Реферат: Химический состав

Белки


Химический состав

C O H N иногда S, Fe, Cu, Zn, P гемоглобин Fe

казеин молока Р

Большая относительная молекулярная масса

Mr (уксусной кислоты) = 60 C2H4O2

Mr (гемоглобина) = 152 000 С1864Н3021О576N465S21

Mr (миозина) = 500 000

Белок - макромолекула.


Белок - полимер.

Белок - высокомолекулярный непериодический полимер.


Мономер - аминокислота.

Функциональная группа АК:

СООН - карбоксильная группа

NH3 - аминогруппа


Различных АК - 20.

Белки чрезвычайно разнообразны, например, в организме человека их свыше 10 млн.


Разнообразие белков зависит от:

от числа аминокислот

от последовательности аминокислот

от состава аминокислоты




Образование дипептида:




Структуры белка:

Первичная структура белка

Последовательность аминокислотных остатков определяет его (молекулы) первичную структуру. Нитевидная молекула. Поддерживают пептидные связи.

Вторичная структура белка

П


олипептидная цепь, закрученная в спираль, образует вторичную структуру. Аминокислотные радикалы остаются снаружи, витки располагаются тесно. Между NH- на одном витке и СО-группой на другом витке образуется водородная связь. Из-за большого количества витков, водородные связи дают прочное соединение.

^ В: полипептидная спираль представляет собой достаточно прочную структуру.

Третичная структура белка

П


олипептидная связь подвергается укладке, в результате чего возникает конфигурация, глобула. Эту структуру поддерживают гидрофобные связи, которые возникают между радикалами гидрофобных веществ. Эти связи слабее водородных. В воде, в клетке гидрофобные вещества отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Вода принуждает белковую молекулу принять определенную форму, упорядоченную структуру, и она становится биологически активной. Третичная структура не является высшей формой структурной организации белка. Ее поддерживают водородные связи, дисульфидные мостики.

Четвертичная структура белка

Соединение в пространстве нескольких глобул, образование агрегата. Например, 1 молекула гемоглобина = 4 глобулы, соединенные ионами Fe. Несколько полипептидных цепей соединены.


Белок будет живым, рабочим только во вторичной или третичной структуре


Денатурация белка - переход молекулы белка из третичной структуры во вторичную. В естественных условиях денатурация обратима. Если разрушается первичная структура, то денатурация необратима.


Физические свойства

коллоидный раствор (альбумин куриного яйца + вода)

казеин молока растворим в воде

кератин шерсти нерастворим в воде

Химические свойства II и III структуры

нагревание (разрыв связей, раскручивание)

действие различных веществ на белки

молоко + уксусная к-та  творог, хлопья

р-р белка + р-р CuSO4  осадок

Свойства первичной структуры

ксантопротеиновая реакция

р-р белка + HNO3конц. свертывание  желтое окрашивание

Биуретова реакция

р-р белка + щелочь + неск.кап. CuSO4  фиолетовое окрашивание


Функции белка:

Белок - строительный материал

Пр.: клеточная мембрана

Б
амилаза

птеорин
елок - фермент

П
пепсин
р.: углеводы (крахмал) дисахарид моносахарид (глюкоза)

белок аминокислота

Белок - регулятор (гормоны)

Пр.: адреналин регулирует физиологические процессы

инсулин регулирует углеводный обмен

Белок - средство защиты (антитела)

Пр.: на проникновение в организм - особый вид лейкоцитов - лимфоциты, выделяют в кровь защитные белки, антитела, которые нейтрализуют бактерии.

5. Белок - источник энергии

Пр.: 1 гр. белка = 4,3 ккал

6. Транспортная функция

Пр.: гемоглобин присоединяет О2 и СО2 и переносит их

Двигательная функция

Пр.: миозин и актин - двигательные белки мышц

Сигнальная функция

Пр.: белки мембраны узнают определенные вещества. В поверхностную мембрану клетки встроены белки (молекулы) способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.