Реферат: Аминокислоты

Аминокислоты

 

Любое соединение, которое содержитодновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой.Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот,аминогруппа которых находится в a-положении к карбоксильной группе.

/>

Аминокислоты, как правило, входят всостав полимеров — белков. В природе встречается свыше 70 аминокислот,но только 20 играют важную роль в живых организмах. Незаменимыминазываются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом извеществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобыудовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислотыприводятся в табл. 1. Для больных фенилкетонурией незаменимой аминокислотойявляется также тирозин (см. табл. 1).

Таблица 1

Незаменимыеаминокислоты R-CHNH2COOH

Название (сокращение) R изолейцин (ile, ileu)

CH3CH2CH(CH)3-

лейцин (leu)

(CH3)2CHCH2-

лизин (lys)

NH2CH2CH2CH2CH2-

метионин (met)

CH3SCH2CH2-

фенилаланин (phe)

C6H5CH2-

треонин (thr)

CH3CH(OH)-

триптофан (try)

/>

валин (val)

(CH3)2CH-

тирозин (tyr)

Аминокислоты называют обычно какзамещенные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппыбуквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот обычно применяютсятривиальные названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислотсвязана с расположением функциональных групп и со строением углеводородногоскелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильныхгрупп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также вмолекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.

 

СПОСОБЫПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Гидролизом белков можно получитьоколо 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или двекислоты получаются в значительно больших количествах, чем остальные, и этикислоты удается выделить довольно легко – с помощью ионообменных смол.

2. Из галогензамещенных кислот. Одиниз наиболее распространенных методов синтеза a-аминокислот заключается в аммонолизе a-галогензамещенной кислоты, которуюобычно получают по реакции Геля-Фольгарда-Зелинского:

/>

Этот метод можно модифицировать,получая a-бромзамещенную кислоту черезмалоновый эфир:

/>

Ввести аминогруппу в эфир a-галогензамещенной кислоты можно спомощью фталимида калия (синтез Габриэля):

/>

3. Из карбонильных соединений (синтезШтреккера). Синтез a-аминокислотпо Штреккеру состоит в реакции карбонильного соединения со смесью хлоридааммония и цианистого натрия (это усовершенствование метода предложено Н.Д.Зелинским и Г.Л. Стадниковым).

/>

Реакции присоединения — отщепления сучастием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует сцианистым водородом, образуя a-аминонитрил. В результате его гидролиза образуется a-аминокислота.

/>

 

Химические свойства аминокислот

Все a-аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный a-углеродный атом и могут встречатьсяв виде энантиомеров:

/>

Было доказано, что почти всеприродные a-аминокислотыобладают одной и той же относительной конфигурацией при a-углеродном атоме. a-Углеродному атому (-)-серина былаусловно приписана L-конфигурация,а a-углеродному атому (+)-серина — D-конфигурация. При этом, еслипроекция a-аминокислотыпо Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R — внизу, у L-аминокислоты аминогруппа будетнаходиться слева, а у D-аминокислоты- справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ковсем a-аминокислотам, обладающим хиральным a-углеродным атомом.

/>

Из рисунка видно, что L-аминокислота может бытьправовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала.Подавляющее большинство a-аминокислот,встречающихся в природе, относится к L-ряду. Их энантиоморфы, т.е. D-аминокислоты, синтезируются толькомикроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами.

Согласно номенклатуре (R,S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию.

/>

L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле,могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации приb-углеродном атоме. Ниже приводятсяправильные абсолютные конфигурации этих аминокислот.

/>

 

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕСВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты — амфотерные вещества,которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойствообъясняется наличием как кислотной (-СООН), так и основной (-NH2) группы в одной и той же молекуле. Вочень кислых растворах NH2-группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. Всильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется икислота превращается в анион.

В твердом состоянии аминокислотысуществуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей).В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

/>

Если поместить аминокислоту в среду,обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислыхрастворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах — каноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она небудет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находитсяв виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Этозначение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

 

РЕАКЦИИАМИНОКИСЛОТ

Большинство реакций, в которыеаминокислоты вступают в лабораторных условиях (invitro), свойственны всем аминам иликарбоновым кислотам.

1. образование амидов покарбоксильной группе. При реакции карбонильной группы аминокислоты саминогруппой амина параллельно протекает реакция поликонденсации аминокислоты,приводящей к образованию амидов. Чтобы предотвратить полимеризацию, аминогруппукислоты блокируют с тем, чтобы в реакцию вступала только аминогруппа амина. Сэтой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид,бензилхлорформиат), трет-бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с аминомкарбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитнуюгруппу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действиемхолодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте.

/>

2. образование амидов по аминогруппе.При ацилировании аминогруппы a-аминокислоты образуется амид.

/>

Реакция лучше идет в основной среде,так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина.

3. образование сложных эфиров.Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами.Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористыйводород через раствор аминокислоты в метаноле:

/>

Аминокислоты способны кполиконденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящиеиз a-аминокислот, называются пептидамиили полипептидами. Амидная связь в таких полимерах называется пептиднойсвязью. Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками.В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данногобелка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них вопределенных пропорциях, характерных для отдельного белка.

Уникальная последовательностьаминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичнойструктурой белка. Особенности скручивания цепей белковых молекул(взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичнойструктурой белков. Полипептидные цепи белков могут соединяться между собойс образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковыхцепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок.Эта особенность строения называется третичной структурой белка.Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначалаобразовать макрокомплекс (олигопротеин), состоящий из несколькихполноценных белковых субъединиц. Четвертичная структураопределяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активномматериале.

Белки делятся на две большие группы — фибриллярные (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные(отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген,наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50%сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстверегуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярнымибелками, которые носят название ферментов.