Реферат: Высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Существует 10 12 видов белков

Белки – высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Существует 1012 видов белков. В организме человека ~ 50 тыс. различных белков. Все белки состоят из структурных блоков, которые представлены остатками аминокислот. Всего 20 аминокислот. Набор аминокислот в белке определяется наследственной информацией, записанной в ДНК.


Функции:

- Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран, всех органелл.

- ^ Каталитическая функция. Практически все биохимические реакции катализируются белками-ферментами.

- Двигательная функция (сократительная). Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших) осуществляются белковыми структурами клеток.

- ^ Транспортная функция. Белок крови гемоглобин транспортирует кислород от легких к тканям и органам. Есть белки крови, транспортирующие липиды, железо, стероидные гормоны. Перенос многих веществ через клеточные мембраны осуществляют особые белки-переносчики.

- ^ Защитная функция. Важнейшие факторы иммунитета – антитела и система комплемента являются белками. Процесс свертывания крови, защищающий организм от чрезмерной кровопотери происходит с участием белков фибриногена, тромбина и других факторов свертывания, тоже являющихся белками. Внутренние стенки пищевода, желудка выстланы защитным слоем слизистых белков – муцинов. Основу кожи, предохраняющей тело от многих внешних воздействий, составляет белок коллаген.

- ^ Гормональная функция. Ряд гормонов по своему строению относится к белкам (инсулин) или пептидам (АКТГ, окситоцин, вазопрессин).

- Опорная функция. Сухожилия, суставные сочленения, кости скелета образованы в значительной степени белками.

- ^ Питательная (резервная). Белки способны образовывать запасные отложения для развития плода (овальбумин яиц, казеин молока, многие белки семян).


Методы выделения белков (в порядке следования в процессе):

Гомогенизация – измельчение биологического природного материала – волковые мельницы, ножевые, ультразвуковые гомогенезаторы.

Экстракция – извлечение белков, приводя их в растворенное состояние, солевой раствор 8-10 %

Фракционирование (хим. перегонка с целью разделения смеси жидкостей с разными температурами кипения на составные части):

- высаливание (фракционирование солевыми растворами) – процесс заключается в том, что у каждого белка свой номинал концентрации соли щелочных и земельных металлов в растворе при котором он выпадает – тем самым, повышая концентрацию соли в растворе можно поочередно выделять различные белки.

- органические растворители, осаждение спиртом (метиловый и этиловый спирт) – процесс схож с высаливанием, только вместо соли спирт, и ведется при температуре около 5 С0 во избежание процесса денатурации (характерное для белков изменение строения свойств при изменении физических и химических условий среды).

- осаждение ионами тяжелых металлов (осаждение) – метод основан на взаимодействии ионов тяжелых металлов (Hg, Zn, Ca, Ba, Pb и т.д.) с реакционноспособными аминокислотными радикалами белковой молекулы.

- электрофорез – состоит в способности белков с разной скоростью перемещаться под действием электрического поля.

- хроматография – сорбирование

Адсорбационная хроматография – разделение белков основано на различной их сорбированности.

^ Распределительная хроматография – в разной степени растворения белков

Афинная хроматография – основана на избирательном отборе схожих по свойствам белков.

^ Ионообменная хроматография - это полимерные органические соединения содержащие функциональные группы способные к ионному обмену. Используется в форматологии, в клинической биохимии

Гель-хромотография – способ разделения по различным молекулярным массам


Методы очистки белков:

-Диализ – промывают через мембрану, пропускающую только низкомолекулярные соединения, задерживая белок.

-Этродиализ – остатки ионов после диализа попадают на электроды, по которым протекает ток.

-Ультрафильтрация – продавливают через мембрану (см. выше), при этом белок становется концентрированным.

-Кристаллизация – основан на медленном достижении критической точки осаждения белка путем увеличения температуры.

-Гельфильтрация – используют спец. гель, который разбухая удерживает низкомолекулярные соединения.


Методы определения молекулярной массы белков:

-Вискозиметрия – определение вязкости

-^ Ультрацентрифугирование (гравиметрический метод) – состоит в том, что под действием центробежной силы белок оседает – этот фактор назвали фактором разделения

-Светорассеяние – определяется по отношению к длине волны, если размер равен L/20, то точечный дипольный излучатель, определив мол. массу, если больше L/20 можно определить размер дипольных излучателей.

-Рентгеноструктурный анализ - методы исследования структуры вещества по распределению в пространстве и интенсивностям рассеянного на анализируемом объекте рентгеновского излучения.


Формы белковых молекул:

-Глобулярные (шарообразные) – гемоглобин, обулин …

-Фибрелярные (нитевидные) – калоген…


Аминокислотный состав белков:

В состав белков входят аминокислоты.

аминокислота – альфа-аминокислота…

R=H глицин

R=CH3 оланин

R=CH2OH серин

R=CH2SH цистеин


Физико-химические свойства белков.

-Высокая вязкость растворов (коллоид)

-Незначительная диффузия

-Набухает в больших пределах

-Оптическая активность

-Подвижность в электрическом поле

-Низкое осмотическое давление

-Способность поглощать УФ лучи при длине волны 250-300 един.

-Амфотерность

-Гидрофильные свойства

-Способность к денатурации (нарушение общего плана структуры белка, которая приводит к потере характерных свойств при 50-60 С0 потеря растворимости увеличение вязкости)

-Изоэлектрическая точка – значение pH при котором суммарный заряд молекулы белка равен 0.


Структурная организация белка:

-Первичная структура – последовательность в расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

-Вторичная структура – укладка полипептидной цепи в спираль. Не хаотично, а в соответствие с программой заложенной в первичной структуре. Альфа-спираль строение глобулярных белков. Закручивается по часовой стрелке. Через каждые 5 витков идет повторение последовательности остатков аминокислот, а совпадают они через каждые 3,8 витков.

-Третичная структура – ориентирование полипептидной спирали, содержит уникальную информацию, все свойства молекулы белка связаны с 3-ой структурой.

- Четвертичная структура - подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.


Классификация белков.

При делении на группы учитывают и их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щёлочность), происхождение и роль в организме. Делят на простые - протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, в состав молекулы которых входят, кроме аминокислот, и другие соединения.

Простые:

альбумины,

глобулины,

гистоны,

глутелины,

проламины,

протамины,

протеиноиды.

Сложные:

гликопротеиды (содержащие, кроме аминокислот, углеводы),

липопротеиды (содержащие липиды),

нуклеопротеиды (в их состав входят и нуклеиновые кислоты),

фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты)

хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).