Роль митохондрий. Образование восстановленных коферментов и их энергетическое значение. Пути использования ацетил-коэнзима А. Расчет энергии окисления жирных кислот. Причины и следствия неполного сгорания ацетил-коэнзима А в ЦТК.

Синтез липидов. Механизм биологического синтеза высших жирных кислот. Строение и роль ацил- переносящего белка. Источники ацетил-коэнзима А и восстановленного НАДФ для синтеза жирных кислот, холестерина и кетоновых тел. Связь обмена жирных кислот с углеводным обменом.

Лабораторное занятие № 11. Определение йодного числа, числа омыления и числа рефракции животного и растительного жиров.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 370–410].

Выполнение тестовых заданий по обмену липидов.


Тема 3.3. Обмен белков


Роль белков в питании человека. Потребность человека в белках. Проблема белковой недостаточности в питании человека и пути ее решения. Механизм биосинтеза белка в тканях. Роль ДНК, рибонуклеиновых кислот и АТФ. Основные этапы белкового синтеза: транскрипция, активация аминокислот, трансляция и процессинг. Строение рибосом и их роль в синтезе белка. Регуляция синтеза белка. Использование методов генетической инженерии в биотехнологии. Биотехнологическое производство кормовых и пищевых белковрименение аминокислот и пептидов в качестве пищевых добавок.

Промежуточный обмен аминокислот – реакции трансаминирования, дезаминирования и декарбоксилирования. Роль ферментов

и витаминов. Энергетическое значение прямого окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты. Роль трансаминирования

в синтезе заменимых аминокислот. Связь углеводного и белкового обменов. Образование и выведение конечных продуктов белкового обмена. Цикл синтеза мочевины и его связь с циклом трикарбоновых кислот. Распад пуриновых оснований и образование мочевой кислоты. Применение инозината и гуанилата в качестве усилителей вкуса и аромата мясных изделий.

Лабораторные занятия № 12, 13. Определение атакуемости трипсином белков растительного и животного происхождения.

Самостоятельная работа студента: работа с учебником [1, с. 261–305].

Выполнение тестовых заданий по обмену белков.


^ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ К ИЗУЧЕНИЮ БИОХИМИИ


Работа студентов заочного факультета по освоению курса биохимии складывается из самостоятельных занятий вне университета

и в период экзаменационной сессии на кафедре органической, физической и биологической химии, где они прослушивают курс обзорных лекций, выполняют лабораторные работы и получает необходимую консультативную помощь.

Самостоятельные занятия включают изучение теоретической части курса, которое рекомендуется вести в соответствии с рабочей программой и пользуясь ркомендованной литературой. Для закрепления знаний и самоконтроля рекомендуется выполнить тесты, правильные ответы на которые приведены в конце метод. указаний.

Приступая к изучению теоретического курса, необходимо прежде всего составить представление о строении и важнейших физико-химических свойствах белков как основных носителях жизни.

Биохимические процессы в живых тканях и в пищевом сырье протекают при участии ферментов. При изучении курса биохимии необходимо обратить внимание на природу, структуру и свойства ферментов, условия и механизм их действия, коферментную функцию витаминов, а также иметь представление о способах выделения ферментов из биологических клеток и тканей.

Большое внимание студент должен обратить на обмен веществ, механизмы его регуляции и причины нарушения. Обмен веществ – совокупность одновременно протекающих процессов: катаболизма и анаболизма. Катаболизм – это процесс распада сложных органических молекул, сопровождающийся освобождением заключенной в этих молекулах энергии и запасанием её, как правило, в макроэргических фосфатных связях аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Анаболизм – это совокупность реакций биогенного синтеза, который сопровождается потреблением энергии, освобождающейся при гидролизе макроэргических связей.

При изучении раздела «Биологическое окисление» следует отметить, что реакции окисления биосубстратов являются основными энергопоставляющими реакциями обмена веществ. В основе этих реакций лежат процессы дегидрирования углеводов, аминокислот

и жирных кислот. Необходимо обратить внимание на ферменты, катализирующие эти процессы.

Студенты должны получить представление об окислительном фосфолирировании как основном источнике АТФ у аэробных организмов, а также о механизме переноса электронов от окисляемых субстратов на кислород в дыхательной цепи внутренней мембраны митохондрий.

Изучение обмена углеводов следует начинать с процесса их расщепления в желудочно-кишечном тракте и роли гликозидаз в нем. Следует внимательно изучить анаэробный и аэробный процессы обмена углеводов в тканях животных и растений. Понять биологическую роль гликолиза. Разобрать этапы и энергетическую эффективность аэробного окисления глюкозы, механизм образования ацетил-коэнзима А, введение ацетил-коэнзима А в цикл трикарбоновых кислот (ЦТК). Рассмотреть роль ЦТК как центрального метаболического пути процесса катаболизма не только углеводов, но и жиров,

и белков; обратить внимание на энергопоставляющие реакции ЦТК.

Изучение обмена липидов и белков также рекомендуется начинать с рассмотрения процесса их переваривания в желудочно-кишечном тракте. При этом необходимо обратить внимание на роль протеолитических и липолитических ферментов, катализирующих реакции гидролиза белков и липидов, а также на участие дополнительных факторов: соляной кислоты желудочного сока, бикарбонатов поджелудочной железы и синтезируемых печенью желчных кислот.

Распад жирных кислот в клетке идет по типу β-окисления. Следует внимательно изучить этот процесс, обратив особое внимание на образование и дальнейший путь ацетил-коэнзима А. Необходимо также уметь рассчитывать энергетическую эффективность β-окис ления жирных кислот.

При изучении внутриклеточного обмена белков главное внимание следует обратить на распад белков под влиянием тканевых протеаз, на роль процессов дезаминирования, трансаминирования

и декарбоксилирования аминокислот, а также на механизмы образования и обезвреживания аммиака (орнитиновый цикл синтеза мочевины). Следует уделить внимание рассмотрению этапов биосинтеза тканевых белков и роли нуклеиновых кислот в этом процессе. Необходимо составить представление о механизме кодирования генетической информации в ДНК и о роли различных типов РНК в переносе этой информации в процессе синтеза белка.

Завершением изучения обмена веществ является усвоение взаимосвязи обмена углеводов, жиров и белков, а также принципа компартментализации, обеспечивающего одновременное протекание разнонаправленных биохимических реакций в клетках и тканях.

После самостоятельного освоения курса студенты выполняют две контрольные работы, которые необходимо представить не позднее чем за 10 дней до начала экзаменационной сессии. В период экзаменационной сессии, прослушав курс лекций и выполнив лабораторные работы, студенты сдают зачет, а затем допускаются к сдаче экзамена.

^ ТЕСТОВЫЕ МАТЕРИАЛЫ

Тема 1. Молекулярное строение белков и пептидов


1. Что такое первичная структура белка?

Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Полинуклеотидная цепь

Макромолекула, состоящая из отдельных полипептидных цепей

Трехмерная конфигурация закрученной спирали


2. Какую качественную реакцию дают все белки?

Ксантопротеиновая

Серебряного зеркала

Фелинга

Нингидриновая


3. При денатурации белка не происходит:

Распад белков до аминокислот

Потеря биологической функции белка

Разрушение вторичной и третичной структуры

Выпадение осадка


4. Какую функцию не выполняют белки в организме животных?

Транспортную

Резервную

Структурную

Регуляторную


5. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры?

Водородные

Гидрофобные

Сложноэфирные

Дисульфидные


6. Какой из факторов не вызывает денатурацию белка?

Нагревание до 70 градусов Цельсия

Фильтрование

Действие солей тяжелых металлов

Действие неорганических кислот


7. Денатурация белка не приводит:

К утрате биологической активности

К разрыву водородных связей

К утрате вторичной и третичной структуры
^ К утрате питательной ценности

Тема 2. Физико-химические свойства, методы исследования и классификация простых белков


1. Какие из перечисленных веществ относятся к простым белкам?

Альбумины

Липопротеины

Хромопротеины

Нуклеопротеины

2. Какие вещества образуются при частичном гидролизе белков?

Углеводороды

Декстрины

Пептиды

Азотистые основания


3. Какое из перечисленных веществ относится к фибриллярным белкам?

Альбумин

Инсулин

Фибриноген

Коллаген


4. Какой из перечисленных элементов не содержится в казеине?

Хлор

Сера

Азот

Фосфор


5. Какое из перечисленных веществ относится к глобулярным белкам?

Альбумин

Глутатион

Фиброин

Коллаген

Тема 3. Классификация, строение и биологические функции сложных белков

1. Какие из перечисленных веществ относятся к сложным белкам?

Альбумины

Протамины

Глютелины

Нуклеопротеины


2. Какой из перечисленных белков обладает четвертичной структурой?

Альбумин

Гемоглобин

Гистон

Миоглобин


3. Какую валентность имеет железо в составе гемоглобина?

1

2

3

6


4. Какие вещества входят в группу хромопротеинов?

Фосфопротеины

Гликопротеины

Металлопротеины

Гемопротеины


5. Какую валентность имеет железо в составе метгемоглобина?

1

2

3

6


6. Какое вещество относится к хромопротеинам?

Белки, содержащие хром

Белки, содержащие окрашенную простетическую группу

Белки, в состав которых входит фосфор

Окрашенные простые белки

Тема 4. Ферменты

1. Каким свойством обладают ферменты?

Специфичность действия

Способность сдвигать равновесие в системе

Термостабильность

Универсальность действия


2. Какая из аминокислот наиболее часто входит в активный центр фермента?

Серин

Глицин

Валин

Метионин


3. Для чего служит каталитический центр фермента?

Присоединение кофермента

Превращение субстрата

Связывание эффекторов

Присоединение и ориентация субстрата


4. Какой класс ферментов ускоряет реакции распада с участием воды?

Оксидоредуктазы

Трансферазы

Гидролазы

Лиазы


5. Какие реакции ускоряют ферменты класса лигаз?

Негидролитический распад органических молекул

Реакции переноса функциональных групп

Реакции синтеза

Окислительно-восстановительные реакции


6. Что такое кофермент?

Фермент, связанный с субстратом

Небелковое, легко отделяющееся от фермента вещество, участвующее в катализе

Неактивный предшественник фермента

Активатор фермента


7. Для чего служит контактный участок?

Присоединение кофермента

Превращение субстрата

Связывание эффекторов

Присоединение и ориентация субстрата

8. Что такое изоэнзимы?

Ферменты, катализирующие реакции изомеризации

Денатурированные энзимы

Ферменты, имеющие разную четвертичную структуру, но катализирующие одну и ту же реакцию

Энзимы, имеющие одинаковую брутто-формулу, но разное строение


9. Какие реакции ускоряют ферменты класса лиаз?

Негидролитический распад и синтез с образованием двойных связей

Реакции переноса функциональных групп

Реакции изомеризации

Окислительно-восстановительные реакции


10. Что такое простетическая группа?

Фермент, связанный с субстратом

Небелковая часть молекулы фермента, легко отделяющаяся от него

Небелковая часть молекулы, прочно связанная с апоферментом

Фрагмент одного из витаминов


11. Для чего служит аллостерический центр?

Присоединение кофермента

Превращение субстрата

Регуляция активности фермента

Присоединение и ориентация субстрата


12. В чем заключается действие уреазы?

Синтез мочевой кислоты

Синтез мочевины

Гидролиз мочевины

Расщепление белков


13. Какие реакции ускоряют ферменты класса оксидоредуктаз?

Гидролитический распад органических молекул

Реакции переноса функциональных групп

Реакции изомерного превращения

Окислительно-восстановительные реакции


14. Какое из перечисленных веществ не является коферментом?

НАДФ

ФАД

КоА

РНК


15. Какой из перечисленных ферментов относится к классу гидролаз?

Мутаротаза

Фосфатаза

Гексокиназа

Альдолаза


16. Какие реакции ускоряют ферменты класса трансфераз?

Негидролитический распад органических молекул
^ Реакции переноса функциональных групп
Реакции синтеза сложных веществ из более простых

Окислительно-восстановительные реакции


17. Какой из витаминов не входит в состав коферментов?

А

В1

В2

В5


18. Какой фермент не переносит остаток фосфорной кислоты?

Фосфорилаза

Фосфатаза

Гексокиназа

Фосфофруктокиназа


19. Какие реакции ускоряют ферменты класса изомераз?

Негидролитический распад органических молекул

Окислительно-восстановительные реакции

Реакции синтеза сложных веществ из более простых

Взаимное превращение стереоизомеров

Тема 5. Незаменимые факторы питания

1. Назовите состояние, развивающееся при отсутствии витамина.

Гипервитаминоз

Авитаминоз

Девитаминоз

Провитаминоз


2. Как называется окисленная форма витамина А?

Каротин

Ретиналь

Ретинол

Родопсин


3. В каком виде витамин D оказывает свое биологическое действие?

Эргокальциферол

Дегидрохолестерин

Кальцитриол

Холекальциферол


4. Каким свойством обладает витамин Е?

Окислительное

Водоотнимающее

Антиоксидантное

Кислотное


5. Назовите состояние, развивающееся при недостатке витамина.

Гиповитаминоз

Авитаминоз

Девитаминоз

Провитаминоз


6. Какое заболевание развивается при авитаминозе D?

Полиневрит

Пеллагра

Рахит

Цинга


7. Какой витамин участвует в синтезе факторов свертывания крови?

Тиамин

Токоферол

Филлохинон

Кальциферол


8. В состав какого кофермента входит витамин В1?

Никотинамидадениндинуклеотид

Флавинмононуклеотид

Тиаминдифосфат

Коэнзим А


9. Как называется состояние, развивающееся при избытке витамина?

Гиповитаминоз

Авитаминоз

Гипервитаминоз

Перевитаминоз


10. При отсутствии в рационе витамина В1 развивается заболевание:

Полиневрит

Пеллагра

Рахит

Цинга


11. Какой витамин регулирует формирование костной ткани?

Тиамин

Токоферол

Филлохинон

Кальциферол


12. В состав какого из коферментов входит витамин В3?

Никотинамидадениндинуклеотид

Флавинмононуклеотид

Тиаминпирофосфат

Коэнзим А


13. Какой структурный фрагмент лежит в основе никотинамида?

Пиридиновый цикл

Пуриновый фрагмент

Изоаллоксазиновый фрагмент

Остаток рибозы


14. При отсутствии в рационе витамина В5 нарушаются процессы:
Энергетические
Анаболические

Катаболические

Транспортные


15. В созревании белков соединительной ткани участвует витамин:

Тиамин

Аскорбиновая кислота

Ретинол

Кальциферол


16. Какой структурный фрагмент лежит в основе рибофлавина?

Пиридин

Пурин

Изоаллоксазин

Рибоза


17. При отсутствии в рационе витамина С развивается:

Сахарный диабет

Полиневрит

Рахит

Цинга


18. Какой витамин участвует в зрительном восприятии?

Тиамин

Токоферол

Ретинол

Кальциферол


19. Какой витамин может синтезироваться в организме человека?

Витамин В2

Витамин Е

Витамин С

Витамин D


20. Какое заболевание развивается при недостатке витамина В12?

Сахарный диабет

Анемия

Рахит

Цинга


21. Какой витамин участвует в реакциях взаимного превращения аминокислот?

Тиамин

Аскорбиновая кислота

Пиридоксин

Кальциферол


Тема 6. Катаболизм и анаболизм. Первая стадия катаболизма


1. Что такое катаболизм?
^ Распад сложных веществ до более простых
Взаимопревращения веществ

Синтез сложных веществ из простых с выделением энергии

Синтез сложных веществ из простых с затратой энергии


2. Что такое анаболизм?
^ Распад сложных веществ до простых с выделением энергии
Распад сложных веществ до простых с затратой энергии

Синтез сложных веществ из простых с выделением энергии
^ Синтез сложных веществ из простых с затратой энергии

3. Что характерно для экзэргонических реакций?
Выделение теплоты
Поглощение теплоты

Возрастание энтропии

Уменьшение энтропии

4. Что характерно для эндэргонических реакций?
^ Выделение теплоты Поглощение теплоты
Возрастание энтропии

Уменьшение энтропии


5. Какой из перечисленных ферментов вырабатывается в желудке?

Пепсин

Трипсин

Амилаза

Дипептидаза


6. Какой фермент не вырабатывается в поджелудочной железе?

Пепсин

Трипсин

Амилаза

Эластаза


7. Какой фермент вырабатывается в тонком кишечнике?

Пепсин

Трипсин

Сахараза

Коллагеназа


8. Какой фермент катализирует расщепление крахмала?

Амилаза

Лактаза

Сахараза

Ин