Реферат: Белок мяса рыбы



--PAGE_BREAK--Для выполнения первого условия в лечебной диетотерапии применяется проваривание продукта в большом количестве воды (см. выше: фактор проваривания п. 3. 3.), при этом э.в. переходят в отвар [5; 16]. По степени усвоения к группе наиболее утилизируемых в ассортименте белковых продуктов, требующих минимума протеолитических ферментов, относится рыба (к этой же группе относятся белки молока); в противоположность, учитывая это качество, можно привести мясо свиньи (свинина) — наихудшая ферментная атакуемость [5]. Причиной того, что белок рыбы превосходит по усваиваемости мясо животных на 7% является то, что мясо рыбы содержитв 5 раз меньше соединительнотканных белков [2; 6].
Суммируя рассмотрение способа физиологического «ограничения» количества поступающего с пищей белка, можно сделать вывод, что наиболее предпочтительным является употребление в пищу умеренно проваренной рыбы, причем, в количествах, соответствующих нижней границе нормы физиологического потребления протеина (чтобы обеспечить максимальное усвоение при минимуме образования потенциально опасных баластов пищеварения). После описанного в соответствующих учебниках, процесса всасывания, АМК попадают  в кровяное русло.
Далее предлагается рассмотрение антигенной «агрессивности» белков пищи, что является неотъемлемой характеристикой, влияющей на полезность продукта в целом.
«Болезни к нам не падают с ясного неба, а развиваются из каждодневных малых грехов против природы..»
Гиппократ.
3. 5. Антигенная безопасность протеина рыбы.
Под антигенной «агрессивностью» следует понимать свойство пептидов или протеинов вызывать в организме с помощью своей антигенной (белково-специфичной) структуры нефизиологичные (неполезные) реакции посредством регуляторных (гормоноподобных) и (или) иммунологических влияний [55]. Установлено, что:
1.        в морфологические структуры кишечной стенки проникают белки с молекулярными массами 40000 – 650000;
2.         есть возможность захвата эпителием кишечника частиц суспензии размеры, которых составляют 200 нм (10 – 9), а Mr »1000000 [11].
Это определяет то, что в кровь в процессе усвоения пищевого белка всасываются не только АМК, но и негидролизованные белки (овальбумин) и крупные пептиды,  т. е. макромолекулы сохранившие свою биологическую  специфичность [11; 17]. После проникновения в сосудистое русло, антигенный материал циркулирует в крови в комплексах с иммуноглобулинами. Эти комплексы могут диссоциировать при избытке антитела или антигена. Вероятно избыток свободных антигенов воздействует на организм человека соответственно (каждому антигену) своим биологическим свойствам, и это влияние не только аллергогенное и (или) иммунологическое, но и более тонкое регуляторное (гормоноподобное действие) [11; 18]. Вероятность возникновения такого процесса объясняется следующим образом.
 Антиген — вещество, способное вызывать иммунный ответ, а это уже определение направленности функционирования организма, смещение баланса взаимных влияний внешней среды — пищи (преобладающие), на внутреннюю — гомеостаз (изменяемая сторона) — антиполезно [2; 19]. Генерализованное воздействие может быть показано, при условии доказательства взаимодействия клеток (рецепторов) хозяина и фрагментов белка, поступающих с пищей, не потерявших своей видовой  и функциональной специфичности. Вероятность такого воздействия исходит из наличия сходства в строении и функционировании систем органов живых существ, таксономически близких, в нашем случае, в этом аспекте интересно рассмотрение общих признаков функционирования организма млекопитающих [20].
3.5.1. Влияние пептидов пищи на функции эндокринной системы.
Общие черты гормональной  регуляции могут быть рассмотрены на примере гормона гипофиза вазопрессина (в.). В. имеет идентичное строение  пептидной цепи ( цис-тир-фен-глн-асн-цис-про-арг-гли ) для организма человека, собаки, лошади, быка организм свиньи и других представителей отряда Suina (гиппопотам, пекария) вырабатывает лиз-вазопрессин [4; 21].
Менее значительные, но четкие сходства определяются в строении меланотропинов, инсулина, АКТГ, липотропинов:
·       для b-ЛПГ, АКТГ, a-, b- МСГ общим является гептапептид мет-глу-гис-фен-арг-три-гли, который выполняет роль « актона»
·       23 АМК составляют активное ядро АКТГ, которое одинаково у всех видов животных и человека [4; 22].
Эти гормоны ввиду своей большой молекулярной массы могут проникнуть в кровь фрагментарно и с низкой долей вероятности, воздействовать на чувствительные, а иногда и неспецифические, к ним рецепторы клеточных мембран [11; 18]. Вероятность взаимодействия «белок — пептид (гормон) пищи и клетка хозяина (человека)» увеличивается при следующих условиях:
1.         уменьшение величины активного вещества (9 АМК у вазопрессина);
2.        повышение проницаемости кишечника [11; 12];
3.        повышение количества гормона (гормоноподобного вещества) в качестве пищевого субстрата  внутри пищеварительной трубки (кровь животного, секретирующий гормон орган — железа).
                Таким образом, экзогенные гормоны могут проникать в сосудистое русло и далее, выполняя свою функцию, протезировать работу эндокринной системы организма хозяина. В качестве примера можно привести взаимодействие пептидов и (или) их фрагментов и ткани головного мозга.
3. 5. 2. Влияние пептидов пищи на функции нервной системы.
Учитывая важность функций исполняемых нервной системой, необходимо подробно рассмотреть пути этого процесса. Пути поступления веществ в ЦНС подразделяют на:
1.        чрезкапиллярный;
2.        через ЦСЖ;
3.        путь, включающий и первый и второй, —
исходя из этого различают гематоликворный барьер, гематоэнцефалический барьер [22].
Барьерные функции разных отделов ЦНС определяются потребностями нейронов этих отделов (уровнем процессов метаболизма), и, одновременно, для водорастворимых веществ, существует особая зависимость – их метаболизм зависит от притока к тканям мозга [22]. Как видно, гистогематический барьер “такань мозга – кровь” обладает избирательной проницаемостью, но и сам барьер имеет определенную локализацию: 99,5% поверхности капилляров защищены ГЭБ, а 0,5% поверхности капилляров относят к “безбарьерным” зонам. Кроме “безбарьерных” зон в ЦНС отмечено, что барьер между кровью и тканью отсутствует в ганглиях задних корешков и во внемозговыых частях задних корешков спинного мозга, сосуды мозгового слоя надпочечников также лишены барьера [23]. Образованиями ЦНС, незащищенными ГЭБ являются: эпифиз, нейрогипофиз (включая серый бугор и воронку), срединное возвышение, субфорникальный орган, area  postrema и др., гипоталамус, супраоптическое ядро, дорсо- и вентромедиальные ядра, зрительный тракт [22; 23]. В “безбарьерных” тканях, в частности, указанных выше отделах мозга, пептиды (экзо- и эндогенные, физиологичные нео-(не-)-физиологичные) имеют возможность:
·          непосредственно контактировать с нервными элементами и рецепторами;
·          ретроградным транспортом по коллатералям проникать в тела нейронов;
·          из интерстиция могут попасть в ЦСЖ желудочков  [23; 24].
 Способность веществ проникать через ГЭБ, вообще, и пептидов, в частности, зависит не только от выше указанных условий, но и находится в зависимости от:
·          их собственной жирорастворимости (чем она выше, тем, как правило, проницаемость вещества через ГЭБ больше);
·          размеров молекулы (для капилляров  с ГЭБ молекулы с Æболее 1,5 нм непроницаемы, для капилляров “безбарьерных” зон проницаемы для пептидов, так как в капиллярной стенке определяются фенестры  диаметр которых — 70-80 мкм (10-6);
·          плотности капиллярного русла в ткани (кора по отношению к другим отделам мозга самый васкуляризованнйый участок ткани мозга) [23; 24].
 Естественным образом система  “ткань мозга – кровь” подвергается влиянию со стороны целостного оганизма, что, также как и описанное выше, проявляется изменением соотношения “барьер – проницаемость”. Примером может служить повышение проницаемости ГЭБ:
1.         при беременности;
2.         при внутривенном введении гиперосмолярных растворов сахарозы, мочевины, глюкозы;
3.         при экспериментальных повышении артериального давления и парциального давления   углекислого газа в крови;
4.         при проведении в эксперименте судорожного синдрома;
5.         при облучении рентгеновыми лучами, a-лучами;
6.         при экспериментальных механической и термической травмах головного мозга;
7.        при авитаминозе В1[22].
                Таким образом, можно определить совокупность условий, которые при совпадении или любой другой комбинации, с факторами иного рода, могут «открыть» ткань мозга для пептидов, находящихся в его сосудах:
1.         «безбарьерная» зона, проницаема для молекул с Æ от 70-80 мкм и менее;
2.        молекула с Æ от 1,5 нм и меньше;
3.        max, в понятной мере, свойства молекулы проникать через ГЭБ (как химического вещества: жирорастворимость, электрический заряд и т. п.);
4.        «метаболический запрос» со стороны ткани мозга;
5.        max, в понятной мере, поступление вещества, в частности, пептида;
6.        состояние организма, способствующее повышению проницаемости ГЭБ.
 Рассмотренные выше условия, пути взаимодействия фрагментов белков, пептидов и нервной ткани хорошо иллюстрируются изменением измеряемых показателей функции нервной системы.
В качестве подтверждения возможности можно привести следующие данные.
1. Проницаемость капилляров мозга для пептидов различна в зависимости от “качества” ГЭБ:
·         при введении крысам дезглицинамид вазопрессина и окситоцина в “безбарьерных зонах” их концентрация определяется  как более высокая ( в 30 раз), чем в других отделах головного мозга;
·          ангиотензин обнаруживается в ЦСЖ [22].
2. Влияние пептидов на проницаемость ГЭБ:
·          внутрижелудочково введенный вазопрессин увеличивает проницаемость ГЭБ для воды;
·          АКТГ так же увеличивает проницаемость ГЭБ, но для белка, инулина, маннитола;
·         при внутривенном введении инсулин повышает проницаемость ГЭБ для глюкозы на 50% (ткань мозга относится к инсулиннезависимым тканям) [22].
3. Проявление нейроактивности  пептидами и некоторыми гормонами:
·          внутривенное введение АКТГ изменяет поведение животного [22; 23];
·          установлено, что фрагменты нейропептидов (окситоцин, вазопрессин), белков (альбумин, Ig G), гормонов (люлиберин, гастрин, дипептид цикло+(лей-гли)) обладают нейроактивным действием:
— активны по отношению к процессам памяти, консолидации информации;
-обладают анти -ноцицептивным, -галоперидоловым, -барбитуровым, -резерпиновым эффектами;
-как правило, нормализуют и оптимизируют изменившийся нейрохимичесий баланс ткани мозга;
-альфа-меланотропин, инсулин, вазопрессин – изменяют кровоток головного мозга, in vitro лиз-вазопрессин, субстанция Р влияют на тонус сосудов [23; 25].
4. Проявление наличия и сохранности при энтеральном введении нейроактивных свойств фрагментами белков и  пептидов:
·          особую активность проявляют фрагменты гормонов: люлиберина, окситоцина. гастрина;
·          при энтеральном введении кошкам  С-концевых трипептидов окситоцина и гастрина (20-40 мг/кг) а так же тафтсина (продукт расщепления Ig G) внутрибрюшинно (200-500 мг/кг) отмечалось сужение эмоционально-позитивных проявлений: снижение проявления удовольствия, инициативы к новому, преодолению препятствий;
·          введение тафтсина проявлялось нарастанием числа и выраженности  конфликтных взимодействий с лидирующими животными в группе [25; 26].
5. Высокая специфичность воздействия пептидов:
·          нейропептиды введенные на периферии в микрограммовых количествах оказывают выраженное билогическое действие на ЦНС;
·          отсутствие видимого, фиксируемого визуально на макроуровне, проникновения пептидов через ГЭБ не исключает их центральных эффектов [23; 24].
                Исходя из приведенных выше данных, можно полагать, что доказательство возможности взаимодействия пептидов пищи и клеточных рецепторов тканей (в данном случае, нервной ) хозяина есть.
3.5.3. Влияние пептидов пищи на иммунологический гомеостаз.
Для пептидов негормонального происхождения, например, белков мышечной ткани, преобладающим, можно предположить, будет иммунологическое влияние на организм хозяина, опосредованное через иммунную систему (и. с.).
Этот тип воздействия не является полезным, поскольку относится к «агрессиям»,  которые и. с. нейтрализует по «долгу службы», в то время как основной задачей и.с. является поддержание антигенного гомеостаза, нарушаемого эндогенными факторами (напр.: нейтрализация тканевых  новообразований). Белок пищи (пептид — антиген) «вызывает» из наследственной информации (н. и.), заложенной в ДНК, свой «анти-антиген» (антидетерминанту) — ту последовательность нуклеотидов, которая в процессах транскрипции и трансляции обеспечит синтез вариабельного (активного) участка антитела [2;19]. Вариабельный участок антитела и иммуногенный участок антигена являются «зеркалом и отражением» («отпечатком и матрицей»), соотносятся друг к другу как ключ и замок, это необходимо для обеспечения пространственного соответствия (комплементарности) контура молекулярного электростатического потенциала антитела (М. Э. П.)  к контуру  М. Э. П. иммуногенной детерминанты антигена [19; 27]. Таким образом, антиген делает активной Н. И. в той ее части, которая является его «информационным оттиском» и только после этого («посмотревшись в зеркало») может быть нейтрализован иммунными механизмами. Величина пептида, способного вызвать антителообразование должна быть не менее 8АМК (вазопрессин — 9АМК) [2; 28]. «Богатство фондов оттисков» нашей н.и. составляет 105 — 108 молекул антител различной специфичности [2].
 В этом и заключается потенциальная антигенная «агрессивность» белков пищи: кроме «захвата» части регуляторных влияний (гормоны, фрагменты гормонов, гормоноподобные вещества), пептид-антиген «воссоздает» себя, свою «антикопию», в чем наш организм для своего функционирования не нуждается, а такой «поклон» антигену (чужеродному пептиду), объясняется необходимостью его инактивации с целью обеспечения антигенного гомеостаза. Кроме того, можно сделать предположение о влиянии чужеродного белка следующего порядка:
·         активации близких по расположению, а также сходных по регуляторным влияниям (ген оператор, ген регулятор ) участков ДНК (подавление или активация синтеза иных белковых молекул — не антител) ядер антител продуцирующих клеток;
·         изменение интегрирующей функции ЦНС, которая меняет свою активность в процессе различных уровней функционирования (вида антителогенеза) органов иммунной системы [2].
Большое количество антигена может появиться в крови при условии «неуловимости» антигена, иначе сказать, его низкой инактивируемости иммунными механизмами, такими как антителогегенез и  фагоцитоз. Происходит это, по причине низкой иммуногенности и антигенной чужеродности экзогенного белка по отношению к организму хозяина. Возможность этого объясняется сходством в структуре и свойствам к антигенам организма, в который такой антиген (пептид — 8 АМК и более) попал [2]. Поэтому, можно предположить о начальных взаимодействиях: антиген, будучи «чужим», воспринимается иммунными механизмами как «свой» и не захватывается для инактивации. Наилучшим образом наличие такого сходства, присущего тканям (белкам) некоторых видов млекопитающих, подтверждают успехи трансплантологии. В клинической практике для пересадки человеку используют специально обработанную свиную кожу, бычьи артерии, свиные клапаны сердца и  b — клетки поджелудочной железы — ксенотрансплантация (мясо этих же видов животных используется в качестве пищевых продуктов). Есть практика аллотрансплантации — пересадки органов от человека  к человеку. Успешность таких операций объясняется низкой иммуннологической реакцией тканевой несовместимости [2]. Отсюда, человеку генетически (антигенно) близки ткани другого человека, ткани свиньи, быка, а, значит, белки тканей этих животных будут пользоваться большими «привилегиями» в отношениях с иммунной системой человека-хозяина — дольше находиться в сосудистом русле и тканях в активном, «агрессивном», дезорганизующем (антифизиологичном) состоянии. Как ясно видно, белок рыбы, неиспользуемый в трансплантологии, должен считаться атнигенно безопасным.  В качестве белка, пептида — «агрессора» может выступать любой структурный, ферментный, транспортный, гормональный и другие виды белков, а также их фрагменты. В предлагаемой роли «агрессора» можно рассмотреть белок системы гистосовместимости.
    продолжение
--PAGE_BREAK--                Известно, что существует сложная система генетических маркеров, которая представлена антигенами (белками) гистосовместимости. В первую очередь, к системе гистосовместимости человека относят антигены системы HLA (англ. — Human Leucocyte Antigens), у других млекопитающих также имеется принципиально идентичный комплекс антигенов [28]. Комплекс HLA представлен приблизительно 120 антигенами, которые являются гликопротеидами, встроенными в наружную клеточную мембрану (С –конец), покрывающими 1% ее поверхности, причем свободный ( N-) конец направлен наружу и состоит из двух цепей (легкая –12000 дальтон, тяжелая – 39000-44000 дальтон) –  улавливается сходство в строении антигена гистосовместимости и мономера IgG [28; 29]. Главной функцией генетических маркеров является антигенная идентификация ткани-носителя как здоровой, «своей», соответствующей «всеобщему наследственному плану» (заложенному в ДНК). В случае, когда антиген (белок) гистосовместимости (а. г.) переносится (трансплантируется), вступает в контакт с распознающими его клетками организма хозяина (реципиента), он идентифицирует ткань-носитель (трансплантат) как «чужую» и становится главным пусковым фактором в процессе отторжения ткани-трансплантата, помимо этого а. г. может выполнять рецепторно-распознавательную и регуляторную функцию, акцептируя молекулы медиаторов, БАВ, гормонов и их фрагментов [3; 28]. Эти функции а. г., при указанных выше условиях сохранения биоактивности могут проявить какую-либо из своих биологических функций и таким образом внести в ткани ложную информацию к действию – дезорганизовать «обманутую» систему организма (иммунную, эндокринную). Рассмотреть вероятные последствия «обмана» можно на следующем примере.
Учитывая, что в сосуды из полости ЖКТ могут всасываться пептиды и небольшие белковые молекулы с массой от 40000 – 50000 дальтон до 1000000 дальтон, допускаем, возможность циркуляции а. г. (легкая цепь – 12000 дальтон, тяжелая – 39000-44000 дальтон) ткани-продукта (донороской ткани) в кровеносных сосудах хозяина-потребителя (реципиента) [11]. Наиболее вероятны два типа взаимных влияний «донор – реципиент».
1. Гиперергическая реакция со стороны организма реципиента.
Антитела специфичные к антигену вырабатываются в большом количестве, что хорошо в отношении гомеостаза, но небезопасно в по отношению к собственным тканям.
Этому есть объективные причины:
·         во-первых — собственные ткани организма-реципиента могут быть носителями а. г. подобных (а может быть идентичных) а. г. продукта-донора (опыт ксенотрасплантаций );
·         во-вторых -  активные центры образовавшихся антител могут, конформируясь,  связываться и с несколькими, тем более сходными, детерминантами [28].
 В целом, указанные реакции могут привести к образованию комплексов антиген-антитело в тканях (на собственных клетках) организма-реципиента (потребителя продукта), что уже не является адаптивным процессом, но именуется – аутоаллергия [3].
2. Гипоергическая реакция со стороны организма реципиента.
Незначительное количество антител может привести к длительной свободной циркуляции а. г. донора (продукта) с последующим проявлением им своих функций.
В рассматриваемом случае, значимы следующие:
·         антигенная идентификация – может привести к формированию клонов иммунных клеток толерантных к данному антигену;
·         регуляторная – С-концы пептидной молекулы А. Г. ткани-продукта (донора) могут, по предположению автора, захватываться наружной мембраной клеток, встраиваться в нее, а в дальнейшем выполнять свою прямую функцию (антигенная идентификация организма-хозяина) и роль рецептора регуляторных влияний макроорганизма хозяина-потребителя (реципиента).
 В целом, указанные реакции могут трактоваться как повышение толерантности иммунокомпетентных тканей, что является фактором, располагающим появлению тканевых новообразований — авторская версия этиологии опухолевого роста.
Третий тип взаимных влияний носит особый характер (смысл), по-этому рассмотрен отдельно.
В организме могут образовываться антитела к идиотипическим участкам рецепторной (вариабельной) зоны выработанных антител, в том числе и к данному антигену [28]. Антидетерминанты антител, уже второго порядка, являются в определенном смысле копией белка-антигена — этого требует логическая последовательность комплементарных структур: замок (1) – ключ (2), — она продолжается структурой (3), которая для выполнения принципа комплементарности должна быть, идентичной первому элементу, то есть (1) – замку, из этого следует, что структура (3) является, в понятном смысле, копией структуры (1), то есть продолжает цепочку элемент — замок¢(3).
Таким образом, антиген может стимулировать синтез АМК последовательностей как в виде своих «антикопий» ( Fab- участков Ig G «первого поколения»), так и в виде «копий» (Fab- участков Ig G «второго поколения» — замок¢(3)). Следует отметить, что иммуноглобулины после естественного разрушения могут «высвободить» АМК последовательность идентичную белку-антигену (его «копию»), а она, свою очередь, с определенной вероятностью, может выполнить свою специфическую функцию (антигенная идентификация ткани-носителя, регуляторная).
3. 5. 4. Способы снижения антигенной агрессивности пептидов пищи.
Теперь следует определить способы снижения вероятности дезорганизации физиологических процессов нашего организма чужеродными пептидами пищи. Этого можно добиться путем снижения количества антигенов — «агрессоров» находящихся в сосудистом русле. Путями регуляции указанного процесса являются:
1)       уменьшение количества поступающего  экзогенного протеина (п.3.4.1.);
2)       пищевой белок должен быть в состоянии, способствующем max степени гидролиза превичной структуры (п.3.3);
3)       условия переваривания должны иметь max пептидгидролизующую способность (механический, химический этапы пищеварения) (п.3.4.1.);
4)       min проницаемость энтерогематического барьера для негидролизированных молекул пептидов – отсутствие патологии ЖКТ (механических дефектов слизистой, воспалений);
5)       качественная замена белка пищи на таковой, который обладает более выраженным свойством инактивируемости.
Пункт (5) требует отдельного описания.
 Если высшие позвоночные между собой антигенно близки (человек, свинья, бык), то, в известной мере, эволюционные (таксономические) антиподы — низшие и высшие позвоночные должны быть антигенно разнородны, именно, рыба — низшее позвоночное, и человек — высшее, являются, в этом смысле, противоположностями, а значит и противоположностями, если их рассматривать в аспекте антигенной идентичности. Это подтверждает работа, где указывается более низкая в сравнении с таковой у млекопитающих ступень (седьмой уровень из десяти) развития иммунной системы рыб, что обязательно подразумеавает степень антигенной дифференцированности (уровень тканевой видоспецифичности) [30]. По сравнению с млекопитающими, антигенный «спектр» рыб менее развит, а значит и менее «комплементарен» к антигенному «спектру» человека, но он достаточно сложен (седьмой уровень), чтобы считаться высокоспецифичным (более, чем антигенный спектр беспозвоночных, напр., моллюсков). Кроме того, свидетельством хорошей антигенной «видимости» белков рыбы является ее отнесение к разряду высокоаллергогенных продуктов, т.е. организм человека в форме гиперреакции нейтрализует такие «явные» для него антигены. (В случае противоположных свойств — гипореакция организма, которая сопровождается увеличением продолжительности «жизни» антигена.) Однако, этот факт не может восприниматься как снижающий полезность рыбы, ввиду того, что аллергическая реакция на пищевой продукт не является физиологической нормой, кроме того есть много факторов, способствующих развитию аллергии, помимо свойств белка [12; 14]. Даже при наличии аллергии к определенному виду рыбы, человек может хорошо переносить другие виды рыб [12; 14].
Таким образом, большинство людей не склонных к аллергическим реакциям на рыбу могут употреблять рыбные блюда, чтобы использовать полезное качество ее антигенного спектра  — быть хорошо «видимым», нейтрализуемой нашей иммунной системой.
После проведения практической иллюстрации взаимодействия «белок пищи – организм» на уровне эндокринной и иммунной систем достаточно важно сделать теоретическую «карту» такого «путешествия чужеземца к замку, где ждут гостей». Итак, резюме.
3.6. Физиологические барьеры препятствующие и свойства молекул способствующие реализации ими  тканевых эффектов.
Виды физиологических барьеров препятствующих, а также свойства биологически активных молекул способствующие реализации ими  тканевых эффектов.
Виды физиологического барьеров
Качества совокупности молекул белков, поступающих организм, способствующие реализации их тканевых эффектов
1. Ферментативное расщепление в ЖКТ.
1.        Нативность (III, IV структура).
2.        Количество большее, чем может быть ферментировано до всасывания.
3.        Активность фрагментов молекулы.
2. Энтерогематический барьер.
1.        Способность подвергаться пиноцитозу.
      менее 200 нм.
2.        Количество, способное достичь участков микротравм слизистой кишечника.
3.        «Антигенная невидимость» для Ig A слизистой кишечника.
3.Иммунные реакции крови.
1.        Биологическая активность молекулы при неиммуногенном количестве АМК (<8) в пептидной цепочке.
2.        Структурная идентичность по отношению к циркулирующим молекулам организма хозяина.
3.        Высокая способность (скорость) реализации специфической функции.
4.        Количество, способное реализовать биологический эффект молекулы без иммуностимулляции.
4. Специфичность рецепторов.
1.        Структурная идентичность в сравнении с молекулами   организма хозяина.
2.        Активность незначительно отличающейся молекулы «гостя» (способность к эффективным конформационным перестройкам).
3.        Способность по-фрагментарно присоединяться к рецептору, с последующим воспроизведением эффекта.
5. Гистогематический барьер.
1.        молекулы менее, чем поры гистогематического барьера (напр.: ГЭБ 1,5 нм).
2.        Молекула обладает липофильностью, полярностью и другими свойствами, повышающими ее способность проникать сквозь гистогематические барьеры.
3.        Æ молекулы менее, чем поры безбарьерных зон организма: яичники, промежуточный мозг и др., — для зон без ГЭБ это значение < 70 мкм.
4.        Период полураспада, обеспечивающий сохранность молекулы до момента снижения барьерной функции соответствующих тканевых структур.
5.        Способность молекулы вызывать биологический эффект, воздействуя фрагментарно, в менее «заметном» для гистогематического барьера состоянии (размере).
Теперь, когда определенные параметры (количество и иммунные качества) белка заданы, организм будет сохранен в состоянии гармонии с внешней средой, а это — физиологично. Выше сказанное подтверждает пищевую полезность белка рыбы, но главный критерий — биологическая ценность (аминокислотный состав) будет рассмотрен ниже [5].
3.7. Биологическая ценность протеина рыбы.
                Самостоятельное оценивание было проведено с помощью таблицы 1, которая составлена по данным [7].
Таблица 1.
Ценность продуктов как источников НАМК.
Наименования продуктов
НАМК
треска
говядина
коровье молоко
женское молоко
рис
пшеница
пнм
k
пнм
k
пнм
k
пнм
k
пнм
k
пнм
k
вал
VI
3
V
2
I
6
III
4
II
5
VI
1
лей
VI
3
V
2
I
6
II
5
III
4
VI
1
иле
II
5
I
6
III
4
IV
3
V
2
VI
1
тре
I
6
II
5
III
4
IV
3
V
2
VI
1
лиз
I
6
II
5
III
4
IV
3
V
2
VI
1
мет
I
6
IV
3
VI
1
III
4
V
2
II
5
фен
II
5
V
2
I
6
VI
1
III
4
IV
3
трп
V
2
VI
1
III
4
I
6
II
5
IV
3
Ц
36
26
34
29
26
16
Где:   НАМК — незаменимые аминокислоты;
ПНМ — порядковый номер места в ряду убывания по содержанию НАМК в г/100г продукта, получено опираясь на данные [8];
k — коэффициент, имеющий значение соответственно ПНМ:
kI = 6, kII = 5… kVI = 1;
Ц — ценность продуктов как источника НАМК, с позиции, чем больше содержание, тем больше ценность белка, получено для каждого продукта как сумма k для каждой НАМК. (Например: Цговядины=2+2+6+5+5+3+2+1=26).
Исходя из полученных результатов, треска наиболее богата незаменимыми кислотами. Самая низкая величина показателя Ц у пшеницы — это определяет их взаимодополняемость [5; 7]. Но кроме аминокислотного состава указанный факт обуславливается единообразием (близкий ферментный спектр, рН, время пребывания в желудке) пищеварения вышеуказанных продуктов, иначе сказать нагрузка на ЖКТ будет одновекторной, сбалансированной, физиологичной  [31]. Таким образом, сочетание рыбных и блюд из пшеницы будут наиболее полезны.
Далее, было проведено оценивание аминокислотного состава белка рыбы по методу скора (таблица 3), суть метода заключается в сравнении исследуемого продукта относительно идеального белка [5]. Расчеты проводились на основании данных таблицы 2; для большей объективности оценивания была создана «модель» (рыбы), показатели содержания АМК, которой представляют собой средне арифметическое от цифр содержания АМК у действительных видов рыб, приведенных в таблицах 2, 3; для сравнения приведена оценка свинины (мышечная ткань); для наглядности сравнения построена диаграмма содержания НАМК в оцениваемых продуктах.  (рисунок 1) [7]. Сумма отклонений скора — показатель, характеризующий степень «удаленности» исследуемого белка от идеального, он получен суммированием разностей скора каждой АМК от 100 процентов (линь: иле  127-100=27; лей 109-100=9; и т. д.; вал  106-100=6; сумма отклонений скора = 27+9+...6=139); показатель просчитан для каждого продукта (таблица 3).
Таблица 2.
Содержание АМК в 1 г. белка, мг
АМК
Наименование продуктов
Идеаль­-
Линь
Карп
Щука
Треска
Модель
Свинина
ный белок
иле
51,0
50,0
51,0
43,8
48,9
47,5
40
лей
76,0
112,5
76,0
81,3
86,4
75,4
70
лиз
88,0
118,8
88,0
93,8
97,1
80,0
55
мет+цис
43,0
40,6
43,0
43,8
42,6
37,0
35
фен+тир
64,0
81,3
64,0
87,5
74,2
74,0
60
трп
10,0
11,3
10,0
13,1
11,1
13,4
10
тре
43,0
56,3
43,0
56,3
49,6
47,1
40
вал
53,0
68,8
53,0
56,3
57,8
55,6
50
    продолжение
--PAGE_BREAK--Таблица 3.
Скор АМК продуктов
АМК
Наименование продуктов
Линь
Карп
Щука
Треска
Модель
Свинина
иле
127
125
127
109
122
119
лей
109
161
109
116
123
108
лиз
160
216
160
170
177
145
мет+цис
123
116
123
125
122
106
фен+тир
107
135
107
146
124
123
трп
100
113
100
131
111
134
тре
107
141
107
141
124
118
вал
106
138
106
113
116
111
Сумма  откл. от скора
139
344
139
251
218
164
Проведенное оценивание показало:
1.        большую «идеальность» белка мяса судака и мяса линя;
2.        «неидеальность» белка «модели» рыбы больше, чем белка мяса свиньи;
3.        наибольшее отклонение от идеального белка определяется для белка  мяса карпа.
Учитывая более количественную суть метода скора, можно определить, что большей физиологической ценностью обладает мясо судака и линя (из оцененных видов мяса), что еще раз подтверждает правомерность предположения о предпочтительной полезности рыбы как источника пищевого протеина.
<shapetype id="_x0000_t75" coordsize=«21600,21600» o:spt=«75» o:divferrelative=«t» path=«m@4@5l@4@11@9@11@9@5xe» filled=«f» stroked=«f»><path o:extrusionok=«f» gradientshapeok=«t» o:connecttype=«rect»><lock v:ext=«edit» aspectratio=«t»><shape id="_x0000_i1025" type="#_x0000_t75" o:ole="" fillcolor=«window»><imagedata src=«00007381.files/image001.wmz» o:><img width=«712» height=«409» src=«dopb18860.zip» v:shapes="_x0000_i1025">\s
Рисунок  SEQ Рисунок \* ARABIC 1
3. 8. Краткие аргументы.
Теперь несколько кратких аргументов, подкрепляющих вышесказанное. Вначале эстетического характера:
Рыба — традиционный белковый продукт во время православных постов, символическая пища в христианстве [6].
Рыба — «золотая середина» в эволюционной лестнице (мнение автора) между одноклеточным безъядерным организмом и хордовым млекопитающим вида Homo sapiens.
Рыба — является «чистой» пищей; не способна совершать ошибки в поведении, так как не имеет элементарной рассудочной деятельности (ЭРД), то есть не может предугадывать, а значит все ее поведение до момента гибели (насильственной) правильное — полезное, «чистое» по направленности [20].
Рыба — «золотая середина» по содержанию и качеству белков между белками теплокровных животных (мяса) и белками растений.
Рыба   «требует» творчества от кулинара потому, что при ином подходе к приготовлению рыбных блюд есть вероятность утраты интереса к еде — приедание.
И несколько аргументов научного толка:
Рыба  обладает мясом, которое почти не содержит «агрессоров», характерных для мяса животных: гормонов, крови, антигенов — «невидимок».
Рыба  имеет (как выше указывалось) наилучший показатель усвоения белка мяса (мышечной ткани) [2; 7].
Рыба  содержит эссенциальный фактор питания — витамин F (ПНЖК), витамины А, Е, D, очень богата (более, чем молоко; табл.1) аминокислотой метионином, что дает право применять ее в рационе радиозащитного питания [32; 33].
Таким образом, можно считать доказанной предпочтительную полезность рыбы в качестве источника пищевого протеина в сравнении с другими продуктами.
3. 9. Совмещаемость рыбных блюд и продуктов из пшеницы.
Блюда из рыбы — «ядро» кухни Здоровья (не «камень», как белки растительного происхождения, не «атомная бомба», как белки животных). Если несколько отойти от цели этой работы, то «порохом» для такого «снаряда» должны быть продукты из семян злаковых (сочетаемость этих продуктов была оговорена выше см. 3.2., 3.3., 3.8.). Злаки богаты энергией (крахмал и др. углеводы), витаминами, минералами, хорошо дополняют рыбные продукты по АМК составу. В качестве аргументов эстетического рода можно привести следующие:
·          злаки являются «вершиной» эволюционной пирамиды царства растений (при рассмотрении пищевой ценности объекта, применительно к представителю  из мира животных, быть «вершиной» эволюционной лестницы скорее недостаток, чем достоинство, как то же, но в отношении к иным царствам живого);
·          плод злаковых — зерновка (односемянный с околоплодником) похож по виду схемы расположения на плод человека внутри матки;
·          у хлебных злаков плод — зерно, что в ином значении: «зерно» — суть;
·          в своих биоценозах злаки самые распространенные и устойчивые растения.
Таким образом, злаки — лучшие растения для лучшего живого существа — Человека.
Задача этой работы — показать полезность рыбных блюд — выполнена, и, как всякое изображение, требует соответствующего обрамления.
4.1.Функция «зеркала», характерная системе питания.
«Эскиз рамки» был приведен в начале работы: система питания — важный фактор среды,  участвующий в формировании черт (свойств организма) человека, а через него, как индивида, и признаков сообществ людей (социальных групп). Теперь есть возможность, опираясь на тему «картины» (о пище поставляющей в организм преимущественно белок),  сделать аргументированное «создание» этой «рамки».
Первым по значимости, по мнению автора этой работы, является воздействие АМК состава белков пищи на качественный состав синтезируемых в организме белков. Это предположение имеет своим основанием следующие факты.
4. 1. 1. Теория структурной информации.
Согласно теории структурной информации, предложенной И.И. Брехманом, в организме всегда есть структура комплиментарная любому поступающему в него соединения из чего следует, что организм способен воспринять химическую структурную информацию, записанную в любом соединении [1]. (Известно, что информация – руководство к действию, которое определяет последующие события.) Структурная информация, заключена в пищевом протеине в виде совокупности АМК, которые в следствие своей разнородности (полярность, оптическая активность, принадлежность к ряду глюкогенных или кетогенных, принадлежность к алифатическим и т. д.) вызывают на клеточных «рецепторах» различный эффект и этим моделируют, «управляют» метаболизмом клетки. Можно предположить, что эта теория в действительности реализуется следующим образом.
4.1.2. Материальная основа теории структурной информации.
Известно, что АМК состав продуктов оценивается по содержанию в них НАМК, этот же методический подход можно применить при оценивании «направленности» пищевого протеина. Такое уточнение приводит к тому, что «поле влияний» АМК пищи, в известной мере, сужается до «участка», где происходит обмен только 8 АМК (НАМК).
О значении АМК указано выше (п.п. 2.1., 3.7.), но следует сделать некоторые дополнения:
          лей и лиз + асп и апн — составляют 50% всех АМК организма человека, лей участвует в стимуляции синтеза инсулина [4];
          лиз — в количестве 11% содержится в гистоновых белках, формирующих нуклеосомы [4];
          мет — участвует в синтезе тимина, метаболизме никотиновой кислоты, гистамина, относится к радиопротекторам алиментарного происхождения [4; 33];
           цис — присоединяясь к дофахинону образует красный пигмент («рыжий» цвет волос), участвует в структуре глутатиона, является предшественником таурина (тормозный медиатор в ЦНС), его концентрация, в ткани сердца повышается при сердечной недостаточности, там же она понижается при инфаркте миокарда, аноксии ), SH-группы участвуют в формировании активного центра ферментов, относится к радиопротекторам алиментарного происхождения (SH-группы) [4; 34];
           тре — имеет общие пути обмена с АМК гли и сер, которые известны своим глюкогенным значением, а также тем, что сер является АМК формирующей активный центр многих ферментов (АХЭ, тромбин, фосфорилаза, трипсин и др.) [4];
6.трп – предшественник мелатонина, кинуренина, участвует в  структуре никотиновой кислоты, может быть источником эндогенных канцерогенов [3;4]
              7. лей, иле, фен, тир, трп, лиз — кетогенные АМК [4];
8. вал, иле, фен, тир, тре — глюкогенные АМК (вал — входит в ЦТК через превращение в янтарную кислоту, активирует иммунную активность и фагоцтиоз; тре – входит в ЦТК через ацетил-КоА),  [4; 35]. 
* п.п. 5; 6 — энергетическая функция НАМК, имеющая влияние на белковый обмен через его обеспеченность макроэргами [4].
Теперь необходимо привести таблицы содержания НАМК в некоторых, по мнению автора наиболее популярных, продуктах. Они составлены, опираясь на источник [5; 7], по тому же принципу что и таб.2, 3: оценивалось количество каждой НАМК ( в мг/1г белка и % СКОР), соответствие ее содержания идеальному белку, однако таблицы составлены с целью, чтобы они могли давать ответ на вопросы:
— мера идеальности белка того или иного продукта продукта — «сумма отклонений СКОР»;
— мера «ущербности» белка продукта — сумма процентов (%) недостающих до 100% — «<100%»;
— НАМК, которая относительно других НАМК белка продукта содержится в max количестве (свинина: иле 119, лей 108… лиз 145… вал111Þ лиз max);
-          НАМК, которая относительно других НАМК белка продукта содержится в min количестве (таблица 4).
Содержание в продуктах НАМК в (%) СКОР.
Таблица 4
*судак, линь (л.), щука (щ.) имеют одинаковые показатели содержания НАМК.
Таблица 5 отвечает на следующие:
— продукт в котором данная НАМК, относительно других продуктов содержится  в max количестве (в % СКОР);
-          продукт в котором данная НАМК, относительно других продуктов содержится  в min количестве (в % СКОР).
Содержание НАМК в продуктах в (%) СКОР.
Таблица 5.
                                   MAX                                                                                        MIN
НАМК         Продукт     Сод.(мг/1г белка)         СКОР          Продукт     Сод.(мг/1г белка)          СКОР
ИЛЕ             яйцо к.(белок)   60                         150              пшеница           42                            105
Ф.+Т.            молоко              111                        185              линь (щ., с.)     64                             107
М.+Ц.            яйцо к.(белок)  64                         183               пшен. И фас.    30                             85  
ВАЛ              баранина            85                          170              гречиха             35                             70 
ТРЕ               карп                    56                          141              гречиха             22                            55
ТРП               гречиха              20                          200           .  линь (щ., с.)     10                           100    
                Эти таблицы приближают к ответу на вопрос: какой продукт может влиять на обмен той или иной НАМК. Для выяснения этого момента нашего исследования составлена Таблица 6, которая представляет собой синтез Таблиц 4 и 5, в определенном смысле — «гибрид». Суть ее в следующем:
1.        намечены две колонки (max и  min), они включают: наименование продукта, наименование НАМК и ее содержание в % СКОР;
2.        max – включает продукты с «оъективным» максимумом содержания НАМК – и относительно НАМК  собственного белка, и относительно содержания НАМК в других продуктах;
3.        min – включает продукты с “объективным” минимумом содержания НАМК  как относительно НАМК собственного протеина, так и относительно содержания НАМК в других рассматриваемых продуктах;
* значимость влияния на обмен веществ представителей как max так и min допустимо считать одинаковой
4.        принцип распределения:
·         если в колонке MAX (таб. 5 ) находится значение содержания НАМК в продукте одинаковое с тем, что в колонке max (таб. 4) (напр.: лиз карп 119  216% в таб. 5 и в таб. 4 карп 344   216%), то продукт может «значимым» представителем данной НАМК в колонке max (таб. 6) (карп лиз 216), если продукт, по данной НАМК «появляется» только в одной таблице, то он не вносится в колонку max таб.6 (напр.: таб. 4: пшеница 161 99 ф+т  138, но  в таб. 5: ф+т  мол 111  185);
·         колонка min таб. 6  заполнена согласно тому же правилу, опираясь на данные колонок  min и MIN таблиц 5 и 4 соответственно.
** важно отметить, что в большинстве подвергнутые оценке продукты являются носителями избытка, в понятном смысле, НАМК.
Представленность НАМК в продуктах.
Таблица 6.
                                               Max
                                                 Min
НАМК
Продукт
%СКОР
НАМК
продукт
%СКОР
Лиз
Карп
216
Лиз
пшеница
49
Трп
Гречка
200
Трп
Линь, судак, щука
100
Мет + Цис
Яйцо куриное (белок)
183
Мет + Цис
Фасоль
86
Фен + Тир
молоко
185
Тре
Гречка
55
Вал
Баранина
170
Таким образом, таб. 6, а также данные о функциях НАМК, описанные в этом пункте и п.2.1. дают возможность указать на источник того или иного вида изменений обмена веществ, например:
1.        Недостаток синтеза белков, в том числе, гистонов, наряду с причинами иного характера, может быть связан с избытком в рационе питания продуктов из пшеницы или недостатком мяса карпа (функция лизина).
2.        Избыток образования кетоновых тел, дофамина, адреналина, норадреналина, дофахромов, гормонов щитовидной железы, наряду с причинами иного характера, может быть связан с преимущественным употреблением белков молока (функция фенилаланина и тирозина).
3.        Недостаток синтеза холина, креатина, полиаминов, глутатиона; нарушение обмена никотиновой кислоты; признаки избыточного перекисного окисления; недостатка тормозного медиатора ЦНС таурина; симптомы недостаточной толерантности сердечной мышцы к гипо-, аноксии – все они могут появляться, наряду с причинами иного характера, при избытке в питании фасоли или недостатке в рационе белка куриных яиц (функция метионина и цистеина).
* следует помнить о качестве пищевого протеина в целом:
·         белок куриного яйца содержит антивитаминный (В1) фактор авидин (овомукоид), который в течении 10 минут, при температуре 100° С, не теряет своей активности [36];
    продолжение
--PAGE_BREAK--
еще рефераты
Еще работы по медицине