Реферат: Л. В. Капилевич, Е. Ю. Дьякова, А. В. Кабачкова спортивная биохимия с основами спортивной фармакологии

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ

«Томский государственный университет»


Л.В. Капилевич, Е.Ю. Дьякова, А.В. Кабачкова


СПОРТИВНАЯ БИОХИМИЯ С ОСНОВАМИ СПОРТИВНОЙ ФАРМАКОЛОГИИ


Рекомендовано УМО по специальностям педагогического образования в качестве учебного пособия для студентов высших учебных заведений, обучающихся по специальности 050720.65-физическая культура


Томск, 2010




Капилевич Л.В., Дьякова Е.Ю., Кабачкова А.В.

Спортивная биохимия с основами спортивной фармакологии: Учеб. пособие. – Томск: Изд-во Том. ун-та, 2010. - 132 с.

В учебном пособии излагаются основные сведения по биохимии спорта – задачи и методы данной науки, механизмы обмена веществ и энергии, роль отдельных компонентов пищи в обмене веществ. Особое внимание уделяется проблеме питания спортсменов. Отдельный раздел посвящен спортивной фармакологии – допингам и опасности их применения, а так же препаратам, разрешенным к применению в спорте.

Предназначено для студентов высших учебных заведений, обучающихся по педагогическим специальностям в области физической культуры и спорта.


Рецензенты:


Кузьменко Д.И.

^ Доктор медицинских наук, профессор, ГОУ ВПО Сибирский государственный медицинский университет Росздрава


Фомина Е.В.

^ Доктор биологических наук, профессор, ГОУ ВПО Московский педагогический государственный университет


Ласукова Т.В.

^ Доктор биологических наук, профессор, ГОУ ВПО Томский государственный педагогический университет



© Л.В. Капилевич, Е.Ю. Дьякова, А.В. Кабачкова 2010

© Томский государственный университет, 2010


ОГЛАВЛЕНИЕ:


ВВЕДЕНИЕ 5

ЧАСТЬ 1 6

СПОРТИВНАЯ БИОХИМИЯ 6

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ОРГАНИЗМА 6

Белки 6

Нуклеиновые кислоты 9

Углеводы 11

Липиды 12

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ 13

Пищеварение 13

Метаболизм 14

BИTAMИHЫ 15

ГОРМОНЫ 19

БИОХИМИЯ КРОВИ 24

БИОХИМИЯ ПОЧЕК И МОЧИ 30

БИОХИМИЯ МЫШЦ, МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ И РАССЛАБЛЕНИЯ 36

Строение мышечных клеток 36

Энергетика мышечной деятельности 40

Пути образования АТФ 40

Количественные критерии путей ресинтеза АТФ 42

БИОХИМИЧЕСКИЕ СДВИГИ В ОРГАНИЗМЕ ПРИ МЫШЕЧНОЙ РАБОТЕ 45

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ УТОМЛЕНИЯ, ВОССТАНОВЛЕНИЯ И АДАПТАЦИИ К ФИЗИЧЕСКОЙ РАБОТЕ 49

Развитие охранительного (запредельного) торможения 49

Механизмы восстановления после мышечной работы 51

Биохимические закономерности адаптации к мышечной работе 53

БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СПОРТИВНОЙ РАБОТОСПОСОБНОСТИ 56

БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ПИТАНИЯ 60

Особенности питания спортсменов 65

ЧАСТЬ 2 67

ОСНОВЫ СПОРТИВНОЙ ФАРМАКОЛОГИИ 67

ОСНОВНЫЕ ЗАДАЧИ СПОРТИВНОЙ ФАРМАКОЛОГИИ 67

НЕДОПИНГОВЫЕ ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА 69

Адаптогены как перспективные биологически активные вещества 71

Препараты пластического и энергетического действия 76

Ноотропы 79

Антиоксиданты и антигипоксанты 80

Иммуномодуляторы 83

Витамины и витаминные комплексы 83

Биологически активные добавки к пище 86

Гели, мази, кремы, растирки 90

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ЛЕКАРСТВЕННЫХ СРЕДСТВ ДЛЯ УСКОРЕНИЯ ВОССТАНОВЛЕНИЯ СПОРТСМЕНОВ И ЛЕЧЕНИЯ И ПРОФИЛАКТИКИ СОСТОЯНИЙ ПЕРЕНАПРЯЖЕНИЯ РАЗЛИЧНЫХ СИСТЕМ ОРГАНИЗМА. 93

Синдром перенапряжения центральной нервной системы (ЦНС) 95

Cиндром перенапряжения сердечно-сосудистой системы 96

Синдром перенапряжения печени (печеночно-болевой). 96

Синдром перенапряжения нервно-мышечного аппарата (мышечно-болевой). 97

ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА НА РАЗЛИЧНЫХ ЭТАПАХ ПОДГОТОВКИ СПОРТСМЕНОВ 98

Восстановительный период 100

Подготовительный период (базовый этап подготовки) 101

Предсоревновательный период подготовки 102

Соревновательный период 102

Коррекция состояния спортсменов при перемещениях 103

ФАРМАКОЛОГИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ И ПИТАНИЕ СПОРТСМЕНОВ 106

ДОПИНГИ 111

Применение допингов 113

Виды спорта и допинги 120

Допинг-контроль: организация, порядок проведения 123

Санкции к спортсменам, уличенным в применении допинга 127

ТЕРАПЕВТИЧЕСКОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ЗАПРЕЩЕННЫХ СУБСТАНЦИЙ 128

ОСТРЫЕ ОТРАВЛЕНИЯ ДОПИНГАМИ 129

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ ДОПИНГ 131

ПРАВОВЫЕ АСПЕКТЫ ПРИМЕНЕНИЯ ДОПИНГА 133

ЗАКЛЮЧЕНИЕ 135

ЛИТЕРАТУРА 137



ВВЕДЕНИЕ


Биохимия изучает химическую сторону жизни.

Задачи биохимии:

1. Изучение химического состава живого организма, строения и свойств молекул.

2. Изучение обмена веществ.

3 Изучение влияния на организм разнообразных физических нагрузок.

В целом раздел биохимии, занимающийся решением третьей задачи, называется «Функциональная, или частная, биохимия».

Направлением функциональной биохимии, исследующим влияние физических упражнений на организм спортсмена, является «Спортивная биохимия».

Значение биохимии:

- дает представление о химическом строении организма и о химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности;

- описывает особенности обмена веществ во время физической работы и отдыха, можно использовать эти закономерности для рационального построения тренировочного процесса, для установления оптимальных сроков восстановления;

- используя простейшие биохимические исследования, можно оценить соответствие физических нагрузок функциональному состоянию организма спортсменов, выявлять признаки перетренированности;

- знание закономерностей биохимических процессов, протекающих при мышечной работе и при восстановлении, лежит в основе разработки новых методов и средств повышения спортивной работоспособности, развития скоростно-силовых качеств и выносливости, ускорения восстановления после тренировки.


ЧАСТЬ 1

СПОРТИВНАЯ БИОХИМИЯ


^ ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ОРГАНИЗМА

Организм человека имеет следующий химический состав: вода – 60-65%, органические соединения – 30-32%, минеральные вещества – 4%.

Наибольшее значение для живых организмов имеют органические соединения. Важнейшими классами органических соединений, входящих в живые организмы, являются белки, углеводы, липиды и нуклеиновые кислоты.
Белки
Белки выполняют в организме очень важные функции: ферментативный катализ; транспорт и накопление; сокращение и движение; иммунная защита; передача информации в клетку; регуляция метаболизма; механическая опора, энергетическая.

Строение белков

Белки – это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из аминокислот – мономерных звеньев, соединенных между собой пептидными связями. Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, это аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы – NН2 и карбоксильной группы – СООН. Аминокислоты отличаются друг от друга структурой группы R и, следовательно, свойствами. Все аминокислоты можно сгруппировать на основе полярности R-групп, т.е. их способности взаимодействовать с водой при биологических значениях рН.

Пептидные связи образуются при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты: Пептидная связь – это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в цепочку.

Молекула белка имеет четыре уровня структурной организации.

Первый уровень – первичная структура. Первичная структура характеризуется порядком (последовательностью) чередования аминокислот в полипептидной цепи. Даже одинаковые по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами потому, что последовательность аминокислот в цепи у них разная. Последовательность аминокислот в белке уникальна и определяется генами.

Второй уровень пространственной организации – вторичная структура (рисунок 1). Известны несколько видов вторичной структуры: α-спираль – образуется внутрицепочечными водородными связями между NH-группой одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого от нее остатка; β-структура (складчатый лист) – образуется межцепочечными водородными связями или связями между участками одной полипептидной цепи изогнутой в обратном направлении; беспорядочный клубок – это участки, не имеющие правильной, периодической пространственной организации. Но конформация этих участков также строго обусловлена аминокислотной последовательностью. Содержание α-спиралей и β-структур в разных белках различно: у фибриллярных белков – только α-спираль или только β-складчатый лист; а у глобулярных белков – отдельные фрагменты полипептидной цепи: либо α-спираль, либо β-складчатый лист, либо беспорядочный клубок. В одном и том же белке могут присутствовать все три способа укладки полипептидной цепи.



А



Б

Рисунок 1 – вторичная структура белка (А – α-спираль, Б – β-складчатый слой)


Третий уровень пространственной организации – третичная структура. Представляет собой ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей α-спирали, β-структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков. Такая структура стабилизируется электростатическими силами, водородными связями, гидрофобными взаимодействиями и дисульфидными связями.

Пространственная форма всей белковой молекулы получила название конформация. Конформация характеризуется нестабильностью и может легко изменяться, что влияет на биологические функции белка. Конформация, находясь в которой белок обладает биологической активностью, называется нативной.

Четвертичной структурой обладают только некоторые белки. Четвертичная структура – это сложное надмолекулярное образование, состоящее их нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры. Каждый белок, входящий в состав четвертичной структуры, называется субъединицей.

Объединяются субъединицы в четвертичную структуру за счет слабых нековалентных связей (ионных, водородных, гидрофобных), и поэтому четверичная структура неустойчива и легко диссоциирует на субъединицы.

Классификация белков

Существует несколько классификаций.

1. Белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, гистоны, белки опорных тканей). Сложные белки содержат еще компоненты неаминокислотной природы. Небелковую часть называют простетической группой, а белковую апопротеином. Например, фосфопротеиды содержат фосфорную кислоту, нуклеопротеиды содержат нуклеиновую кислоту, гликопротеиды содержат углевод и др.

2. Классификация белков по пространственной форме. В этом случае белки разделяются на два больших класса: глобулярные и фибриллярные. Молекулы глобулярных белков имеют шарообразную или эллипсоидную форму. Примером таких белков являются альбумины и глобулины плазмы крови. Фибриллярные белки представляют собою вытянутые молекулы. К таким белкам прежде всего необходимо отнести коллаген.

Физико-химические свойства белков

1. Денатурация.

Белковая молекула имеет нативную (функциональную) конформацию благодаря наличию большого числа слабых связей и быстро денатурирует при изменении условий среды, от которых эти силы зависят. Изменение температуры, ионной силы, рН, а также обработка органическими или некоторыми дестабилизирующими агентами может привести к нарушению нативной конформации, что и называется денатурацией. Денатурирующие вещества образуют связи с аминогруппами или карбонильными группами пептидного остова или некоторыми боковыми остатками аминокислот, подменяя собственные внутримолекулярные связи в белке, вследствие чего вторичная и третичная структуры изменяются. Эти изменения не затрагивают первичную структуру, при этом биологическая активность белка утрачивается.

2. Ренативация.

При определенных условиях денатурированный белок может быть ренативирован (обратимая денатурация). Это происходит при удалении денатурирующего или дестабилизирующего фактора. Например, при удалении мочевины диализом полипептиды самопроизвольно восстанавливают свою нативную конформацию. То же происходит при медленном охлаждении денатурированного нагреванием белка.

3. Молекулярная масса.

Белки являются высокомолекулярными соединениями. Например, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000, а гемоглобин - 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: -глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.

4. Амфотерность.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислот, а щелочные – радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот. В щелочной среде белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом. Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков.

5. Растворимость в воде.

Белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка.

6. Высаливание.

Белки обладают свойством обратимого осаждения, т.е. выпадением белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд.
^ Нуклеиновые кислоты
Нуклеиновые кислоты выполняют в организме человека следующие функции: ДНК – хранение наследственной информации, РНК – реализация генетической информации и каталитическая функция.

Строение нуклеиновых кислот

Нуклеиновые кислоты представляют линейные полимеры нуклеозидмонофосфатов, то есть полинуклеотиды. Нуклеотиды построены из трех компонентов: пиримидинового или пуринового основания, углевода (пентозы) и фосфорной кислоты. Нуклеотиды связаны между собой в цепь фосфодиэфирной связью. Она образуется за счет этерификации ОН-группы С-З-пентозы одного нуклеотида и ОН-группы фосфатного остатка другого нуклеотида.

Молекула нуклеиновой кислоты имеет два уровня структурной организации.

Первичная структура нуклеиновых кислот определяется как последовательность нуклеотидных остатков в полимерной цепи. Многообразие молекул ДНК и РНК объясняется их первичной структурой.

Вторичная структура у молекул ДНК и РНК разная. Молекула ДНК представляет собой правозакрученную спираль, состоящую из двух полинуклеотидных цепей с антипараллельным ходом. Это означает, что 3-концу одной цепи соответствует 5-конец другой цепи и наоборот. Остатки оснований направлены внутрь спирали. На один виток спирали приходится 10 пар оснований. Цепи ДНК не идентичны, так как нуклеотидный состав их различен, однако первичная структура одной цепи предопределяет нуклеотидную последовательность другой цепи, то есть они комплементарны друг другу. Это связано с существованием комплементарных пар оснований. Физико-химическую основу комплементарности составляют водородные связи, которые могут образоваться только между аденином одной цепи и тимином другой, противоположно направленной цепи (пара А – Т), и аналогично между гуанином и цитозином (пара Г – Ц).

Молекула РНК состоит из одной полинуклеотидной цепи. Отдельные участки этой цепи (до 20 – 30 нуклеотидных пар) могут быть комплементарны между собой и образовывают спиральную структуру за счет связей между аденином и урацилом (пара A – У) и гуанином и цитозином (пара Г – Ц). Между спирализованными участками располагаются одноцепочечные петли. Существует несколько разновидностей РНК: матричная (мРНК), транспортная (тРНК), рибосомная (рРНК).

Классификация нуклеиновых кислот

В одну молекулу нуклеиновых кислот может входить углевод только одного вида – рибоза или дезоксирибоза. На этом основании все нуклеиновые кислоты делятся на два типа: рибонуклеиновые – РНК (содержат рибозу) и дезоксирибонуклеиновые – ДНК (содержат дезоксирибозу).

Физико-химические свойства нуклеиновых кислот

1. Денатурация.

Вторичная структура DNA стабилизируется лишь слабыми водородными и гидрофобными связями, следовательно, DNA способна к денатурации (плавлению) при повышении температуры до 80 – 90 оС. При денатурации двухспиральная молекула ДНК разделяется на отдельные цепи. Температура, при которой 50% ДНК денатурировано, называется температурой плавления и зависит от качественного состава ДНК.

2. Ренатурация.

Если раствор денатурированной ДНК медленно охлаждать (отжиг), то вновь возникают слабые связи между комплементарными цепями и может получиться спиральная структура, идентичная исходной (нативной).

3. Растворимость в воде.

В воде ДНК образует вязкие растворы, при нагревании таких растворов до 60° С или при действии щелочей двойная спираль распадается на две составляющие цепи.

4. Молекулярная масса.

Молекулярная масса нуклеиновых кислот сильно варьирует, но в целом очень большая, особенно у ДНК. В ядре клетки человеческого организма содержится 46 молекул ДНК, в составе каждой из них - 3,5 млрд пар мононуклеотидов. В митохондриях есть циклическая ДНК, ее молекула содержит 16 тыс. пар мононуклеотидов. Сначала была расшифрована структура митохондриальной ДНК. В ней закодирована информация о строении 13-ти полипептидных цепей, 2-х рибосомальных РНК и 22-х транспортных РНК.
Углеводы
В основном углеводы выполняют энергетическую функцию. Главными источниками энергии являются глюкоза и гликоген. Кроме того, из углеводов могут синтезироваться липиды, некоторые аминокислоты, пентозы. Углеводы входят как составная часть в структурно-функциональные компоненты клетки – гликолипиды и гликопротеины.

Строение углеводов

Углеводы - это альдегидоспирты или кетоспирты и их производные.

Классификация углеводов

По современной классификации углеводы делятся на три основные группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

Моносахариды (простые сахара) не подвергаются гидролизу, получить из них более простые углеводы невозможно. К моносахаридам относятся: рибоза, дезоксирибоза, глюкоза, фруктоза, галактоза и др.

Олигосахариды состоят из нескольких (до 10) моносахаридов, соединенных ковалентными связями. При гидролизе они распадаются на входящие в их молекулы моносахариды. Наиболее распространены дисахариды, такие как: сахароза (пищевой или тростниковый сахар), содержащая в своей молекуле остатки глюкозы и фруктозы, лактоза (молочный сахар), состоящая из остатков глюкозы и галактозы, и др.

Полисахариды представляют собой длинные неразветвленные или разветвленные цепи, включающие сотни, тысячи моносахаридов. Чаще всего полисахариды состоят из глюкозы. Наиболее распространены следующие полисахариды: целлюлоза (клетчатка), крахмал, гликоген. Все они состоят только из остатков глюкозы.

Физико-химические свойства углеводов

Молекулярная масса.

Среди углеводов встречаются как достаточно простые соединения с молекулярной массой около 200, так и гигантские полимеры, молекулярная масса которых составляет несколько миллионов.

Растворимость в воде.

Моносахариды очень легко растворимы в воде, легко образуют сиропы, из которых выделить их в кристаллическом виде бывает очень трудно.

Окисление.

Как и у всех альдегидов, окисление моносахаридов приводит к соответствующим кислотам. Так, при окислении глюкозы аммиачным раствором гидрата окиси серебра образуется глюконовая кислота (реакция "серебряного зеркала").

Восстановление.

Восстановление сахаров приводит к многоатомным спиртам. В качестве восстановителя используют водород в присутствии никеля, алюмогидрид лития и др.

Алкилирование (образование простых эфиров).

При действии метилового спирта в присутствии газообразного хлористого водорода атом водорода гликозидного гидроксила замещается на метильную группу.

Ацилирование (образование сложных эфиров).

При действии на глюкозу уксусного ангидрида образуется сложный эфир – пентаацетилглюкоза.

Основные углеводы в организме человека

Основным природным углеводом является глюкоза, которая может находиться как в свободном виде (моносахарид), так и в составе олигосахаридов (сахароза, лактоза и др.) и полисахаридов (клетчатка, крахмал, гликоген).

Эмпирическая формула глюкозы С6Н12О6. Однако, как известно, глюкоза может иметь различные пространственные формы (ациклическую и циклические). В организме человека почти вся глюкоза (свободная и входящая в олиго- и полисахариды) находится в циклической форме.

Свободная глюкоза в организме человека в основном находится в крови, где ее содержание довольно постоянно и колеблется в узком диапазоне от 3,0 до 6,1 ммоль/л (70-110 мг%).

Другим углеводом, типичным для человека и высших животных, является гликоген. Состоит гликоген из сильно разветвленных молекул большого размера, содержащих десятки тысяч остатков глюкозы. Эмпирическая формула гликогена - (С6Н10О5)n (С6Н10О5 - остаток глюкозы).

Гликоген является запасной, резервной формой глюкозы. Основные запасы гликогена сосредоточены в печени (до 5-6% от массы печени), и в мышцах (до 2-3% от их массы).

Глюкоза и гликоген в организме выполняют энергетическую функцию, являясь главными источниками энергии для всех клеток организма.
Липиды
Биологические функции липидов определяются прежде всего тем, что они являются источниками энергии. Эту функцию выполняют жирные кислоты, освобождающиеся после распада жиров. Фосфолипиды, гликолипиды и холестерин участвуют в образовании клеточных мембран. Производные некоторых полиненасыщенных жирных кислот (простагландины) выполняют регуляторную функцию, эти жирные кислоты представляют собой незаменимые пищевые факторы. Холестерин является структурным компонентом мембран, а также предшественником желчных кислот и стероидных гормонов.

Строение липидов

Молекула жира состоит из остатка многоатомного спирта и остатков жирных кислот, соединенных сложноэфирной связью.

Жирные кислоты, входящие в состав жиров, делятся на предельные, или насыщенные, (не имеют двойных связей) и непредельные, или ненасыщенные, (содержат одну или несколько двойных связей).

Отличаются друг от друга жиры разного происхождения набором жирных кислот.

Адипоциты (жировые клетки) состоят из триглицеридов. В состав биомембран входят фосфолипиды, гликолипиды и холестерин.

Классификация липидов

Липиды делятся на жиры и жироподобные вещества (липоиды).

Физико-химические свойства липидов

Растворимость в воде.

Жиры нерастворимы в воде, хорошо растворимы в органических растворителях, но обычно плохо растворимы в спирте.

Гидролиз.

При обработке перегретым паром, минеральными кислотами или щёлочью жиры подвергаются гидролизу (омылению) с образованием глицерина и жирных кислот или их солей, образуя мыла. При сильном взбалтывании с водой образуют эмульсии. Примером стойкой эмульсии жира в воде является молоко. Эмульгирование жиров в кишечнике (необходимое условие их всасывания) осуществляется солями желчных кислот.


Вопросы для самоконтроля:


Перечислите важнейшие классы органических соединений, входящие в живые организмы.

Какие функции в организме человека выполняют белки?

Какой связью стабилизируется первичная структура белковой молекулы?

Приведите примеры глобулярных белков.

Опишите структуру ДНК.

Приведите примеры полисахаридов.

В каких органах человека сосредоточены запасы гликогена?

По какому признаку жирные кислоты делятся на насыщенные и ненасыщенные?

Сколько выделяется энергии при окислении 1 г жира?


^ ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ

Обменные процессы, протекающие в организме, можно условно разделить на два этапа: пищеварение и метаболизм.
Пищеварение
В процессе пищеварения пищевые вещества, расщепляются под действием пищеварительных ферментов и превращаются в простые соединения - универсальные для всех живых организмов. Поэтому конечные продукты пищеварения могут вводиться во внутреннюю среду организма и использоваться клетками для разнообразных целей.
Метаболизм
Метаболизм – это совокупность химических реакций, протекающих во внутренней среде организма, т. е. в его клетках.

В свою очередь, метаболизм делится на катаболизм и анаболизм.

Катаболизм – химические реакции, за счет которых крупные молекулы подвергаются расщеплению и превращаются в молекулы меньшего размера. Конечными продуктами катаболизма являются такие простейшие вещества, как СО2, Н2О и NH3.

Для катаболизма характерны следующие закономерности:

- преобладают реакции окисления;

- протекает с потреблением кислорода;

- освобождается энергия, половина которой аккумулируется в форме химической энергии аденозинтрифосфата (АТФ). Другая часть энергии выделяется в виде тепла.

Анаболизм включает разнообразные реакции синтеза.

Анаболизм характеризуется следующими особенностями:

- типичны реакции восстановления;

- происходит потребление водорода;

- с потреблением энергии, источником которой является АТФ.

Основное назначение метаболизма

Одновременное протекание реакций катаболизма и анаболизма приводит к обновлению химического состава организма, что является обязательным условием его жизнедеятельности. В случае преобладания анаболизма над катаболизмом происходит накопление химических веществ в организме, в первую очередь белков. Накопление белков в организме - обязательное условие его роста и развития. Кроме того, метаболизм обеспечивает энергией (в форме молекул АТФ) все потребности организма.

Интеграция метаболизма

наличие общих промежуточных продуктов в большей части метаболических путей;

возможность взаимопревращений через общие метаболиты;

использование общих коферментов и необходимостью их постоянной циркуляции;

наличие общего пути катаболизма и единой системы освобождения и использования энергии (дыхательная цепь);

наличие сходных механизмов регуляции.


Вопросы для самоконтроля:


Дайте определение процессу пищеварения.

Какие закономерности характерны для катаболических реакций в организме человека?

Какие закономерности характерны для анаболических реакций в организме человека?

В чем заключается основное назначение метаболизма?

Какие вещества являются простейшими продуктами катаболизма?

Чем определяется интеграция метаболизма?


BИTAMИHЫ

Витамины – это низкомолекулярные органические соединения, которые необходимы в малых количествах для нормальной жизнедеятельности организма. При этом человеческий организм большинство таких веществ синтезировать не может, до недавнего времени он получал их только с пищей. Некоторые витамины в ограниченном количестве вырабатываются микрофлорой кишечника.

Роль витаминов в организме человека

Роль витаминов в обеспечении нормальной жизнедеятельности организма человека очень значительна. Они являются биокатализаторами химических реакций, происходящих при построении и постоянном обновлении живых структур организма и при регулировании обмена веществ.

Потребность организма в витаминах

Витамины требуются организму от нескольких микрограммов до нескольких миллиграммов (таблица 1).

Недостаток витаминов в пище или изменение процессов их усвоения приводит к нарушению обмена веществ и в конечном счете к развитию гипо- и авитаминозов. При избыточном поступлении витаминов в организм развивается состояние, называемое гипервитаминозом.

Под авитаминозом понимают практически полное отсутствие какого-либо витамина в организме, проявляющегося возникновением специфичного симптомокомплекса, например, цинги, пеллагры. Гиповитаминозом считают сниженное по сравнению с потребностями содержание витаминов в организме, которое клинически проявляется только отдельными и не резко выраженными симптомами из числа специфичных для определенного авитаминоза , а также мало специфических признаков болезненного состояния, общих для различных видов гиповитаминозов (например, снижение аппетита и работоспособности, быстрая утомляемость). Недостаточность одновременно нескольких витаминов обозначают как полигиповитаминоз .

Классические авитаминозы встречаются весьма редко, в основном в условиях длительного голода , когда витаминная недостаточность сопутствует алиментарной дистрофии, при вынужденном резком обеднении рациона питания (например, при невозможности доставки продуктов участникам отдаленных экспедиций, войскам в окружении и т.д.), поступлении в организм в больших количествах антивитаминов, а также при некоторых наследственных ферментопатиях и тяжелых заболеваниях пищеварительной системы, сопровождающихся синдромом мальабсорбции.

Более распространены гиповитаминозы, причинами которых, кроме перечисленных, могут быть длительное парентеральное питание, нерациональная химиотерапия, хронические интоксикации, в том числе инфекционных болезнях, злокачественных новообразованиях. Кроме того формированию гиповитаминозов способствуют широкое использование в питании рафинированных продуктов, лишенных витаминов в процессе их производства (хлеба тонкого помола, сахара и др.); потеря витаминов при длительном хранении и неправильной кулинарной обработке продуктов; тенденция к учащению в домашнем питании замены свежих продуктов консервами. Недостаток витаминов уменьшает адаптационные возможности организма, что выражается в снижении устойчивости к действию инфекционных и токсических факторов, физической и умственной работоспособности, замедление выздоровления при острых заболеваниях, повышение вероятности обострения хронических болезней.

Таблица 1

Суточная потребность взрослого человека в витаминах и минеральных элементах

Наименование

Количество

Витамин С

60-70 мг

Витамин В1

1,5 мг

Витамин В2

2мг

Витамин В6

2 мг

Витамин В12

3 мкг

Витамин ВЗ

5-7 мг

Витамин РР

20мг

Фолиевая кислота

200мкг

Витамин А

1 мг

Витамин Е

10мг

Витамин Д

2,5мкг

Холин

100-300мг

Витамин Р

30-50 мг

Витамин F

до 400мг

Кальций

800 мг

Магний

400 мг

Фосфор

1200 мг

Железо

10-20 мг

Медь

2 мг

Цинк

15 мг

Йод

100-200 мкг

Марганец

5-10 мг

Хром

500 мкг

Кобальт

300 мкг

Молибден

200 мкг

Селен

30-100 мкг

Сера

500-3000 мг

Классификация витаминов

Все витамины делятся на водорастворимые и жирорастворимые.

Краткая характеристика отдельных витаминов

Водорастворимые

Витамин B1 (тиамин) способствует активному использованию в обмене веществ белков, жиров и углеводов. Принимает активное участие в регуляции сердечной деятельности, а также кишечника. Большое участие он принимает в регуляции жирового обмена, синтезируя жирные кислоты. При гиповитаминозе В1 страдает не только функция сердечной мышцы, но и центральной нервной системы. Много этого витамина содержится в муке грубого помола (особенно в ржаном хлебе), картофеле, бобовых, капусте, а в пище животного происхождения - в почках, печени, мозгах.

Витамин В2 (рибофлавин) имеет первостепенное значение в регуляции работы органов пищеварения, а в сочетании с витамином А и для функции органов зрения. Этот витамин оказывает активное влияние и на обмен белков и углеводов. При данном гиповитаминозе наблюдается отставание в росте и развитии, происходит выпадание волос, воспаление слизистых оболочек глаз и ротовой полости, развивается малокровие и ухудшается функция печени. Богаты витамином В2 молочные продукты, мясо, печень, почки, сердце, яичный желток, грибы, пищевые дрожжи. Он содержится также в овощах и фруктах.

Витамин В3 (ниацин). Снижает уровень холестерина, способствует усвоению белков, жиров и сахаров, снижает высокое кровяное давление, поддерживает нервную систему и желудочно-кишечный тракт, отвечает за здоровый вид кожи, предотвращает такое заболевание, как пеллагра, повышает работоспособность организма. Содержится в мясе, молоке, яйцах, рыбе, птице, зерновых. Недостаток приводит к головокружениям, слабости, расстройствам желудочно-кишечного тракта.

Витамин В5, или РР, или никотиновая кислота, активно участвует в дыхании организма, стимулирует обмен веществ в клетках, повышает активность пищеварительных ферментов, участвует в механизме свертываемости крови. При дефиците этого витамина развиваются воспалительные и дегенеративные изменения кожи вплоть до появления пеллагры. Серьезно страдает система пищеварения, одним из тягостных симптомов которой являются хронические поносы. Поражение нервной системы протекает в виде тех или иных нервно-психических расстройств. Гиповитаминоз РР обычно проявляет себя при однообразном питании. Богаты по содержанию этого витамина пищевые дрожжи, мясо, печень, бобовые, гречневая и перловая крупа, картофель, орехи, сыр. Много его и в ржаном хлебе, молоке, капусте.

Витамин В6 (пиридоксин) регулирует обменные процессы нервной системы, кожи, печени. При недостатке его в организме наблюдается общая слабость, повышенная утомляемость, симптомы неврастении, затруднения при ходьбе. Главными поставщиками витамина В6 являются злаки, дрожжи, мясо, яичный желток и многие свежие овощи.

Витамин В12 (цианкобаламин) - обязательный компонент, без которого не может нормально синтезироваться ряд аминокислот. Он является непременной составной частью процессов кроветворения, особенно для созревания эритроцитов и свертываемости крови. Играет он существенную роль и в обмене углеводов и жиров. При данном гиповитаминозе развивается малокровие за счет резкого снижения числа эритроцитов. Витамино